Minkä tahansa organismin elämä on mahdollista siinä tapahtuvien aineenvaihduntaprosessien ansiosta. Näitä reaktioita säätelevät luonnonkatalyytit tai entsyymit. Toinen näiden aineiden nimi on entsyymit. Termi "entsyymit" tulee latinan sanasta fermentum, joka tarkoittaa "hapantaikina". Käsite ilmestyi historiallisesti käymisprosessien tutkimuksessa.

Riisi. 1 - Fermentointi hiivalla - tyypillinen esimerkki entsymaattisesta reaktiosta

Ihmiskunta on pitkään nauttinut näiden entsyymien hyödyllisistä ominaisuuksista. Esimerkiksi juustoa on vuosisatojen ajan valmistettu maidosta juoksutteen avulla.

Entsyymit eroavat katalyyteistä siinä, että ne toimivat elävässä organismissa, kun taas katalyytit - elottomassa luonnossa. Biokemian alaa, joka tutkii näitä elämän kannalta välttämättömiä aineita, kutsutaan entsymologiaksi.

Entsyymien yleiset ominaisuudet

Entsyymit ovat proteiinimolekyylejä, jotka ovat vuorovaikutuksessa erilaisten aineiden kanssa ja nopeuttavat niiden kemiallista muutosta tietyllä polulla. Niitä ei kuitenkaan kuluteta. Jokaisella entsyymillä on aktiivinen kohta, joka kiinnittyy substraattiin, ja katalyyttinen kohta, joka käynnistää tietyn kemiallisen reaktion. Nämä aineet nopeuttavat kehossa tapahtuvia biokemiallisia reaktioita nostamatta lämpötilaa.

Entsyymien tärkeimmät ominaisuudet:

• spesifisyys: entsyymin kyky vaikuttaa vain tiettyyn substraattiin, esimerkiksi rasvojen lipaasit;
• katalyyttinen tehokkuus: entsymaattisten proteiinien kyky nopeuttaa biologisia reaktioita satoja ja tuhansia kertoja;
• kyky säädellä: jokaisessa solussa entsyymien tuotanto ja aktiivisuus määräytyy omituisen transformaatioketjun avulla, joka vaikuttaa näiden proteiinien kykyyn syntetisoitua uudelleen.

Entsyymien roolia ihmiskehossa ei voi yliarvioida. Tuolloin, kun DNA:n rakenne oli juuri löydetty, sanottiin, että yksi geeni on vastuussa yhden proteiinin synteesistä, joka jo määrää tietyn ominaisuuden. Nyt tämä lausunto kuulostaa tältä: "Yksi geeni - yksi entsyymi - yksi ominaisuus." Eli ilman entsyymien aktiivisuutta solussa ei voi olla elämää.

Luokittelu

Kemiallisten reaktioiden roolista riippuen erotetaan seuraavat entsyymiluokat:

Elävässä organismissa kaikki entsyymit on jaettu solunsisäisiin ja ekstrasellulaarisiin. Solunsisäisiä ovat esimerkiksi maksaentsyymit, jotka osallistuvat veren mukana tulevien erilaisten aineiden neutralointireaktioihin. Niitä löytyy verestä, kun elin on vaurioitunut, mikä auttaa sen sairauksien diagnosoinnissa.

Solunsisäiset entsyymit, jotka ovat sisäelinten vaurioiden merkkiaineita:

• maksa - alaniiniaminotransferaasi, aspartaattiaminotransferaasi, gamma-glutamyylitranspeptidaasi, sorbitolidehydrogenaasi;
• munuaiset - alkalinen fosfataasi;
• eturauhanen - hapan fosfataasi;
• sydänlihas - laktaattidehydrogenaasi

Solunulkoiset entsyymit erittävät rauhaset ulkoiseen ympäristöön. Tärkeimmät niistä erittyvät sylkirauhasten, mahalaukun seinämän, haiman, suoliston soluista ja osallistuvat aktiivisesti ruoansulatukseen.

Ruoansulatusentsyymit

Ruoansulatusentsyymit ovat proteiineja, jotka nopeuttavat ruoan muodostavien suurten molekyylien hajoamista. Ne jakavat tällaiset molekyylit pienemmiksi fragmenteiksi, jotka solujen on helpompi sulattaa. Ruoansulatusentsyymien päätyypit ovat proteaasit, lipaasit ja amylaasit.

Tärkein ruoansulatusrauhanen on haima. Se tuottaa useimpia näistä entsyymeistä sekä DNA:ta ja RNA:ta pilkkovia nukleaaseja sekä vapaiden aminohappojen muodostumiseen osallistuvia peptidaaseja. Lisäksi pieni määrä muodostuneita entsyymejä pystyy "prosessoimaan" suuren määrän ruokaa.

Ravinteiden entsymaattisen hajoamisen aikana vapautuu energiaa, joka kuluu aineenvaihduntaprosesseihin ja elintoimintoihin. Ilman entsyymien osallistumista tällaiset prosessit tapahtuisivat liian hitaasti, eivätkä tarjoa keholle riittävästi energiaa.

Lisäksi entsyymien osallistuminen ruoansulatusprosessiin varmistaa ravintoaineiden hajoamisen molekyyleiksi, jotka voivat kulkea suolen seinämän solujen läpi ja päästä verenkiertoon.

Amylaasi

Amylaasia tuottavat sylkirauhaset. Se vaikuttaa ruokatärkkelykseen, joka koostuu pitkästä glukoosimolekyyleiden ketjusta. Tämän entsyymin toiminnan seurauksena muodostuu osia, jotka koostuvat kahdesta toisiinsa liittyvästä glukoosimolekyylistä eli fruktoosista ja muista lyhytketjuisista hiilihydraateista. Ne metaboloituvat edelleen glukoosiksi suolistossa ja imeytyvät sieltä vereen.

Sylkirauhaset hajottavat vain osan tärkkelyksestä. Syljen amylaasi on aktiivinen lyhyen aikaa ruoan pureskelun aikana. Mahaan joutuessaan entsyymi inaktivoituu sen happaman sisällön vaikutuksesta. Suurin osa tärkkelyksestä hajoaa jo pohjukaissuolessa haiman tuottaman haiman amylaasin vaikutuksesta.

Riisi. 2 - Amylaasi aloittaa tärkkelyksen hajoamisen

Haiman amylaasin vaikutuksesta muodostuneet lyhyet hiilihydraatit tulevat ohutsuoleen. Täällä ne hajoavat glukoosimolekyyleiksi maltaasin, laktaasin, sakkaroosin, dekstrinaasin avulla. Kuitu, jota entsyymit eivät hajottaa, erittyy suolistosta ulosteen mukana.

Proteaasit

Proteiinit tai proteiinit ovat olennainen osa ihmisen ruokavaliota. Proteaasit ovat välttämättömiä niiden pilkkoville entsyymeille. Ne eroavat synteesipaikan, substraattien ja muiden ominaisuuksien osalta. Jotkut niistä ovat aktiivisia mahalaukussa, kuten pepsiini. Toiset ovat haiman tuottamia, ja ne ovat aktiivisia suoliston luumenissa. Itse rauhasessa vapautuu inaktiivista entsyymiprekursoria, kymotrypsinogeenia, joka alkaa toimia vasta sekoitettuaan happamaan ruokasisältöön muuttuen kymotrypsiiniksi. Tämä mekanismi auttaa välttämään haiman solujen proteaasien aiheuttamaa itsevauriota.

Riisi. 3 - Proteiinien entsymaattinen pilkkominen

Proteaasit hajottavat ruokaproteiinit pienemmiksi fragmenteiksi - polypeptideiksi. Entsyymit - peptidaasit hajottavat ne aminohapoiksi, jotka imeytyvät suolistossa.

Lipaasit

Ruokavalion rasvat pilkkoutuvat lipaasientsyymeillä, joita myös haima tuottaa. Ne hajottavat rasvamolekyylejä rasvahapoiksi ja glyseroliksi. Tällainen reaktio edellyttää maksassa muodostuvan sapen läsnäoloa pohjukaissuolen luumenissa.

Riisi. 4 - Rasvojen entsymaattinen hydrolyysi

Korvaushoidon rooli Mikrazimin kanssa

Monille ruoansulatushäiriöistä kärsiville, erityisesti haimasairaudista kärsiville, entsyymien antaminen tukee elimelle toiminnallista tukea ja nopeuttaa paranemisprosessia. Haimatulehduksen tai muun akuutin tilanteen lopettamisen jälkeen entsyymien saanti voidaan lopettaa, koska elimistö palauttaa itsenäisesti niiden erityksen.

Entsymaattisten valmisteiden pitkäaikainen käyttö on tarpeen vain vaikean eksokriinisen haiman vajaatoiminnan yhteydessä.

Yksi fysiologisimmista koostumuksestaan ​​on lääke "Mikrazim". Se koostuu haimamehun amylaasista, proteaaseista ja lipaasista. Siksi ei tarvitse erikseen valita, mitä entsyymiä tulisi käyttää tämän elimen erilaisiin sairauksiin.

Tämän lääkkeen käyttöaiheet:

• krooninen haimatulehdus, kystinen fibroosi ja muut haiman entsyymien riittämättömän erittymisen syyt;
• maksan, mahan, suoliston tulehdukselliset sairaudet, erityisesti niille tehtyjen leikkausten jälkeen, ruoansulatusjärjestelmän nopeampaa palautumista varten;
• ravitsemusvirheet;
• pureskelun toiminnan rikkominen esimerkiksi hammassairauksien tai potilaan liikkumattomuuden yhteydessä.

Ruoansulatusentsyymien ottaminen korvaaviin tarkoituksiin auttaa välttämään turvotusta, löysää ulostetta ja vatsakipua. Lisäksi vakavissa kroonisissa haiman sairauksissa Micrasim ottaa täysin vastuun ravintoaineiden jakamisesta. Siksi ne voivat imeytyä vapaasti suolistossa. Tämä on erityisen tärkeää lapsille, joilla on kystinen fibroosi.

Tärkeää: Lue ohjeet ennen käyttöä tai ota yhteyttä lääkäriin.

ENTSYYMIT
proteiiniluonteiset orgaaniset aineet, jotka syntetisoituvat soluissa ja kiihdyttävät monta kertaa niissä tapahtuvia reaktioita ilman kemiallisia muutoksia. Aineita, joilla on samanlainen vaikutus, esiintyy elottomassa luonnossa ja niitä kutsutaan katalyyteiksi. Entsyymejä (latinasta fermentum - käyminen, hapate) kutsutaan joskus entsyymeiksi (kreikaksi en - sisältä, zyme - hapate). Kaikki elävät solut sisältävät erittäin suuren joukon entsyymejä, joiden katalyyttisestä aktiivisuudesta solujen toiminta riippuu. Melkein jokainen solussa esiintyvistä monista erilaisista reaktioista vaatii tietyn entsyymin osallistumista. Entsyymien kemiallisten ominaisuuksien ja niiden katalysoimien reaktioiden tutkiminen on erityinen, erittäin tärkeä biokemian alue - entsymologia. Monet entsyymit ovat solussa vapaassa tilassa, yksinkertaisesti liuenneena sytoplasmaan; toiset liittyvät monimutkaisiin erittäin organisoituihin rakenteisiin. On myös entsyymejä, jotka ovat normaalisti solun ulkopuolella; täten haima erittää suolistoon entsyymejä, jotka katalysoivat tärkkelyksen ja proteiinien hajoamista. Erittää entsyymejä ja monia mikro-organismeja. Ensimmäiset tiedot entsyymeistä saatiin tutkimalla käymis- ja ruoansulatusprosesseja. L. Pasteur antoi suuren panoksen käymisen tutkimukseen, mutta hän uskoi, että vain elävät solut pystyivät suorittamaan vastaavat reaktiot. 1900-luvun alussa E. Buchner osoitti, että sakkaroosin käyminen hiilidioksidin ja etyylialkoholin muodostuksen kanssa voidaan katalysoida soluttomalla hiivauutteella. Tämä tärkeä löytö stimuloi soluentsyymien eristämistä ja tutkimusta. Vuonna 1926 J. Sumner Cornellin yliopistosta (USA) eristi ureaasin; se oli ensimmäinen entsyymi, joka saatiin käytännössä puhtaassa muodossa. Sen jälkeen on löydetty ja eristetty yli 700 entsyymiä, mutta paljon enemmän on olemassa elävissä organismeissa. Yksittäisten entsyymien ominaisuuksien tunnistaminen, eristäminen ja tutkiminen ovat keskeisellä sijalla nykyaikaisessa entsymologiassa. Entsyymejä, jotka osallistuvat energian muuntamisen perusprosesseihin, kuten sokereiden hajoamiseen, korkeaenergisen yhdisteen adenosiinitrifosfaatin (ATP) muodostumiseen ja hydrolyysiin, on läsnä kaikentyyppisissä soluissa - eläin-, kasvi- ja bakteerisoluissa. On kuitenkin olemassa entsyymejä, joita tuotetaan vain tiettyjen organismien kudoksissa. Siten selluloosan synteesiin osallistuvia entsyymejä löytyy kasvisoluista, mutta ei eläinsoluista. Siksi on tärkeää erottaa "universaalit" entsyymit ja tietyille solutyypeille spesifiset entsyymit. Yleisesti ottaen mitä erikoistuneempi solu on, sitä todennäköisemmin se syntetisoi joukon entsyymejä, joita tarvitaan tietyn solutoiminnon suorittamiseen.
Entsyymit ovat kuin proteiineja. Kaikki entsyymit ovat proteiineja, yksinkertaisia ​​tai monimutkaisia ​​(eli sisältävät proteiinikomponentin kanssa ei-proteiiniosan).
Katso myös PROTEINIT. Entsyymit ovat suuria molekyylejä, niiden molekyylipainot vaihtelevat 10 000 - yli 1 000 000 daltonia (Da). Vertailun vuoksi, sanotaan. tunnettujen aineiden massat: glukoosi - 180, hiilidioksidi - 44, aminohapot - 75 - 204 Da. Entsyymit, jotka katalysoivat samoja kemiallisia reaktioita, mutta jotka on eristetty erityyppisistä soluista, eroavat ominaisuuksiltaan ja koostumukseltaan, mutta niillä on yleensä tietty rakenteellinen samankaltaisuus. Entsyymien toiminnalle välttämättömät rakenteelliset ominaisuudet katoavat helposti. Joten kuumennettaessa proteiiniketju järjestetään uudelleen, ja siihen liittyy katalyyttisen aktiivisuuden menetys. Myös liuoksen emäksiset tai happamat ominaisuudet ovat tärkeitä. Useimmat entsyymit toimivat parhaiten liuoksissa, joiden pH on lähellä 7, kun H+- ja OH--ionien pitoisuus on suunnilleen sama. Tämä johtuu siitä, että proteiinimolekyylien rakenne ja siten entsyymien aktiivisuus riippuvat voimakkaasti väliaineen vetyionien pitoisuudesta. Kaikki elävien organismien proteiinit eivät ole entsyymejä. Siten rakenneproteiinit, monet spesifiset veren proteiinit, proteiinihormonit jne. suorittavat eri tehtävän.
koentsyymit ja substraatit. Monet suuren molekyylipainon omaavat entsyymit osoittavat katalyyttistä aktiivisuutta vain spesifisten pienimolekyylisten aineiden, joita kutsutaan koentsyymeiksi (tai kofaktoreiksi), läsnä ollessa. Koentsyymien roolia hoitavat useimmat vitamiinit ja monet kivennäisaineet; siksi ne on nautittava ruoan kanssa. Esimerkiksi PP-vitamiinit (nikotiinihappo eli niasiini) ja riboflaviini ovat osa dehydrogenaasien toiminnan kannalta välttämättömiä koentsyymejä. Sinkki on hiilihappoanhydraasin koentsyymi, entsyymi, joka katalysoi hiilidioksidin vapautumista verestä, joka poistuu kehosta uloshengitysilman mukana. Rauta ja kupari ovat hengityselinten sytokromioksidaasin komponentteja. Ainetta, joka muuttuu entsyymin läsnä ollessa, kutsutaan substraatiksi. Substraatti liittyy entsyymiin, mikä nopeuttaa joidenkin kemiallisten sidosten katkeamista sen molekyylissä ja muiden muodostumista; tuloksena saatu tuote irrotetaan entsyymistä. Tämä prosessi esitetään seuraavasti:

Tuotetta voidaan pitää myös substraattina, koska kaikki entsymaattiset reaktiot ovat jossain määrin palautuvia. Totta, yleensä tasapaino siirtyy tuotteen muodostumista kohti ja käänteistä reaktiota voi olla vaikea korjata.
Entsyymien toimintamekanismi. Entsymaattisen reaktion nopeus riippuu substraatin [[S]] pitoisuudesta ja läsnä olevan entsyymin määrästä. Nämä arvot määrittävät kuinka monta entsyymimolekyyliä liittyy substraattiin, ja tämän entsyymin katalysoiman reaktion nopeus riippuu entsyymi-substraattikompleksin sisällöstä. Useimmissa biokemistien kannalta kiinnostavissa tilanteissa entsyymipitoisuus on hyvin alhainen ja substraattia on läsnä ylimäärin. Lisäksi biokemistit tutkivat vakaan tilan saavuttaneita prosesseja, joissa entsyymi-substraattikompleksin muodostumista tasapainotetaan sen muuttuessa tuotteeksi. Näissä olosuhteissa substraatin entsymaattisen konversion nopeuden (v) riippuvuutta sen pitoisuudesta [[S]] kuvaa Michaelis-Menten yhtälö:

jossa KM on entsyymin aktiivisuutta luonnehtiva Michaelis-vakio, V on maksimireaktionopeus tietyllä entsyymin kokonaispitoisuudella. Tästä yhtälöstä seuraa, että alhaisella [[S]]:lla reaktionopeus kasvaa suhteessa substraatin pitoisuuteen. Kuitenkin, kun jälkimmäinen kasvaa riittävän suureksi, tämä suhteellisuus katoaa: reaktionopeus lakkaa olemasta riippuvainen [[S]]:sta - kyllästyminen tapahtuu, kun kaikki entsyymimolekyylit ovat valtaamassa substraattia. Entsyymien toimintamekanismien selvittäminen kaikissa yksityiskohdissa on tulevaisuuden asia, mutta osa niiden tärkeistä piirteistä on jo selvitetty. Jokaisella entsyymillä on yksi tai useampi aktiivinen kohta, johon substraatti sitoutuu. Nämä keskukset ovat erittäin erityisiä; "tunnistaa" vain "heidän" substraattinsa tai läheisesti sukua olevat yhdisteet. Aktiivisen keskuksen muodostavat erityiset kemialliset ryhmät entsyymimolekyylissä, jotka ovat orientoituneet toisiinsa tietyllä tavalla. Niin helposti tapahtuva entsymaattisen aktiivisuuden menetys liittyy nimenomaan näiden ryhmien keskinäisen suuntautumisen muutokseen. Entsyymiin liittyvä substraattimolekyyli muuttuu, minkä seurauksena jotkut kemialliset sidokset katkeavat ja muodostuu muita kemiallisia sidoksia. Tämän prosessin toteuttamiseksi tarvitaan energiaa; entsyymin tehtävänä on alentaa energiaestettä, joka substraatin on voitettava, jotta se muuttuisi tuotteeksi. Sitä, miten tämä vähennys varmistetaan, ei ole täysin selvitetty.
Entsymaattiset reaktiot ja energia. Energian vapautuminen ravinteiden aineenvaihdunnan aikana, kuten kuuden hiilen sokeriglukoosin hapettuminen hiilidioksidiksi ja vedeksi, tapahtuu peräkkäisten koordinoitujen entsymaattisten reaktioiden seurauksena. Eläinsoluissa 10 erilaista entsyymiä osallistuu glukoosin muuntamiseen pyruviinihapoksi (pyruvaatti) tai maitohapoksi (laktaatti). Tätä prosessia kutsutaan glykolyysiksi. Ensimmäinen reaktio - glukoosin fosforylaatio - vaatii ATP:n osallistumista. Kunkin glukoosimolekyylin muuntaminen kahdeksi palorypälehappomolekyyliksi kuluttaa kaksi ATP-molekyyliä, mutta samalla muodostuu 4 ATP-molekyyliä adenosiinidifosfaatista (ADP) välivaiheissa, joten koko prosessi tuottaa 2 ATP-molekyyliä. Lisäksi pyruviinihappo hapetetaan hiilidioksidiksi ja vedeksi mitokondrioihin liittyvien entsyymien osallistuessa. Nämä muunnokset muodostavat syklin, jota kutsutaan trikarboksyylihapposykliksi tai sitruunahapposykliksi.
Katso myös aineenvaihdunta. Yhden aineen hapettuminen liittyy aina toisen pelkistykseen: ensimmäinen luopuu vetyatomista ja toinen lisää sen. Näitä prosesseja katalysoivat dehydrogenaasit, jotka varmistavat vetyatomien siirtymisen substraateista koentsyymeihin. Trikarboksyylihapposyklissä jotkin spesifiset dehydrogenaasit hapettavat substraatteja muodostaen koentsyymin pelkistyneen muodon (nikotiiniamidinukleotidi, NAD), kun taas toiset hapettavat pelkistyneen koentsyymin (NADH) palauttaen muut hengitysentsyymit, mukaan lukien sytokromit (rautaa sisältävät hemoproteiinit) , jossa rautaatomi vuorotellen hapettui ja sitten pelkistettiin. Viime kädessä sytokromioksidaasin pelkistetty muoto, yksi tärkeimmistä rautaa sisältävistä entsyymeistä, hapettuu hapen vaikutuksesta, joka tulee kehoomme sisäänhengitetyn ilman mukana. Kun sokeria poltetaan (hapettuu ilmakehän hapen vaikutuksesta), sen hiiliatomit ovat suoraan vuorovaikutuksessa hapen kanssa muodostaen hiilidioksidia. Toisin kuin palaminen, kun sokeri hapetetaan kehossa, happi hapettaa sytokromioksidaasin omaa rautaa, mutta sen oksidatiivista potentiaalia käytetään lopulta sokereiden täydelliseen hapettamiseen monivaiheisessa, entsyymivälitteisessä prosessissa. Hapettumisen yksittäisissä vaiheissa ravinteiden sisältämä energia vapautuu pääasiassa pieninä annoksina ja se voidaan varastoida ATP:n fosfaattisidoksiin. Tämä sisältää upeita entsyymejä, jotka yhdistävät oksidatiiviset reaktiot (energiaa tuottavat) ATP:n muodostusreaktioihin (energian varastointi). Tämä kytkentäprosessi tunnetaan oksidatiivisena fosforylaationa. Jos ei olisi kytkettyjä entsymaattisia reaktioita, elämä meille tunnetuissa muodoissa olisi mahdotonta. Entsyymit suorittavat myös monia muita tehtäviä. Ne katalysoivat erilaisia ​​synteesireaktioita, mukaan lukien kudosproteiinien, rasvojen ja hiilihydraattien muodostuminen. Kokonaisia ​​entsyymijärjestelmiä käytetään monimutkaisissa organismeissa esiintyvien kemiallisten yhdisteiden laajan valikoiman syntetisoimiseen. Tämä vaatii energiaa, ja kaikissa tapauksissa se tulee fosforyloiduista yhdisteistä, kuten ATP:stä.

Entsyymit ja ruoansulatus. Entsyymit ovat tärkeitä osallistujia ruoansulatusprosessissa. Vain pienimolekyyliset yhdisteet voivat kulkea suolen seinämän läpi ja päästä verenkiertoon, joten ruoan komponentit on ensin hajotettava pieniksi molekyyleiksi. Tämä tapahtuu proteiinien entsymaattisen hydrolyysin (hajoamisen) aikana aminohapoiksi, tärkkelyksen sokereiksi, rasvojen rasvahapoiksi ja glyseroliksi. Proteiinien hydrolyysiä katalysoi mahalaukun sisältämä pepsiinientsyymi. Haima erittää useita erittäin tehokkaita ruoansulatusentsyymejä suolistoon. Nämä ovat trypsiini ja kymotrypsiini, jotka hydrolysoivat proteiineja; lipaasi, joka hajottaa rasvoja; amylaasi katalysoi tärkkelyksen hajoamista. Pepsiini, trypsiini ja kymotrypsiini erittyvät inaktiivisessa muodossa, ns. tsymogeenit (proentsyymit) ja aktivoituvat vain mahalaukussa ja suolistossa. Tämä selittää, miksi nämä entsyymit eivät tuhoa haiman ja mahalaukun soluja. Vatsan ja suoliston seinämät ovat suojassa ruoansulatusentsyymeiltä ja limakerrokselta. Ohutsuolen solut erittävät useita tärkeitä ruoansulatusentsyymejä. Suurin osa kasviruoasta, kuten ruohosta tai heinästä, varastoidusta energiasta varastoituu selluloosaan, jota sellulaasientsyymi hajottaa. Kasvinsyöjien elimistössä tätä entsyymiä ei syntetisoidu, ja märehtijät, kuten nautakarja ja lampaat, voivat syödä selluloosaa sisältävää ruokaa vain, koska sellulaasia tuottavat mikro-organismit, jotka asuvat mahan ensimmäisessä osassa - arpeessa. Termiitit myös sulattavat ruokaa mikro-organismien avulla. Entsyymejä käytetään elintarvike-, lääke-, kemian- ja tekstiiliteollisuudessa. Esimerkki on papaijasta johdettu kasvientsyymi, jota käytetään lihan mureuttamiseen. Entsyymejä lisätään myös pesujauheisiin.
Entsyymit lääketieteessä ja maataloudessa. Tietoisuus entsyymien keskeisestä roolista kaikissa soluprosesseissa on johtanut niiden laajaan käyttöön lääketieteessä ja maataloudessa. Minkä tahansa kasvi- ja eläinorganismin normaali toiminta riippuu entsyymien tehokkaasta toiminnasta. Monien myrkyllisten aineiden (myrkkyjen) toiminta perustuu niiden kykyyn estää entsyymejä; useilla lääkkeillä on sama vaikutus. Usein lääkkeen tai myrkyllisen aineen vaikutus voidaan jäljittää sen selektiivisellä vaikutuksella tietyn entsyymin toimintaan kehossa kokonaisuutena tai tietyssä kudoksessa. Esimerkiksi sotilaallisiin tarkoituksiin kehitetyillä tehokkailla organofosforihyönteismyrkkyillä ja hermomyrkkyillä on haitallinen vaikutus estämällä entsyymien - ensisijaisesti koliiniesteraasin, jolla on tärkeä rooli hermoimpulssien välittämisessä - toimintaa. Jotta voitaisiin ymmärtää paremmin lääkkeiden vaikutusmekanismia entsyymijärjestelmiin, on hyödyllistä pohtia, miten jotkut entsyymi-inhibiittorit toimivat. Monet inhibiittorit sitoutuvat entsyymin aktiiviseen kohtaan, johon substraatti on vuorovaikutuksessa. Tällaisissa inhibiittoreissa tärkeimmät rakenteelliset ominaisuudet ovat lähellä substraatin ominaisuuksia, ja jos sekä substraatti että inhibiittori ovat läsnä reaktioväliaineessa, ne kilpailevat sitoutumisesta entsyymiin; mitä suurempi substraatin pitoisuus on, sitä menestyksekkäämmin se kilpailee inhibiittorin kanssa. Toisen tyyppiset estäjät indusoivat entsyymimolekyylissä konformaatiomuutoksia, joihin liittyy toiminnallisesti tärkeitä kemiallisia ryhmiä. Inhibiittoreiden vaikutusmekanismin tutkimus auttaa kemistejä luomaan uusia lääkkeitä.

Aihe: "ENTSYYMIEN OMINAISUUDET JA LUOKITUS. YMPÄRISTÖN LÄMPÖTILAN JA pH:N VAIKUTUS ENTYYMIEN AKTIIVISUUDEN. ENTSYYMITOIMINNAN ERITYISUUS. ENTSYYMIAKTIIVITEETIN MÄÄRITTÄMINEN»

1. Entsyymien kemiallinen luonne. Entsyymien merkitys kehon elämälle.

2. Entsyymien perusominaisuudet. Entsyymin ja substraatin pitoisuuden, väliaineen lämpötilan ja pH:n vaikutus entsymaattisen reaktion nopeuteen. Entsyymitoiminnan oligodynaamisuus ja palautuvuus.

3. Entsyymien toiminnan spesifisyys (absoluuttinen, suhteellinen ja stereokemiallinen). Esimerkkejä.

4. Tärkein entsyymien luokituksen taustalla oleva piirre. Entsyymin koodinumeron käsite. Entsyymiluokat: oksidoreduktaasit, transferaasit, hydrolaasit, lyaasit, isomeraasit, ligaasit. Katalysoituneiden reaktioiden tyyppi ja yleinen yhtälö, alaluokkien muodostusperiaatteet.

5. Entsyymien nimistö (käsite entsyymien systemaattisista ja toimivista (suositeltuista) nimistä, niiden käyttö).

6. Entsyymiaktiivisuuden määrittäminen. Aktiivisuuden määrittämiseen käytetyt analyyttiset menetelmät. Entsyymien kokonais-, spesifisen, molekyyliaktiivisuuden yksiköt, niiden käyttö. Kaava entsyymien kokonaisaktiivisuuden laskemiseksi veren seerumissa.

Kohta 7.1	Entsyymien kemiallinen luonne. Entsyymien merkitys kehon elämälle.
7.1.1. Kehon aineenvaihduntaprosessien kulku määräytyy lukuisten entsyymien - proteiiniluonteisten biologisten katalyyttien - vaikutuksesta. Ne nopeuttavat kemiallisia reaktioita, eivätkä ne kulu itse. Termi "entsyymi" tulee latinan sanasta fermentum - hapantaikina. Tämän käsitteen ohella kirjallisuudessa käytetään vastaavaa termiä "entsyymi" (en zyme - hiivassa) kreikkalaista alkuperää. Tästä syystä entsyymejä tutkivaa biokemian haaraa kutsutaan "entsymologiaksi". Entsymologia muodostaa tiedon perustan molekyylitasolla ihmisen fysiologian ja patologian tärkeimmistä ongelmista. Ravinteiden sulaminen ja käyttö energiantuotantoon, kudosten rakenteellisten ja toiminnallisten komponenttien muodostuminen, lihasten supistaminen, sähköisten signaalien välittäminen hermosäikeitä pitkin, silmän valon havaitseminen, veren hyytyminen - jokainen näistä fysiologisista mekanismeista on perustuu tiettyjen entsyymien katalyyttiseen toimintaan. On osoitettu, että entsymaattinen katalyysi häiritsee suoraan lukuisia sairauksia; entsyymien aktiivisuuden määrittäminen veressä ja muissa kudoksissa tarjoaa arvokasta tietoa lääketieteellistä diagnoosia varten; entsyymejä tai niiden estäjiä voidaan käyttää lääkeaineina. Näin ollen entsyymien tärkeimpien ominaisuuksien ja niiden katalysoimien reaktioiden tuntemus on välttämätöntä ihmisten sairauksien, niiden diagnosoinnin ja hoidon rationaalista lähestymistapaa varten. 7.1.2. Entsyymien katalysoimia aineita kutsutaan substraatit . Entsyymi yhdistyy substraatin kanssa muodostaen entsyymi-substraattikompleksi (Kuva 7.1). Kuva 7.1. Entsyymi-substraattikompleksin muodostuminen katalysoidun reaktion aikana. Tämän kompleksin muodostuminen auttaa vähentämään energiaestettä, joka substraattimolekyylin on voitettava päästäkseen reaktioon (kuva 7.2). Reaktion päätyttyä entsyymi-substraattikompleksi hajoaa tuotteeksi (tuotteiksi) ja entsyymiksi. Reaktion lopussa entsyymi palaa alkuperäiseen tilaansa ja voi olla vuorovaikutuksessa uuden substraattimolekyylin kanssa. Kuva 7.2. Entsyymin vaikutus reaktion energiaesteeseen. Entsyymit, jotka toimivat katalyytteinä, alentavat reaktion tapahtumiseen tarvittavaa aktivaatioenergiaa. 7.1.3. Entsyymeillä on ominaisuuksia yhteistä kaikille proteiineille. Erityisesti entsyymimolekyylit, kuten muutkin proteiinit, rakennetaan α-aminohapoista, jotka on yhdistetty peptidisidoksilla. Siksi entsyymiliuokset antavat positiivinen biureettireaktio ja niiden hydrolysaatit - positiivinen ninhydriinireaktio. Entsyymien luontaiset ominaisuudet ja toiminnot määräytyvät niiden polypeptidiketjun tietyn spatiaalisen rakenteen (konformaation) mukaan. Tämän rakenteen muuttaminen seurauksena lämpödenaturaatio johtaa katalyyttisten ominaisuuksien menettämiseen. Korkean molekyylipainon entsyymien läsnäolo tekee niistä kyvyttömyys saada dialyysihoitoa ja varautuneiden funktionaalisten ryhmien läsnäolo molekyyleissä - liikkuvuus sähkökentässä. Kuten muutkin proteiinit, entsyymit muodostavat kolloidisia liuoksia, joista voidaan saostaa asetonilla, alkoholilla, ammoniumsulfaatilla- aineet, jotka edistävät hydraatiokuoren tuhoamista ja sähkövarauksen neutralointia.

Kohta 7.2	Entsyymien perusominaisuudet. Entsyymitoiminnan oligodynaamisuus ja palautuvuus. Entsyymin ja substraatin pitoisuuden, väliaineen lämpötilan ja pH:n vaikutus entsymaattisen reaktion nopeuteen.
7.2.1. Entsyymien proteiiniluonne määrää useiden ominaisuuksien esiintymisen niissä, jotka ovat yleensä epäorgaanisille katalyyteille ominaisia: oligodynaamisuus, spesifisyys, reaktionopeuden riippuvuus lämpötilasta, väliaineen pH, entsyymin ja substraatin pitoisuus, aktivaattorit ja estäjät. Alla oligodynaaminen entsyymit ymmärtävät toiminnan suuren tehokkuuden hyvin pieninä määrinä. Tällainen korkea tehokkuus selittyy sillä, että entsyymimolekyylit uusiutuvat jatkuvasti katalyyttisen aktiivisuutensa aikana. Tyypillinen entsyymimolekyyli voi uusiutua miljoonia kertoja minuutissa. On sanottava, että epäorgaaniset katalyytit pystyvät myös nopeuttamaan sellaisen aineen määrän muuntamista, joka on monta kertaa suurempi kuin niiden oma massa. Mutta mitään epäorgaanista katalyyttiä ei voida verrata entsyymeihin tehokkuuden suhteen. Esimerkkinä on renniinientsyymi, jota tuottaa märehtijöiden mahalaukun limakalvo. Yksi sen molekyyli 10 minuutissa 37 °C:ssa pystyy aiheuttamaan noin miljoonan maidon kaseinogeenimolekyylin koaguloitumisen (juostetumisen). Toinen esimerkki entsyymien korkeasta tehokkuudesta on katalaasi. Yksi tämän entsyymin molekyyli 0 °C:ssa hajottaa noin 50 000 vetyperoksidimolekyyliä sekunnissa: 2 N 2 O2 2 H2O + O2 Katalaasin vaikutus vetyperoksidiin on muuttaa tämän reaktion aktivointienergian noin 75 kJ/mol ilman katalyyttiä arvoon 21 kJ/mol entsyymin läsnä ollessa. Jos kolloidista platinaa käytetään katalyyttinä tässä reaktiossa, niin aktivointienergia on vain 50 kJ/mol. 7.2.2. Kun tutkitaan minkä tahansa tekijän vaikutusta entsymaattisen reaktion nopeuteen, kaikkien muiden tekijöiden tulee pysyä muuttumattomina ja, jos mahdollista, optimaalinen arvo. Entsymaattisten reaktioiden nopeuden mittana on substraatin määrä, joka on muuttunut aikayksikköä kohti, tai muodostuneen tuotteen määrä. Nopeuden muutos suoritetaan reaktion alkuvaiheessa, kun tuotetta ei vielä käytännössä ole, eikä käänteistä reaktiota tapahdu. Lisäksi reaktion alkuvaiheessa substraatin pitoisuus vastaa sen alkumäärää. 7.2.3. Entsymaattisen reaktionopeuden riippuvuus ( V ) entsyymipitoisuudesta [E](Kuva 7.3). Substraatin suurella pitoisuudella (moninkertaisesti korkeampi kuin entsyymin pitoisuus) ja muiden tekijöiden pysyvyyden kanssa entsymaattisen reaktion nopeus on verrannollinen entsyymin pitoisuuteen. Siksi, kun tiedetään entsyymin katalysoiman reaktion nopeus, voidaan tehdä johtopäätös sen määrästä tutkittavassa materiaalissa. Kuva 7.3. Entsymaattisen reaktion nopeuden riippuvuus entsyymin pitoisuudesta 7.2.4. Reaktionopeuden riippuvuus substraattipitoisuudesta[S]. Riippuvuusgraafi on hyperbolin muotoinen (kuva 7.4). Entsyymin vakiopitoisuudessa katalysoidun reaktion nopeus kasvaa substraattipitoisuuden kasvaessa maksimiarvoon Vmax, jonka jälkeen se pysyy vakiona. Tämä selittyy sillä, että korkeilla substraattipitoisuuksilla kaikki entsyymimolekyylien aktiiviset keskukset ovat sitoutuneet substraattimolekyyleihin. Mikä tahansa ylimääräinen substraatti voi sitoutua entsyymiin vasta sen jälkeen, kun reaktiotuote on muodostunut ja aktiivinen kohta vapautuu. Kuva 7.4. Entsymaattisen reaktion nopeuden riippuvuus substraatin pitoisuudesta. Reaktionopeuden riippuvuus substraatin pitoisuudesta voidaan ilmaista Michaelis-Menten-yhtälöllä: , jossa V on reaktionopeus substraattipitoisuudella [S], Vmax on maksiminopeus ja KM on Michaelis-vakio. Michaelis-vakio on yhtä suuri kuin substraattikonsentraatio, jolla reaktionopeus on puolet maksimista. KM:n ja Vmax:n määrityksellä on suuri käytännön merkitys, koska sen avulla voidaan kvantitatiivisesti kuvata suurin osa entsymaattisista reaktioista, mukaan lukien reaktiot, joissa on mukana kaksi tai useampia substraattia. Erilaiset kemikaalit, jotka muuttavat entsyymien aktiivisuutta, vaikuttavat Vmax- ja KM-arvoihin eri tavoin. 7.2.5. Reaktionopeuden riippuvuus t:stä ​​- lämpötilasta, jossa reaktio etenee (Kuva 7.5) on monimutkainen. Lämpötila-arvo, jossa reaktionopeus on suurin, on entsyymin lämpötilaoptimi. Useimpien entsyymien lämpötilaoptimi ihmiskehossa on noin 40 °C. Useimmille entsyymeille optimilämpötila on yhtä suuri tai korkeampi kuin lämpötila, jossa solut pidetään. Kuva 7.5. Entsymaattisen reaktion nopeuden riippuvuus lämpötilasta. Alemmissa lämpötiloissa (0° - 40°C) reaktionopeus kasvaa lämpötilan noustessa. Kun lämpötila nousee 10°C, entsymaattisen reaktion nopeus kaksinkertaistuu (lämpötilakerroin Q10 on 2). Reaktionopeuden kasvu selittyy molekyylien kineettisen energian kasvulla. Lämpötilan noustessa edelleen sidokset, jotka tukevat entsyymin sekundaarista ja tertiaarista rakennetta, katkeavat eli terminen denaturaatio. Tähän liittyy asteittainen katalyyttisen aktiivisuuden menetys. 7.2.6. Reaktionopeuden riippuvuus väliaineen pH:sta (Kuva 7.6). Vakiolämpötilassa entsyymi toimii tehokkaimmin kapealla pH-alueella. pH-arvo, jossa reaktionopeus on suurin, on entsyymin optimi-pH. Useimpien ihmiskehon entsyymien optimaalinen pH on pH-alueella 6-8, mutta on entsyymejä, jotka ovat aktiivisia tämän alueen ulkopuolella olevilla pH-arvoilla (esimerkiksi pepsiini, joka on aktiivisin pH-arvossa 1,5-2,5). . pH:n muutos sekä happamalle että emäksiselle puolelle optimiarvosta johtaa muutokseen entsyymin muodostavien aminohapporyhmien happamien ja emäksisten ryhmien ionisaatioasteessa (esim. aspartaatin ja glutamaatin COOH-ryhmät, NH2-ryhmät lysiinistä jne.). Tämä aiheuttaa muutoksen entsyymin konformaatiossa, mikä johtaa muutokseen aktiivisen keskuksen avaruudellisessa rakenteessa ja sen affiniteetin vähenemiseen substraattia kohtaan. Lisäksi äärimmäisissä pH-arvoissa entsyymi denaturoituu ja inaktivoituu. Kuva 7.6. Entsymaattisen reaktionopeuden riippuvuus väliaineen pH:sta. On huomattava, että entsyymille ominaisuus optimaalinen pH ei aina ole sama kuin sen välittömän solunsisäisen ympäristön pH. Tämä viittaa siihen, että ympäristö, jossa entsyymi sijaitsee, säätelee sen toimintaa jossain määrin. 7.2.7. Reaktionopeuden riippuvuus aktivaattoreiden ja estäjien läsnäolosta . Aktivaattorit lisäävät entsymaattisen reaktion nopeutta. Inhibiittorit hidastavat entsymaattisen reaktion nopeutta. Epäorgaaniset ionit voivat toimia entsyymiaktivaattoreina. Uskotaan, että nämä ionit saavat entsyymi- tai substraattimolekyylit omaksumaan konformaation, joka edistää entsyymi-substraattikompleksin muodostumista. Tämä lisää entsyymin ja substraatin välisen vuorovaikutuksen todennäköisyyttä ja siten entsyymin katalysoiman reaktion nopeutta. Esimerkiksi syljen amylaasiaktiivisuus lisääntyy kloridi-ionien läsnä ollessa.

Kohta 7.3	Entsyymien toiminnan spesifisyys (absoluuttinen, suhteellinen ja stereokemiallinen).
7.3.1. Tärkeä ominaisuus, joka erottaa entsyymit epäorgaanisista katalyyteistä, on toiminnan spesifisyys. Kuten tiedetään, entsyymin aktiivisen keskuksen rakenne on komplementaarinen sen substraatin rakenteen kanssa. Siksi entsyymi kaikista solussa olevista aineista valitsee ja kiinnittää vain substraattinsa. Entsyymeille on ominaista spesifisyys ei vain suhteessa substraattiin, vaan myös suhteessa substraatin transformaatioreitti. Entsyymeillä on absoluuttinen, suhteellinen ja stereokemiallinen spesifisyys. 7.3.2. Ehdoton spesifisyys- entsyymin selektiivinen kyky katalysoida vain yhtä yhden substraatin mahdollisista transformaatioista. Tämä voidaan selittää substraatin ja entsyymimolekyylien konformaatiolla ja sähköstaattisella komplementaarisella tavalla. Esimerkiksi arginaasientsyymi katalysoi vain aminohapon arginiinin hydrolyysiä, ureaasientsyymi katalysoi vain urean pilkkoutumista eikä vaikuta muihin substraatteihin. 7.3.3. Suhteellinen spesifisyys- entsyymin selektiivinen kyky katalysoida samantyyppisiä rakenteeltaan samanlaisten substraattien transformaatioita. Tällaiset entsyymit vaikuttavat samoihin funktionaalisiin ryhmiin tai samantyyppisiin sidoksiin substraattimolekyyleissä. Joten esimerkiksi erilaiset hydrolyyttiset entsyymit vaikuttavat tietyntyyppisiin sidoksiin: amylaasi - glykosidisidoksissa; pepsiini ja trypsiini - peptidisidoksissa; lipaasi ja fosfolipaasi - esterisidoksissa. Näiden entsyymien vaikutus ulottuu suureen määrään substraatteja, jolloin elimistö pärjää pienellä määrällä ruoansulatusentsyymejä - muuten ne tarvitsisivat paljon enemmän. 7.3.4. Stereokemiallinen (optinen) spesifisyys- entsyymin selektiivinen kyky katalysoida vain yhden substraatin mahdollisista spatiaalisista isomeerien konversiosta. Siten useimmat nisäkäsentsyymit katalysoivat vain aminohappojen L-isomeerien, mutta ei D-isomeerien, konversiota. entsyymit, jotka osallistuvat monosakkaridien vaihtoon, päinvastoin katalysoivat vain D-, mutta eivät L-fosfosakkaridien, konversiota. Glykosidaasit eivät ole spesifisiä vain monosakkaridifragmentille, vaan myös glykosidisidoksen luonteelle. Esimerkiksi a-amylaasi katkaisee α-1,4-glykosidisidoksia tärkkelysmolekyylissä, mutta ei vaikuta sakkaroosimolekyylin a-1,2-glykosidisidoksiin.

Kohta 7.4	Nykyaikaisen entsyymien luokituksen ja nimikkeistön taustalla olevat perusperiaatteet.
7.4.1. Tällä hetkellä tunnetaan yli kaksi tuhatta entsyymien katalysoimaa kemiallista reaktiota, ja määrä kasvaa jatkuvasti. Liikkua niin monissa muunnoksissa. Tarvittiin kiireesti järjestelmällinen luokittelu ja nimikkeistö, jonka avulla mikä tahansa entsyymi voitaisiin tunnistaa tarkasti. Nimistö, jota käytettiin 1900-luvun puoliväliin asti, oli hyvin kaukana täydellisestä. Uutta entsyymiä löytäneet tutkijat antoivat sille valitsemansa nimen, mikä johti väistämättä sekaannukseen ja kaikenlaisiin ristiriitaisuuksiin. Jotkut nimet osoittautuivat virheellisiksi, toiset eivät sanoneet mitään katalysoidun reaktion luonteesta. Eri koulukuntien tutkijat käyttivät usein eri nimiä samalle entsyymille tai päinvastoin samaa nimeä useille eri entsyymeille. Päätettiin kehittää järkevä kansainvälinen entsyymien luokittelu ja nimikkeistö, jota kaikkien maiden biokemistit voisivat käyttää. Tätä tarkoitusta varten Kansainvälinen biokemian ja molekyylibiologian liitto (IUBMB) perusti entsyymitoimikunnan, joka ehdotti vuonna 1964 tällaisen luokituksen ja nimikkeistön perusperiaatteet. Sitä parannetaan ja täydennetään jatkuvasti, tällä hetkellä on voimassa tämän nimikkeistön kuudes painos (1992), johon julkaistaan ​​vuosittain lisäyksiä.

7.4.2. Luokittelu perustuu tärkeimpään ominaisuuteen, jolla yksi entsyymi eroaa toisesta - tämä on sen katalysoima reaktio. Kemiallisten reaktioiden tyyppien määrä on suhteellisen pieni, mikä mahdollisti kaikkien tällä hetkellä tunnetun entsyymien jakamisen 6 tärkeimpään. luokat katalysoitavan reaktion tyypistä riippuen. Nämä luokat ovat:

• oksidoreduktaasit (pelkistysreaktiot);
• transferaasit (funktionaalisten ryhmien siirto);
• hydrolaasit (veteen liittyvät katkaisureaktiot);
• lyaasit (sidosten rikkominen ilman veden osallistumista);
• isomeraasit (isomeeriset muunnokset);
• ligaasit (synteesi ATP-molekyylien kulutuksen kanssa).

7.4.3. Kunkin luokan entsyymit on jaettu alaluokat substraattien rakenteen ohjaamana. Alaluokat yhdistävät entsyymejä, jotka vaikuttavat samalla tavalla rakennettuihin substraatteihin. Alaluokat on jaettu ala-alaluokat v jotka tarkentavat vielä tiukemmin substraatit toisistaan ​​erottavien kemiallisten ryhmien rakennetta. Alaluokkien sisällä luetella yksittäisiä entsyymejä. Kaikilla luokituksen divisioonoilla on omat numeronsa. Siten mikä tahansa entsyymi saa oman ainutlaatuisen koodinumeronsa, joka koostuu neljästä pisteillä erotetusta numerosta. Ensimmäinen numero on luokka, toinen on alaluokka, kolmas on alaluokka ja neljäs on alaluokan entsyymin numero. Esimerkiksi entsyymi α-amylaasi, joka hajottaa tärkkelystä, on nimetty 3.2.1.1:ksi, jossa:
3 - reaktion tyyppi (hydrolyysi);
2 — substraatin sidoksen tyyppi (glykosidinen);
1 - sidoksen tyyppi (O-glykosidinen);
1 on entsyymin numero alaluokassa

Yllä kuvatulla desimaalinumerointimenetelmällä on yksi tärkeä etu: sen avulla voit ohittaa entsyymien päästä päähän -laskennan suurimman haitan, nimittäin tarpeen muuttaa kaikkien myöhempien entsyymien numeroita, kun äskettäin löydetty entsyymi sisällytetään lista. Uusi entsyymi voidaan sijoittaa vastaavan alaluokan loppuun häiritsemättä muuta numerointia. Samalla tavalla, kun uusia luokkia, alaluokkia ja alaluokkia erotetaan, niitä voidaan lisätä häiritsemättä aiemmin muodostettujen alaryhmien numerointijärjestystä. Jos uuden tiedon saatuaan tulee tarpeelliseksi muuttaa joidenkin entsyymien numeroita, vanhoja numeroita ei anneta uusille entsyymeille väärinkäsitysten välttämiseksi.

Entsyymien luokittelusta puhuttaessa on myös huomattava, että entsyymejä ei luokitella yksittäisiksi aineiksi, vaan tiettyjen kemiallisten muutosten katalyytteiksi. Eri biologisista lähteistä eristetyt ja identtisiä reaktioita katalysoivat entsyymit voivat erota merkittävästi primäärirakenteestaan. Luokitteluluettelossa ne kaikki kuitenkin näkyvät samalla koodinumerolla.

Joten, kun tiedät entsyymin koodinumeron, voit:

• ratkaista epäselvyydet, jos eri tutkijat käyttävät samaa nimeä eri entsyymeille;
• tehostaa tiedonhakua kirjallisuustietokannoista;
• saada lisätietoa aminohapposekvenssistä, entsyymin tilarakenteesta ja entsyymiproteiineja koodaavista geeneistä muissa tietokannoissa.

kohta 7.5

Entsyymin systemaattisen ja työnimen käsite, niiden käyttö.

7.5.1. Entsyymitoimikunnan kehittämään luokitusjärjestelmään kuuluu myös uusi entsyymien nimikkeistö, joka on rakennettu erityisperiaatteille. IUBMB:n suositusten mukaan entsyymeillä on kahdenlaisia ​​nimiä: systemaattinen ja toimiva (suositeltu).

7.5.2. Systemaattinen nimi koostuu kahdesta osasta. Ensimmäinen osa sisältää substraatin tai substraattien nimen, usein koentsyymin nimen, toinen osa osoittaa katalysoidun reaktion luonteen ja sisältää sen luokan nimen, johon entsyymi kuuluu. Tarvittaessa lisätietoa reaktiosta annetaan suluissa nimen toisen osan jälkeen. Järjestelmällinen nimi annetaan vain niille entsyymeille, joiden katalyyttinen vaikutus on täysin ymmärretty.

Esimerkiksi α-amylaasin systemaattinen nimi on 1,4-a-D-glukaani-glukanohydrolaasi . Tietenkin tällainen nimi on erittäin hankala muistaa ja ääntää. Siksi IUBMB Enzyme Commission suosittelee systemaattisten lisäksi entsyymien toimivien (yksinkertaistettujen) nimien käyttöä.

7.5.3. työnimi entsyymin on oltava riittävän lyhyt kulutukseen. Joissakin tapauksissa triviaalia nimeä voidaan käyttää työnimenä, jos se ei ole virheellinen tai moniselitteinen. Muissa tapauksissa se perustuu samoihin yleisiin periaatteisiin kuin systemaattinen nimi, mutta vähäisillä yksityiskohdilla. Tarkkoja esimerkkejä entsyymien systemaattisista ja toimivista nimistä on annettu tämän kurssin aiheen seuraavassa osiossa. Tieteellisissä julkaisuissa entsyymiä mainittaessa on tapana ilmoittaa sen systemaattinen nimi ja koodinumero ja sitten käyttää sen työnimeä.

7.5.4. Perussäännöt eri entsyymiluokkien systemaattisten ja työnimien muodostamiseen:

Oksidoreduktaasi

Systemaattinen nimi Tämän luokan entsyymit rakennetaan kaavion mukaisesti luovuttaja: akseptori - oksidoreduktaasi. Triviaalinimikkeistön mukaan oksidoreduktaaseja, jotka poistavat vetyatomeja tai elektroneja ja siirtävät ne mihin tahansa muuhun vastaanottajaan kuin happeen, kutsutaan dehydrogenaasit. Oksidoreduktaaseja, jotka käyttävät happea vetyatomien tai elektronien vastaanottajana, kutsutaan oksidaasit. Joitakin entsyymejä, joille on ominaista pääasiassa pelkistävä vaikutus, kutsutaan reduktaasi. Kaikkia yllä olevia nimiä voidaan käyttää rakentamiseen työnimi oksidoreduktaasi.

Siirrot

Systemaattinen nimi entsyymit, jotka nopeuttavat tällaisia ​​reaktioita, ovat muodossa luovuttaja:akseptori (kuljetusryhmä) transferaasi. V työnimi yleensä vain yksi tietty substraatti tai tuote luetellaan kuljetettavan ryhmän nimen kanssa.

Hydrolaasit

Systemaattinen nimi lomakkeelle laadittu substraattihydrolaasi. Hydrolaaseille, jotka spesifisesti pilkkovat tietyn ryhmän, tämä ryhmä voidaan merkitä etuliitteeksi. työnimi koostuu useimmiten hydrolysoituvan substraatin nimestä, johon on lisätty pääte -aza. On kuitenkin huomattava, että monien hydrolaasien spesifisyyden melko monimutkaisen ja usein ei täysin paljastetun luonteen vuoksi niille ei aina ole mahdollista antaa systemaattista nimeä. Näissä tapauksissa on suositeltavaa käyttää niitä empiirisiä nimiä, jotka niille on annettu kuvattaessa niitä. Siten entsyymit, kuten pepsiini, papaiini, trombiini.

Liase

Systemaattinen nimi entsyymit rakennetaan kaavion mukaan: substraattia katkaiseva ryhmä-lyaasi. Määrittääksesi, mikä ryhmä irrotetaan, käytetään etuliitteitä "karboksi-", "ammoniakki", "hydro-" jne.. Kuten työnimikkeitä entsyymeillä on triviaaleja nimiä, kuten "dekarboksylaasi", "aldolaasi", "dehydrataasi", "desulfhydraasi". Lyaasit jaetaan alaluokkiin katkenneiden sidosten luonteen mukaan.

Isomeraasit

Systemaattinen nimi entsyymit sisältävät substraatin nimen ja sanan isomeraasi, ennen isomerointireaktion tyyppiä. Työnimikkeet ovat samanlaisia ​​(joillakin yksinkertaistuksilla) kuin systemaattiset nimet.

Ligaasit

Systemaattinen nimi muodostuu yhdistettävien substraattien nimistä yhdessä sanan kanssa ligaasi. Suluissa on tuote, joka syntyy nukleosiditrifosfaatin (esimerkiksi ADP tai AMP) hydrolyysistä. työnimi Tämän luokan entsyymit muodostuvat yleensä reaktiotuotteen nimestä yhdessä sanan kanssa syntetaasi.

Suositus. Kun tutustut jatkossa erilaisiin entsymaattisiin reaktioihin, analysoi aina substraateissa tapahtuvien muutosten luonne ja yritä määrittää ainakin reaktiota katalysoivan entsyymin luokka. Analysoi myös entsyymien nimet ja korreloi ne reaktioissa tapahtuviin prosesseihin. Tämä helpottaa entsyymien nimien ja niiden katalysoimien muutosten muistamista ja antaa enemmän aikaa käyttää tutkittavien prosessien biologisen roolin ymmärtämiseen.

Kohta 7.6.1	OKSIDOREDUKTAASI.
Luokkaan oksidoreduktaasi entsyymejä, jotka katalysoivat redox-reaktioita. Niiden yleinen kaavio voidaan esittää seuraavasti: jossa AH2 on vedyn luovuttaja ja B on vedyn vastaanottaja. Elävissä organismeissa hapetus tapahtuu pääasiassa irrottamalla vetyatomeja tai elektroneja luovuttajasubstraateista. Vetyatomien tai elektronien vastaanottajia voivat olla erilaiset aineet - koentsyymit (NAD, NADP, FAD, FMN, glutationi, lipoiinihappo, ubikinoni), sytokromit. rauta-rikkiproteiinit ja happi. Oksidoreduktaasien alaluokat muodostuvat vedyn (elektronin) luovuttajan funktionaalisen ryhmän luonteesta riippuen. Alaluokkia on yhteensä 19. Tärkeimmät ovat seuraavat: Oksidoreduktaasit, jotka vaikuttavat luovuttajien CH-OH-ryhmään. Tähän alaluokkaan kuuluvat entsyymit hapettavat alkoholiryhmiä aldehydi- tai ketoniryhmiksi. Esimerkki on entsyymi alkoholidehydrogenaasi (alkoholi: NAD-oksidoreduktaasi; EC 1.1.1.1). osallistuvat etanolin aineenvaihduntaan kudoksissa: Alkoholien hapettumisen lisäksi tämän alaluokan entsyymit osallistuvat hydroksihappojen (maito-, omena-, isositriittinen), monosakkaridien ja muiden hydroksyyliryhmiä sisältävien yhdisteiden dehydraukseen. Oksidoreduktaasit, jotka vaikuttavat luovuttajien aldehydi- tai ketoniryhmään. Nämä entsyymit hapettavat aldehydejä ja ketoneja karboksyylihapoiksi. Esimerkiksi tämän alaluokan edustaja - glyseraldehydi-3-fosfaattidehydrogenaasi (D-glyseraldehydi-3-fosfaatti: NAD-oksidoreduktaasi (fosforyloiva), EC 1.2.1.12) - katalysoi yhtä glukoosin hajoamisen välireaktioista: On tärkeää huomata, että tämän reaktion tuote sisältää energiarikkaan fosfaattisidoksen ensimmäisessä asemassa. Tämän sidoksen muodostava fosforihappotähde voidaan siirtää 1,3-difosfoglyseraatista ADP:hen ATP:n muodostamiseksi (katso alla). Oksidoreduktaasit, jotka vaikuttavat luovuttajien CH-CH-ryhmään. Niiden katalysoimien reaktioiden seurauksena CH-CH-ryhmät muuttuvat C=C-ryhmiksi. eli tyydyttymättömien yhdisteiden muodostuminen tyydyttyneistä. Esimerkiksi sukkinaattidehydrogenaasi (sukkinaatti:akseptori - oksidoreduktaasi, EC 1.3.99.1) nopeuttaa meripihkahapon hapettumista, jolloin muodostuu tyydyttymätöntä fumaarihappoa: Oksidoreduktaasit, jotka vaikuttavat CH-NH2 - luovuttajien ryhmä. Nämä entsyymit katalysoivat aminohappojen ja biogeenisten amiinien oksidatiivista deaminaatiota. Tässä tapauksessa amiinit muuttuvat aldehydeiksi tai ketoneiksi, aminohapot ketohapoiksi ja ammoniakkia vapautuu. Niin, glutamaattidehydrogenaasi (L-glutamaatti: NAD(P) - oksidoreduktaasi (deaminoiva), EC 1.4.1.3) osallistuu seuraavaan glutamaatin muuntamiseen: Oksidoreduktaasit, jotka vaikuttavat rikkiä sisältäviin luovuttajaryhmiin, katalysoivat tioli (sulfhydryyli) ryhmien hapettumista disulfidiksi ja sulfiittien sulfaatteiksi. Esimerkki entsyymistä on dihydrolipoyylidehydrogenaasi (EC 1.8.1.4), katalysoi yhtä pyruvaatin oksidatiivisen dekarboksylaation välireaktioista: Oksidoreduktaasit, jotka vaikuttavat vetyperoksidiin akseptorina, on suhteellisen vähän ja ne on ryhmitelty erilliseen alaluokkaan, joka tunnetaan myös triviaalinimellä peroksidaasit. Esimerkki entsyymistä on glutationiperoksidaasi (glutationi: H2 O2 - oksidoreduktaasi. EC 1.11.1.9), osallistuu vetyperoksidin inaktivointiin punasoluissa, maksassa ja joissakin muissa kudoksissa: Oksidoreduktaasit, jotka vaikuttavat luovuttajapariin sisältäen molekylaarista happea, tai mono-oksigenaasit - entsyymit, jotka katalysoivat orgaanisten yhdisteiden hapettumista molekyylihapella, mikä johtaa yhden happiatomin sisällyttämiseen näiden yhdisteiden molekyyleihin. Tässä tapauksessa toinen happiatomi sisältyy vesimolekyyliin. Joten fenyylialaniinin muuntumisreaktio tyrosiiniksi katalysoituu fenyylialaniini-4-mono-oksigenaasi (CF 1.14.16.1): Joillakin ihmisillä tämän entsyymin geneettinen vika aiheuttaa sairauden, jota kutsutaan fenyyliketonuriaksi. Mono-oksigenaasit sisältävät myös entsyymin, joka tunnetaan nimellä sytokromi P450 (EC 1.14.14.1) Sitä esiintyy pääasiassa maksasoluissa ja se hydroksyloi keholle vieraita lipofiilisiä yhdisteitä, jotka muodostuvat reaktioiden sivutuotteina tai jotka tulevat kehoon ulkopuolelta. Esimerkiksi indoli, joka muodostuu tryptofaanista suoliston mikro-organismien toiminnan seurauksena, hydroksyloituu maksassa seuraavan kaavion mukaisesti: Hydroksyyliryhmän esiintyminen lisää aineiden hydrofiilisyyttä ja helpottaa niiden myöhempää poistumista kehosta. Lisäksi sytokromi P450 osallistuu kolesterolin ja steroidihormonien konversion tietyissä vaiheissa. Erittäin tehokkaan sytokromi P450 -järjestelmän läsnäolo elävissä organismeissa johtaa joissakin tapauksissa ei-toivottuihin käytännön seurauksiin: se lyhentää lääkkeiden viipymisaikaa ihmiskehossa ja vähentää siten niiden terapeuttista vaikutusta. Oksidoreduktaasit, jotka vaikuttavat yhteen luovuttajaan sisältäen molekylaarista happea, tai dioksigenaasi, katalysoivat transformaatioita, joiden aikana O2-molekyylin molemmat atomit sisältyvät hapettuneen substraatin koostumukseen. Esimerkiksi fenyylialaniinin ja tyrosiinin kataboliaprosessissa maleyyliasetoasetaatti muodostuu homogentisiinihaposta, joka sisältää molemmat happiatomit: Tätä reaktiota katalysoivaa entsyymiä kutsutaan 1,2-dioksigenaasihomogenisaatti(KF 1.13.11.5). Joissakin tapauksissa on olemassa tämän entsyymin synnynnäinen puutos, joka johtaa alkaptonuriaksi kutsutun sairauden kehittymiseen.

Kohta 7.6.2	SIIRROT.
Transferaasit ovat luokka entsyymejä, jotka katalysoivat funktionaalisten ryhmien siirtymistä yhdisteestä toiseen. Yleensä nämä muunnokset voidaan kirjoittaa: jossa X on kannettava funktionaalinen ryhmä. AX on ryhmittymän luovuttaja, B on vastaanottaja. Jako alaluokkiin riippuu kuljetettavien ryhmien luonteesta. Transferaasit, jotka kuljettavat yhden hiilen fragmentteja. Tähän alaluokkaan kuuluvat entsyymit, jotka nopeuttavat metyylin (-CH3), metyleenin (-CH2-), metenyylin (-CH=), formyylin ja vastaavien ryhmien siirtoa. Kyllä, osallistumalla guanidinoasetaattimetyylitransferaasit (S-adenosyylimetioninguanidiiniasetaattimetyylitransferaasi, EC 2.1.1.2) biologisesti aktiivinen aine kreatiini syntetisoidaan: Transferaasit, jotka kantavat karboksyylihappojäämiä (asyylitransferaasit). Ne katalysoivat erilaisia ​​kemiallisia prosesseja, jotka liittyvät erilaisten happojen (etikkahappo, palmitiinihappo jne.) jäämien siirtymiseen pääasiassa koentsyymi A -tioestereistä erilaisiin vastaanottajiin. Esimerkki transasetylaatioreaktiosta voi olla välittäjän asetyylikoliinin muodostuminen mukana koliiniasetyylitransferaasi (asetyyli-CoA:koliini-O-asetyylitransferaasi, EC 2.3.1.6): Transferaasit, jotka kantavat glykosyylijäännöksiä (glykosyylitransferaasit) katalysoivat glykosyylitähteiden kuljetusta fosforihappoesterien molekyyleistä monosakkaridien, polysakkaridien ja muiden aineiden molekyyleihin. Näillä entsyymeillä on erityisesti tärkeä rooli glykogeenin ja tärkkelyksen synteesissä sekä niiden tuhoamisen ensimmäisessä vaiheessa. Toinen tämän alaluokan entsyymi - UDP-glukuronyylitransferaasi (UDP-glukuronaatti-glukuronyylitransferaasi (akseptorille epäspesifinen), EC 2.4.1.17) - osallistuu endogeenisten ja vieraiden myrkyllisten aineiden neutralointiprosesseihin maksassa: Transferaasit, jotka kuljettavat typpipitoisia ryhmiä. Tämä alaluokka sisältää aminotransferaasi, nopeuttaa aminohappojen α-aminoryhmän siirtymistä ketohappojen α-hiiliatomiin. Tärkein näistä entsyymeistä on alaniiniaminotransferaasi (L-alaniini:2-oksoglutaraattiaminotransferaasi, EC 2.6.1.2). katalysoiva reaktio: Transferaasit, jotka kuljettavat fosfaattiryhmiä (fosfotransferaasit). Tämä entsyymiryhmä katalysoi biokemiallisia prosesseja, jotka liittyvät fosforihappotähteiden kuljettamiseen erilaisiin substraatteihin. Nämä prosessit ovat tärkeitä organismin elämän kannalta, koska ne mahdollistavat useiden aineiden muuntamisen orgaanisiksi fosfoestereiksi, joilla on korkea kemiallinen aktiivisuus ja jotka tulevat helposti seuraaviin reaktioihin. Fosfotransferaaseja, jotka käyttävät ATP:tä fosfaatin luovuttajana, kutsutaan kinaasit . Eniten käytetty entsyymi on heksokinaasi (ATP: D-heksoosi-6-fosfotransferaasi. EC 2.7.1.1.), joka nopeuttaa fosfaattiryhmän siirtymistä ATP:stä monosakkarideihin: Joissakin tapauksissa fosfaattiryhmän käänteinen siirto substraatista ADP:hen on myös mahdollista ATP:n muodostumisen myötä. Kyllä, entsyymi. fosfoglyseraattikinaasi (ATP: D-3-fosfoglyseraatti-1-fosfotransferaasi, EC 2.7.2.3) muuntaa aiemmin mainitun (katso "Oksidoreduktaasi") 1,3-difosfoglyseraatin: Samanlaisia ​​ADP-fosforylaation reaktioita ATP:n muodostumisen kanssa, jotka liittyvät substraatin muuntamiseen (eikä elektronien siirtoon hengitysketjussa), kutsutaan substraatin fosforylaatioreaktiot. Näiden reaktioiden rooli solussa kasvaa merkittävästi kudosten hapenpuutteen vuoksi.

Kohta 7.6.3	HYDROLAASI.
Hydrolaasit ovat luokka entsyymejä, jotka katalysoivat hajoavien orgaanisten yhdisteiden reaktioita veden mukana (hydrolyysireaktiot). Nämä reaktiot etenevät seuraavan kaavion mukaisesti: jossa A-B on monimutkainen yhdiste, A-H ja B-OH ovat sen hydrolyysin tuotteita. Tämän tyyppiset reaktiot etenevät aktiivisesti kehossa; ne kulkevat energian vapautumisen mukana ja ovat yleensä peruuttamattomia. Hydrolaasien alaluokkia muodostuu hydrolysoituvan sidoksen tyypistä riippuen. Tärkeimmät ovat seuraavat alaluokat: Estereihin vaikuttavat hydrolaasit (tai esteraasit) hydrolysoi karboksyyli-, fosfori-, rikki- ja muiden happojen estereitä. Tämän alaluokan laajimmin levinnyt entsyymi on triasyyliglyserolipaasi (glyseroliesterihydrolaasi, EC 3.1.1.3). nopeuttaa asyyliglyserolien hydrolyysiä: Muut esteraasien edustajat katkaisevat esterisidoksia asetyylikoliinissa (asetyylikoliiniesteraasi), fosfolipideissä (fosfolipaaseissa), nukleiinihapoissa (nukleaaseissa), organofosforiestereissä (fosfataaseissa). Glykosidisidoksiin vaikuttavat hydrolaasit (glykosidaasit) nopeuttaa oligo- ja polysakkaridien sekä muiden monosakkaridijäämiä sisältävien yhdisteiden (esimerkiksi nukleosidien) hydrolyysireaktioita. Tyypillinen edustaja on sakkaroosi (β-D-fruktofuranosidi-fruktohydrolaasi, EC 3.2.1.26). katalysoi sakkaroosin hajoamista: Peptidisidoksiin vaikuttavat hydrolaasit (peptidaasit) katalysoivat proteiinien ja peptidien peptidisidosten hydrolyysireaktioita. Tämä ryhmä sisältää pepsiini, trypsiini, kymotrypsiini, katepsiini ja muut proteolyyttiset entsyymit. Peptidisidosten hydrolyysi tapahtuu seuraavan kaavion mukaisesti: Hydrolaasit, jotka vaikuttavat muihin C-N-sidoksiin kuin peptidisidoksiin, - entsyymejä, jotka nopeuttavat orgaanisten happojen amidien hydrolyysiä. Tämän alaluokan jäsen - glutaminaasi (L-glutamyyliamidohydrolaasi, EC 3.5.1.2) - osallistuu kehon happo-emästilan ylläpitämiseen, katalysoi glutamiinin hydrolyysiä munuaisissa:

Kohta 7.6.4	LIASES.
Lyaasit ovat luokka entsyymejä, jotka katalysoivat ei-hydrolyyttisiä substraatin katkaisureaktioita, joissa muodostuu kaksoissidoksia tai päinvastoin, lisätään kaksoissidoksen katkeamiskohtaan. Näiden reaktioiden yleinen kaavio: jossa A-B on substraatti, A ja B ovat reaktiotuotteita. Tällaisten reaktioiden seurauksena vapautuu usein yksinkertaisia ​​aineita, esimerkiksi CO2, NH3, H2O. Hiili-hiili-lyaasit katalysoivat kahden hiiliatomin välisen sidoksen katkeamista. Niistä tärkeimmät ovat karboksylaasit (dekarboksylaasit), jonka vaikutuksesta a-keto- ja aminohappojen dekarboksylaatio tapahtuu, ketohappojen lyaasit , jotka sisältävät sitraattisyntaasin, aldehydilyaasit (aldolaasit). Jälkimmäiset sisältävät fruktoosidifosfaattialdolaasi (fruktoosi-1,6-difosfaatti-D-glyseraldehydi-3-fosfaattilyaasi, EC 4.1.2.13), katalysoi reaktiota: Hiili-happilyaasit katalysoivat sidosten katkeamista hiili- ja happiatomien välillä. Tämä alaluokka sisältää ensisijaisesti hydrolyaasit, osallistuvat dehydraatio- ja hydrataatioreaktioihin. Esimerkki olisi seriinidehydrataasi (L-seriinihydrolyaasi (deaminointi), EC 4.2.1.3), joka muuntaa: Joskus työnimike voi perustua termiä käyttävään vastareaktioon "hydrataasi". Siten trikarboksyylihapposyklin L-malaattihydrolyaasientsyymin (EC 4.2.1.2) nimi "fumaraattihydrataasi": Hiilityppilyaasit osallistua typpeä sisältävien ryhmien eliminointiin. Tämän alaluokan edustaja on histidiiniammoniakilaasi (L-histidiini-ammoniakkilyaasi, EC 4.3.1.3), osallistuu histidiinin deaminaatioon: Hiili-rikki-lyaasit katalysoivat sulfhydryyliryhmien eliminaatiota. Tämä alaluokka sisältää desulfhydraasi rikkiä sisältävät aminohapot, esim. kysteiinidesulfhydraasi (L-kysteiini-vetysulfidi-lyaasi (deaminointi), EC 4.4.1.1).

Kohta 7.6.5	ISOMERAASIT.
Isomeraasit ovat luokka entsyymejä, jotka nopeuttavat molekyylinsisäisten muutosten prosesseja isomeerien muodostumisella. Kaavamaisesti tämän tyyppiset reaktiot voidaan esittää seuraavasti: jossa A ja A" ovat isomeerejä. Isomeraasit ovat suhteellisen pieni entsyymiluokka, ja se on jaettu seuraaviin alaluokkiin katalysoidun isomerointireaktion tyypistä riippuen: Rasemaasit ja epimeraasit katalysoivat epäsymmetrisiä hiiliatomeja sisältävien isomeerien keskinäistä konversiota. Racemazami kutsutaan entsyymeiksi, jotka vaikuttavat substraatteihin, joissa on yksi asymmetrinen atomi, esimerkiksi muuntaen L-aminohapot D-aminohapoiksi. Yksi näistä entsyymeistä on alaniinirasemaasi (alaniini-rasemaasi. EC 5.1.1.1), katalysoi reaktiota: Epimeraasit kutsutaan entsyymeiksi, jotka vaikuttavat substraatteihin, joissa on useita epäsymmetrisiä hiiliatomeja. Näitä entsyymejä ovat mm UDP-glukoosi-epimeraasi (UDP-glukoosi-4-epimeraasi, EC 5.1.3.2). osallistuvat monosakkaridien interkonversioprosesseihin: Cis-trans-isomeraasi - entsyymejä, jotka muuttavat geometristä konfiguraatiota suhteessa kaksoissidokseen. Esimerkki tällaisesta entsyymistä on maleyyliasetoasetaatti-isomeraasi (maleyyliasetoasetaatti-cis-trans-isomeraasi, EC 5.2.1.2), joka osallistuu fenyylialaniinin ja tyrosiinin kataboliaan ja muuttaa maleyyliasetoasetaatin (katso 4.6.1) fumaryyliasetoasetaatiksi: molekyylinsisäiset oksidoreduktaasit - isomeraasit, jotka katalysoivat aldoosin ja ketoosin keskinäisiä konversioita. Tässä tapauksessa CH-OH-ryhmä hapetetaan samalla kun viereinen C=O-ryhmä pelkistyy. Niin, trioosifosfaatti-isomeraasi (D-glyseraldehydi-3-fosfaatti-ketoli-isomeraasi, EC 5.3.1.1) katalysoi yhtä hiilihydraattiaineenvaihdunnan reaktioista: Isomeraasit sisältävät myös molekyylinsisäiset transferaasit, yhden ryhmän siirtäminen substraattimolekyylin yhdestä osasta saman molekyylin toiseen osaan, ja molekyylinsisäiset lyaasit, katalysoi syklinpoistoreaktioita sekä yhden tyyppisen renkaan muuttumista toiseksi. On korostettava, että kaikki biokemialliset prosessit eivät. isomeraasit katalysoivat. Siten sitruunahapon isomeroituminen isopimoniksi tapahtuu entsyymin osallistuessa akonitaattihydrataasi (sitraatti(isositraatti)hydrolyaasi, EC 4.2.1.3), joka katalysoi dehydraatio-hydrataatioreaktioita cis-akoniittihapon välimuodostuksen kanssa:

Kohta 7.6.6	LIGASES.
Ligaasit - luokka entsyymejä, jotka katalysoivat orgaanisten yhdisteiden synteesiä, jotka aktivoituvat ATP:n (tai GTP:n, UTP:n, CTP:n) lähtöaineiden hajoamisen seurauksena. Tämän luokan entsyymeille myös triviaali nimi säilytetään syntetaasi. V siksi IUBMB:n suositusten mukaan termiä "syntetaasit" ei pitäisi käyttää entsyymeille, jotka eivät sisällä nukleosiditrifosfaatteja. Ligaasien (syntetaasien) katalysoimat reaktiot etenevät kaavion mukaisesti: , jossa A ja B ovat vuorovaikutuksessa olevia aineita; A-B - vuorovaikutuksen seurauksena muodostunut aine. Koska näiden entsyymien vaikutuksesta muodostuu uusia kemiallisia sidoksia, muodostuu luokan VI alaluokkia riippuen vasta muodostuneiden sidosten luonteesta. Ligaasit, jotka muodostavat hiili-happisidoksia. Näitä ovat ryhmä entsyymejä, jotka tunnetaan aminohappo-tRNA-ligaaseina (aminoasyyli-tRNA-syntetaaseina). jotka katalysoivat aminohappojen ja vastaavien kuljetus-RNA:iden välisiä vuorovaikutusreaktioita. Näissä reaktioissa muodostuu aktiivisia aminohappomuotoja, jotka voivat osallistua ribosomien proteiinisynteesiprosessiin. Esimerkki entsyymistä on tyrosyyli-tRNA-syntetaasi (L-tyrosiini: tRNA-ligaasi (AMP:ta muodostava), EC 6.1.1.1), mukana reaktiossa: muodostuvia ligaaseja hiili-rikki sidoksia. Tätä alaluokkaa edustavat ensisijaisesti entsyymit, jotka katalysoivat rasvahappojen tioestereiden muodostumista koentsyymi A:n kanssa. Näiden entsyymien avulla syntetisoidaan asyyli-CoA - aktiivisia rasvahappomuotoja, jotka voivat osallistua erilaisiin biosynteesi- ja hajoamisreaktioihin. Tarkastellaan yhtä entsyymin läsnäollessa tapahtuvaa rasvahappojen aktivaatioreaktiota asyyli-CoA-syntetaasit (karboksyylihappo: koentsyymi A-ligaasi (AMP:ta muodostava). EC 6.2.1.2): Ligaasit, jotka muodostavat hiili-typpisidoksia katalysoivat lukuisia reaktioita, joissa typpeä sisältäviä ryhmiä lisätään orgaanisiin yhdisteisiin. Esimerkki olisi glutamiinisyntetaasi (L-glutamiini:ammoniakki-y-ligaasi (ADP:tä muodostava), EC 6.3.1.2). osallistuvat myrkyllisen aineenvaihduntatuotteen - ammoniakin - neutralointiin reaktiossa glutamiinihapon kanssa: Ligaasit, jotka muodostavat hiili-hiili-sidoksia. Näistä entsyymeistä eniten tutkittu karboksylaasi, aikaansaada useiden yhdisteiden karboksylaatio, mikä johtaa hiiliketjujen pidentymiseen. Tämän luokan tärkein jäsen on pyruvaattikarboksylaasi (pyruvaatti:CO2-ligaasi (ADP:tä muodostava), EC 6.4.1.1), joka nopeuttaa oksaloasetaatin muodostumista, joka on trikarboksyylihappokierron ja hiilihydraattien biosynteesin avainyhdiste: Muista, että ATP:tä sisältäviä reaktioita ei katalysoi ainoastaan ​​luokan VI entsyymit, vaan myös jotkin luokan II entsyymit (fosfotransferaasit tai kinaasit). On tärkeää pystyä erottamaan tämäntyyppiset reaktiot. Niiden ero on siinä, että transferaasireaktioissa ATP on fosfaattiryhmän luovuttaja , siksi näiden reaktioiden seurauksena H3PO4:a ei vapaudu (katso esimerkit yllä). Päinvastoin, syntetaasireaktioissa ATP toimii energialähde , vapautuu sen hydrolyysin aikana, joten yksi tällaisen reaktion tuotteista on epäorgaaninen orto- tai pyrofosfaatti.

Kohta 7.7.1	Entsyymien kanssa työskentelyn säännöt
Entsyymit, kuten kaikki proteiinit, ovat suhteellisen epästabiileja aineita. Ne denaturoituvat ja inaktivoituvat helposti. Siksi heidän kanssaan työskennellessään on täytettävä tietyt ehdot. Kun tutkimuskohdetta säilytetään yli useita tunteja huoneenlämmössä, entsyymi inaktivoituu lähes kokonaan. Sen vuoksi entsyymin aktiivisuuden määrittämistä koskeva analyysi olisi suoritettava mahdollisimman pian. Tarvittaessa pitkäaikaissäilytys on mahdollista, jos entsyymiliuos kuivataan jäätyneestä tilasta korkeassa tyhjiössä (lyofilisaatio). Tässä tapauksessa entsyymi säilyttää aktiivisuutensa lähes kokonaan huoneenlämpötilassa säilytettäessä. Jotkut entsyymit säilyvät hyvin väkevöityissä suolaliuoksissa, esimerkiksi kyllästetyssä ammoniumsulfaatissa (suolausprosessi). Tarvittaessa entsyymisakka voidaan sentrifugoida ja liuottaa suolaliuokseen tai sopivaan puskuriin. Tarvittaessa ylimääräinen suola voidaan poistaa dialyysillä. On tarpeen muistaa entsyymien herkkyys väliaineen pH:n vaihteluille. Muutamia poikkeuksia lukuun ottamatta useimmat entsyymit inaktivoituvat liuoksissa, joiden pH on alle 5 tai yli 9, ja entsyymien optimaalinen vaikutus näkyy useiden yksiköiden tai pH-yksikön kymmenesosien alueella. Entsyymien kanssa työskennellessä käytettävien puskuriliuosten pH:n määrittäminen on suositeltavaa tehdä erittäin tarkasti pH-mittarilla. Entsyymit tuhoavat helposti voimakkaat reagenssit: hapot, emäkset, hapettavat aineet, raskasmetallien suolat. On välttämätöntä työskennellä kemiallisesti puhtaiden reagenssien ja kaksi kertaa tislatun veden kanssa, koska jopa vähäinen reagenssien saastuminen, erityisesti metalliseoksen kanssa, joka voi toimia modulaattoreina, johtaa entsyymin aktiivisuuden muutokseen. Entsyymien kanssa työskennellessä on enemmän kuin missään muualla tutkimusolosuhteiden standardoinnin tiukka noudattaminen pakollista: tarkka lämpötila- ja aikaohjelmien ylläpito, saman erän reagenssien käyttö ja reagensseja vaihdettaessa tiedot on kalibroitava. saatu uudelleen. Jos värireaktion kehittyvä väri on ajallisesti epävakaa, on fotometrian ajoitusta noudatettava tarkasti. On suositeltavaa työskennellä olosuhteissa, joissa entsyymin kyllästysaste on riittävä substraatilla, koska tämä seikka vaikuttaa merkittävästi lopputulokseen, substraatin puute tasoittaa varianttien välisiä eroja. Entsyymien kanssa työskennellessä on otettava huomioon elinkohtainen isoentsyymispektri. Usein tämä spesifisyys vaikuttaa olosuhteisiin, joissa entsyymi toimii. Reaktion kulkuun voi vaikuttaa erilainen affiniteetti substraattiin, erilainen herkkyys pH:lle, joka on ominaista tietyn elimen tai kudoksen isoentsyymeille. On välttämätöntä siirtää entsyymiaktiivisuuden tutkimusmenetelmä kohteesta toiseen (esimerkiksi seerumista kudokseen tai elimestä toiseen) äärimmäisen varovaisesti ottaen huomioon kaikki entsyymistä ja sen useista muodoista tunnetut tiedot, kuten sekä tarkistaa tulokset huolellisesti. Erilaisten biokemiallisten (entsymaattisten) reaktioiden laajaa käyttöönottoa varten otetaan käyttöön yleisimmin tunnustettujen ja tarpeellisten analyysien automatisointi sekä laboratoriotestien yhtenäistäminen ja standardointi. Tämä on järkevää ja välttämätöntä sekä näytteenoton tarkkuuden ja laadun parantamiseksi että eri laboratorioissa saatujen tietojen vertailemiseksi. On myös yleisesti hyväksyttyä, että tutkitun patologian ohella tarvitaan rinnakkaista fysiologisen kontrollin tutkimusta - käytännössä terveiden ryhmää normaalien, fysiologisten vaihteluiden määrittämiseksi. "Normaaliarvon" käsitteen suhteellisuuden ymmärtämiseksi on hyväksyttävä, että patologian erojen tunnistamiseksi ja patologisen merkin arvioimiseksi "normiksi" käytetään yleensä aritmeettista keskiarvoa M ± 1σ tai 2σ (normaalilla Gaussin jakauma), indikaattorin vaihteluasteesta riippuen.

Kohta 7.7.2	Periaatteet entsyymien aktiivisuuden määrittämiseksi biologisessa materiaalissa.
5.6.2. Entsyymien ainutlaatuista ominaisuutta nopeuttaa kemiallisia reaktioita voidaan käyttää näiden biokatalyyttien pitoisuuden määrittämiseen biologisessa materiaalissa (kudosuute, veriseerumi jne.). Oikein valituissa koeolosuhteissa entsyymin määrän ja katalysoidun reaktion nopeuden välillä on lähes aina suhteellisuus, joten entsyymin aktiivisuuden perusteella voidaan arvioida sen kvantitatiivista pitoisuutta testinäytteessä. Entsymaattisen aktiivisuuden mittaus perustuu kemiallisen reaktion nopeuden vertailuun aktiivisen biokatalyytin läsnä ollessa reaktionopeuteen kontrolliliuoksessa, jossa entsyymi puuttuu tai on inaktivoitunut. Testimateriaali asetetaan inkubointialustaan, jossa luodaan optimaalinen lämpötila, alustan pH, aktivaattorien ja substraattien pitoisuudet. Samalla asetetaan kontrollinäyte, johon entsyymiä ei lisätä. Jonkin ajan kuluttua reaktio pysäytetään lisäämällä erilaisia ​​reagensseja (muuttamalla väliaineen pH:ta, aiheuttaen proteiinien denaturoitumista jne.) ja analysoimalla näytteitä. Entsymaattisen reaktion nopeuden määrittämiseksi sinun on tiedettävä: substraatin tai reaktiotuotteen pitoisuuksien ero ennen inkubointia ja sen jälkeen; inkubaatioaika; analyysiin otetun materiaalin määrä. Entsyymin aktiivisuus arvioidaan useimmiten syntyvän reaktiotuotteen määrällä. Tämä tehdään esimerkiksi määritettäessä alaniiniaminotransferaasin aktiivisuutta, joka katalysoi seuraavaa reaktiota: Entsyymiaktiivisuus voidaan laskea myös kulutetun substraatin määrän perusteella. Esimerkkinä on menetelmä α-amylaasin, tärkkelystä hajottavan entsyymin, aktiivisuuden määrittämiseksi. Mittaamalla näytteen tärkkelyspitoisuus ennen inkubaatiota ja sen jälkeen ja laskemalla ero, saadaan selville inkubaation aikana jakautuneen substraatin määrä.

Kohta 7.7.3	Entsyymiaktiivisuuden mittausmenetelmät
Entsyymiaktiivisuuden mittaamiseen on olemassa suuri joukko menetelmiä, jotka eroavat tekniikaltaan, spesifisyydeltään ja herkkyydeltään. Useimmiten käytetään määrittämään fotoelektrokolorimetriset menetelmät . Nämä menetelmät perustuvat värireaktioihin yhden entsyymivaikutustuotteen kanssa. Tässä tapauksessa saatujen liuosten värin intensiteetti (mitattuna valosähköisellä kolorimetrillä) on verrannollinen tuloksena olevan tuotteen määrään. Esimerkiksi aminotransferaasien katalysoimien reaktioiden aikana kertyy α-ketohappoja, jotka muodostavat punaruskeita yhdisteitä 2,4-dinitrofenyylihydratsiinin kanssa: Jos tutkitulla biokatalyytillä on alhainen toiminnan spesifisyys, on mahdollista valita tällainen substraatti sen reaktion seurauksena, jonka kanssa värillinen tuote muodostuu. Esimerkkinä voidaan mainita ihmisen kudoksissa laajalle levinneen entsyymin alkalisen fosfataasin määritys, jonka aktiivisuus veriplasmassa muuttuu merkittävästi maksan ja luuston sairauksissa. Tämä entsyymi emäksisessä ympäristössä hydrolysoi suuren joukon fosfaattiestereitä, sekä luonnollisia että synteettisiä. Yksi synteettisistä substraateista on paranitrofenyylifosfaatti (väritön), joka emäksisessä ympäristössä hajoaa ortofosfaatiksi ja paranitrofenoliksi (keltainen). Reaktion etenemistä voidaan tarkkailla mittaamalla liuoksen vähitellen kasvavaa värin voimakkuutta: Entsyymeillä, joilla on korkea toimintaspesifisyys, tällainen substraattien valinta on yleensä mahdotonta. Spektrofotometriset menetelmät Ne perustuvat reaktioon osallistuvien kemikaalien ultraviolettispektrin muutokseen. Useimmat yhdisteet absorboivat ultraviolettisäteitä, ja absorboituneet aallonpituudet ovat ominaisia ​​tietyille näiden aineiden molekyyleissä oleville atomiryhmille. Entsymaattiset reaktiot aiheuttavat molekyylin sisäisiä uudelleenjärjestelyjä, joiden seurauksena ultraviolettispektri muuttuu. Nämä muutokset voidaan tallentaa spektrofotometriin. Spektrofotometrisilla menetelmillä määritetään esimerkiksi NAD:ta tai NADP:tä koentsyymeinä sisältävien redox-entsyymien aktiivisuus. Nämä koentsyymit toimivat vetyatomin vastaanottajina tai luovuttajina ja siten joko pelkistyvät tai hapettuvat aineenvaihduntaprosesseissa. Näiden koentsyymien pelkistetyillä muodoilla on ultraviolettispektri, jonka absorptiomaksimi on 340 nm:ssä, hapettuneilla muodoilla ei ole tätä maksimia. Joten, laktaattidehydrogenaasin vaikutuksesta maitohappoon, vety siirtyy NAD:hen, mikä johtaa NADH:n absorption lisääntymiseen 340 nm:ssä. Tämän absorption arvo optisissa yksiköissä on verrannollinen tuloksena olevan koentsyymin pelkistyneen muodon määrään. Muuttamalla koentsyymin pelkistetyn muodon sisältöä voidaan määrittää entsyymin aktiivisuus. Fluorometriset menetelmät. Nämä menetelmät perustuvat fluoresenssin ilmiöön, joka perustuu siihen, että tutkittava kohde säteilytyksen vaikutuksesta lähettää valoa lyhyemmällä aallonpituudella. Fluorometriset menetelmät entsyymiaktiivisuuden määrittämiseksi ovat herkempiä kuin spektrofotometriset menetelmät. Suhteellisen uusia ja vielä herkempiä ovat kemiluminesenssimenetelmät käyttämällä lusiferiini-lusiferaasijärjestelmää. Tällaisten menetelmien avulla voidaan määrittää ATP:n muodostumisen yhteydessä etenevien reaktioiden nopeus. Kun lusiferiini (monimutkainen karboksyylihappo) on vuorovaikutuksessa ATP:n kanssa, muodostuu lusiferyyliadenylaattia. Tämä yhdiste hapetetaan lusiferaasientsyymin osallistuessa, johon liittyy valon välähdys. Valon välähdysten voimakkuutta mittaamalla voidaan määrittää ATP:n määrä usean pikomolin luokkaa (10-12 mol). Titrimetriset menetelmät . Useisiin entsymaattisiin reaktioihin liittyy muutos inkubaatioseoksen pH:ssa. Esimerkki tällaisesta entsyymistä on haiman lipaasi. Lipaasi katalysoi reaktiota: Syntyvät rasvahapot voidaan titrata ja titraamiseen käytetyn alkalin määrä on verrannollinen vapautuvien rasvahappojen määrään ja siten lipaasin aktiivisuuteen. Tämän entsyymin aktiivisuuden määrittäminen on kliinistä merkitystä. Mittarimenetelmät Ne perustuvat entsymaattisen reaktion aikana vapautuneen (tai absorboituneen) kaasun tilavuuden mittaamiseen suljetussa reaktioastiassa. Tällaisten menetelmien avulla löydettiin ja tutkittiin palorypäle- ja α-ketoglutaarihappojen oksidatiivisen dekarboksylaation reaktioita, jotka etenevät CO2:n vapautumisen myötä. Tällä hetkellä näitä menetelmiä käytetään harvoin.

Kohta 7.7.4	Entsyymiaktiivisuuden yksiköt ja niiden käyttö.
Kansainvälinen entsyymikomissio on ehdottanut toiminnan yksikkö minkä tahansa entsyymin ottamaan vastaan ​​sellaisen määrän entsyymiä, joka tietyissä olosuhteissa katalysoi substraattia yhden mikromoolin (10-6 mol) konversion aikayksikköä kohden (1 min, 1 tunti) tai yhden mikroekvivalentin sairastuneesta ryhmästä. jossa useampaa kuin yhtä ryhmää jokaisessa substraattimolekyylissä hyökätään (proteiinit, polysakkaridit ja muut). Lämpötila, jossa reaktio suoritetaan, on ilmoitettava. Entsyymiaktiivisuusmittausten tulokset voidaan ilmaista yksiköissä kokonais-, spesifinen ja molekyyliaktiivisuus. Yksikölle kokonaisentsyymiaktiivisuus tutkimukseen otetun materiaalin määrän perusteella. Siten alaniiniaminotransferaasin aktiivisuus rottien maksassa on 1670 μmol pyruvaattia tunnissa per 1 g kudosta; koliiniesteraasiaktiivisuus ihmisen seerumissa on 250 μmol etikkahappoa tunnissa per 1 ml seerumia 37 °C:ssa. Korkeat entsyymiaktiivisuusarvot vaativat tutkijan erityistä huomiota sekä normaaleissa että patologisissa olosuhteissa. On suositeltavaa työskennellä alhaisen entsyymiaktiivisuuden kanssa. Tätä varten entsyymin lähde otetaan pienemmällä määrällä (seerumi laimennetaan useita kertoja suolaliuoksella ja kudokselle valmistetaan pienempi prosenttiosuus homogenaatti). Entsyymin suhteen tässä tapauksessa luodaan kyllästysolosuhteet substraatilla, mikä edistää sen todellisen aktiivisuuden ilmentymistä. Entsyymin kokonaisaktiivisuus lasketaan kaavalla: missä a- entsyymiaktiivisuus (yhteensä), ∆C- ero substraattipitoisuuksissa ennen ja jälkeen inkuboinnin; V- analysoitavaksi otetun materiaalin määrä, t- inkubointiaika; n-jalostus. On syytä muistaa, että diagnostisia tarkoituksia varten tutkitun veren seerumin ja virtsan entsyymien aktiivisuuden indikaattorit ilmaistaan ​​kokonaisaktiivisuuden yksikköinä. Koska entsyymit ovat proteiineja, on tärkeää tietää paitsi entsyymin kokonaisaktiivisuus testimateriaalissa, myös näytteessä olevan proteiinin entsymaattinen aktiivisuus. Yksikölle tiettyä toimintaa ottaa sellainen määrä entsyymiä, joka katalysoi 1 μmol substraatin konversiota aikayksikköä kohden 1 mg näyteproteiinia kohti. Entsyymin ominaisaktiivisuuden laskemiseksi on tarpeen jakaa kokonaisaktiivisuus näytteen proteiinipitoisuudella: Mitä huonommin entsyymi puhdistetaan, mitä enemmän vieraita painolastiproteiineja näytteessä on, sitä pienempi on spesifinen aktiivisuus. Puhdistuksen aikana tällaisten proteiinien määrä vähenee ja vastaavasti entsyymin spesifinen aktiivisuus kasvaa. Oletetaan, että alkuperäisessä biologisessa materiaalissa, joka on entsyymin lähde (revitetty maksa, liete kasvikudoksesta), spesifinen aktiivisuus oli 0,5 µmol/(mg proteiinia × min). Fraktiosaostuksen ammoniumsulfaatilla ja geelisuodatuksen jälkeen Sephadexin läpi se nousi arvoon 25 µmol/(mg proteiinia x min), so. kasvoi 50-kertaiseksi. Entsyymivalmisteiden puhdistustehokkuuden arviointia käytetään entsymaattisten lääkkeiden valmistuksessa. Spesifinen aktiivisuus määritetään, kun on tarpeen verrata saman entsyymin eri valmisteiden aktiivisuutta. Jos eri entsyymien aktiivisuutta on verrattava, lasketaan molekyyliaktiivisuus. Molekyyliaktiivisuus (tai entsyymin kierrosten lukumäärä) on substraatin moolien lukumäärä, joka muuttuu 1 moolin entsyymiä vaikutuksesta aikayksikköä kohti (yleensä 1 minuutti). Eri entsyymeillä on erilainen molekyyliaktiivisuus. Entsyymien vaihtuvuuden väheneminen tapahtuu ei-kilpailevien estäjien vaikutuksesta. Muuttamalla entsyymin katalyyttisen keskuksen konformaatiota nämä aineet vähentävät entsyymin affiniteettia substraattiin, mikä johtaa niiden substraattimolekyylien määrän vähenemiseen, jotka reagoivat yhden entsyymimolekyylin kanssa aikayksikköä kohti.

Esimerkkejä	Oppimistehtävät ja standardit niiden ratkaisuun.
1. Tehtävät 1. Mitä entsyymejä kutsutaan rasemaaseiksi? 2. Pura entsyymin systemaattinen nimi (erikseen jokaiselle eri väreillä korostetulle elementille): S-adenosyylimetioniini: guanidinoasetaatti-metyylitransferaasi? Määritellä: a) reaktion tyyppi; b) entsyymiluokka; c) alaluokka. 2. Päätösstandardit 1. Rasemaasit ovat entsyymejä, jotka katalysoivat yhden asymmetrisen hiiliatomin sisältävien optisten isomeerien keskinäistä konversiota (katso kohta 2.3). 2. Entsyymin systemaattinen nimi luetaan lopusta. Entsyymi kuuluu luokkaan transferaasit, katalysoi siirtoreaktiota metyyliryhmä päällä guanidiiniasetaatti (metyyliryhmän vastaanottaja) kanssa S-adenosyylimetioniini (metyyliryhmän luovuttaja) (katso kohdat 2.2 - 2.3). 3. a) Tässä reaktiossa aineen pilkkominen ilman vesimolekyylien osallistumista b) Substraatin ei-hydrolyyttistä pilkkoutumista kahden tuotteen muodostumisen katalysoi neljänteen luokkaan kuuluvat entsyymit (lyaasit) c) Ensimmäisen ja toisen hiiliatomin välinen sidos katkeaa, mikä johtaa karboksyyliryhmän eliminoitumiseen CO2:n muodossa. Siten, entsyymien alaluokka - hiili-hiili-lyaasit(katso kohta 2.3).

Minkä tahansa elävän organismin solussa tapahtuu miljoonia kemiallisia reaktioita. Jokainen niistä on erittäin tärkeä, joten on tärkeää säilyttää biologisten prosessien nopeus korkealla tasolla. Melkein jokaista reaktiota katalysoi oma entsyymi. Mitä ovat entsyymit? Mikä on niiden rooli solussa?

Entsyymit. Määritelmä

Termi "entsyymi" tulee latinan sanasta fermentum - hapate. Niitä voidaan kutsua myös entsyymeiksi, kreikan sanasta en zyme, "hiivassa".

Entsyymit ovat biologisesti aktiivisia aineita, joten mikään solussa tapahtuva reaktio ei voi tulla toimeen ilman niiden osallistumista. Nämä aineet toimivat katalyytteinä. Näin ollen millä tahansa entsyymillä on kaksi pääominaisuutta:

1) Entsyymi nopeuttaa biokemiallista reaktiota, mutta sitä ei kuluteta.

2) Tasapainovakion arvo ei muutu, vaan vain nopeuttaa tämän arvon saavuttamista.

Entsyymit nopeuttavat biokemiallisia reaktioita tuhat, ja joissain tapauksissa miljoona kertaa. Tämä tarkoittaa, että entsymaattisen laitteen puuttuessa kaikki solunsisäiset prosessit käytännössä pysähtyvät ja itse solu kuolee. Siksi entsyymien rooli biologisesti aktiivisina aineina on suuri.

Erilaiset entsyymit mahdollistavat solujen aineenvaihdunnan säätelyn monipuolistamisen. Missä tahansa reaktiokaskadissa osallistuu monia eri luokkien entsyymejä. Biologiset katalyytit ovat erittäin selektiivisiä molekyylin spesifisen konformaation vuoksi. Koska entsyymit ovat useimmissa tapauksissa proteiiniluonteisia, ne ovat tertiäärisessä tai kvaternaarisessa rakenteessa. Tämä selittyy jälleen molekyylin spesifisyydellä.

Entsyymien tehtävät solussa

Entsyymin päätehtävänä on nopeuttaa vastaavaa reaktiota. Mikä tahansa prosessisarja vetyperoksidin hajoamisesta glykolyysiin edellyttää biologisen katalyytin läsnäoloa.

Entsyymien oikea toiminta saavutetaan korkealla spesifisyydellä tietylle substraatille. Tämä tarkoittaa, että katalyytti voi nopeuttaa vain tiettyä reaktiota, ei muuta, edes hyvin samanlaista. Spesifisyysasteen mukaan erotetaan seuraavat entsyymiryhmät:

1) Entsyymit, joilla on absoluuttinen spesifisyys, kun vain yksi reaktio katalysoituu. Esimerkiksi kollagenaasi hajottaa kollageenia ja maltaasi hajottaa maltoosia.

2) Entsyymit, joilla on suhteellinen spesifisyys. Tämä sisältää aineet, jotka voivat katalysoida tietyn luokan reaktioita, kuten hydrolyyttistä pilkkoutumista.

Biokatalyytin työ alkaa siitä hetkestä, kun sen aktiivinen kohta kiinnittyy alustaan. Tässä tapauksessa puhutaan toisiaan täydentävästä vuorovaikutuksesta, kuten lukosta ja avaimesta. Tässä tarkoitamme aktiivisen keskuksen muodon täydellistä yhteensopivuutta substraatin kanssa, mikä mahdollistaa reaktion nopeuttamisen.

Seuraava vaihe on itse reaktio. Sen nopeus kasvaa entsymaattisen kompleksin vaikutuksesta. Lopulta saamme entsyymin, joka liittyy reaktiotuotteisiin.

Viimeinen vaihe on reaktiotuotteiden irtoaminen entsyymistä, jonka jälkeen aktiivinen keskus vapautuu jälleen seuraavaa työtä varten.

Kaavamaisesti entsyymin työ kussakin vaiheessa voidaan kirjoittaa seuraavasti:

1) S + E ——> SE

2) SE ——> SP

3) SP ——> S + P, jossa S on substraatti, E on entsyymi ja P on tuote.

Entsyymien luokitus

Ihmiskehossa on valtava määrä entsyymejä. Kaikki tiedot heidän tehtävistään ja työstään systematisoitiin, ja tuloksena ilmestyi yksi luokitus, jonka ansiosta on helppo määrittää, mihin tämä tai tuo katalyytti on tarkoitettu. Tässä on kuusi entsyymien pääluokkaa sekä esimerkkejä joistakin alaryhmistä.

1. Oksidoreduktaasit.

Tämän luokan entsyymit katalysoivat redox-reaktioita. Alaryhmiä on yhteensä 17. Oksidoreduktaaseilla on yleensä ei-proteiiniosa, jota edustaa vitamiini tai hemi.

Oksidoreduktaasien joukossa löytyy usein seuraavat alaryhmät:

a) Dehydrogenaasit. Dehydrogenaasientsyymien biokemia koostuu vetyatomien eliminoimisesta ja niiden siirtämisestä toiseen substraattiin. Tämä alaryhmä löytyy useimmiten hengitysreaktioista, fotosynteesistä. Dehydrogenaasien koostumus sisältää välttämättä koentsyymin NAD / NADP:n tai flavoproteiinien FAD / FMN muodossa. Usein on metalli-ioneja. Esimerkkejä ovat entsyymit, kuten sytokromireduktaasi, pyruvaattidehydrogenaasi, isositraattidehydrogenaasi ja monet maksaentsyymit (laktaattidehydrogenaasi, glutamaattidehydrogenaasi jne.).

b) Oksidaasit. Useat entsyymit katalysoivat hapen lisäystä vetyyn, minkä seurauksena reaktiotuotteet voivat olla vettä tai vetyperoksidia (H 2 0, H 2 0 2). Esimerkkejä entsyymeistä: sytokromioksidaasi, tyrosinaasi.

c) Peroksidaasit ja katalaasit ovat entsyymejä, jotka katalysoivat H 2 O 2:n hajoamista hapeksi ja vedeksi.

d) oksigenaasit. Nämä biokatalyytit nopeuttavat hapen lisäämistä alustaan. Dopamiinihydroksylaasi on yksi esimerkki sellaisista entsyymeistä.

2. Siirrot.

Tämän ryhmän entsyymien tehtävänä on siirtää radikaaleja luovuttajaaineesta vastaanottajaaineeseen.

a) metyylitransferaasi. DNA-metyylitransferaaseilla, tärkeimmillä entsyymeillä, jotka säätelevät nukleotidien replikaatioprosessia, on tärkeä rooli nukleiinihapon säätelyssä.

b) Asyylitransferaasit. Tämän alaryhmän entsyymit kuljettavat asyyliryhmän molekyylistä toiseen. Esimerkkejä asyylitransferaaseista: lesiti(siirtää funktionaalisen ryhmän rasvahaposta kolesteroliin), lysofosfa(asyyliryhmä siirtyy lysofosfatidyylikoliiniksi).

c) Aminotransferaasit - entsyymit, jotka osallistuvat aminohappojen muuntamiseen. Esimerkkejä entsyymeistä: alaniiniaminotransferaasi, joka katalysoi alaniinin synteesiä pyruvaatista ja glutamaatista aminoryhmien siirrolla.

d) Fosfotransferaasit. Tämän alaryhmän entsyymit katalysoivat fosfaattiryhmän lisäystä. Toinen fosfotransferaasien nimi, kinaasit, on paljon yleisempi. Esimerkkejä ovat entsyymit, kuten heksokinaasit ja aspartaattikinaasit, jotka lisäävät fosforijäämiä heksoosiin (useimmiten glukoosiin) ja asparagiinihappoon, vastaavasti.

3. Hydrolaasit - luokka entsyymejä, jotka katalysoivat sidosten katkeamista molekyylissä, minkä jälkeen lisätään vettä. Tähän ryhmään kuuluvat aineet ovat tärkeimmät ruoansulatusentsyymit.

a) Esteraasit - katkaisevat esterisidokset. Esimerkkinä ovat lipaasit, jotka hajottavat rasvoja.

b) Glykosidaasit. Tämän sarjan entsyymien biokemia koostuu polymeerien (polysakkaridien ja oligosakkaridien) glykosidisidosten tuhoamisesta. Esimerkkejä: amylaasi, sakkaroosi, maltaasi.

c) Peptidaasit ovat entsyymejä, jotka katalysoivat proteiinien hajoamista aminohapoiksi. Peptidaaseihin kuuluvat entsyymit, kuten pepsiinit, trypsiini, kymotrypsiini, karboksipeptidaasi.

d) Amidaasit - pilkkovat amidisidoksia. Esimerkkejä: arginaasi, ureaasi, glutaminaasi jne. Monet amidaasientsyymit löytyvät

4. Lyaasit - entsyymit, jotka ovat toiminnaltaan samanlaisia ​​kuin hydrolaasit, mutta molekyyleissä olevia sidoksia pilkkottaessa vettä ei kuluteta. Tämän luokan entsyymit sisältävät aina ei-proteiinin osan, esimerkiksi B1- tai B6-vitamiinien muodossa.

a) Dekarboksylaasit. Nämä entsyymit vaikuttavat C-C-sidokseen. Esimerkkejä ovat glutamaattidekarboksylaasi tai pyruvaattidekarboksylaasi.

b) Hydrataasit ja dehydrataasit - entsyymit, jotka katalysoivat C-O-sidosten hajoamisreaktiota.

c) Amidiini-lyaasit - tuhoavat C-N-sidoksia. Esimerkki: arginiinisukkinaattilyaasi.

d) P-O-lyaasi. Tällaiset entsyymit pääsääntöisesti irrottavat fosfaattiryhmän substraattiaineesta. Esimerkki: adenylaattisyklaasi.

Entsyymien biokemia perustuu niiden rakenteeseen

Kunkin entsyymin kyvyt määräytyvät sen yksilöllisen, ainutlaatuisen rakenteen perusteella. Mikä tahansa entsyymi on ennen kaikkea proteiini, ja sen rakenteella ja laskostumisasteella on ratkaiseva rooli sen toiminnassa.

Jokaiselle biokatalyytille on ominaista aktiivisen keskuksen läsnäolo, joka puolestaan ​​on jaettu useisiin itsenäisiin toiminnallisiin alueisiin:

1) Katalyyttinen keskus on proteiinin erityinen alue, jota pitkin entsyymi on kiinnittynyt substraattiin. Proteiinimolekyylin konformaatiosta riippuen katalyyttinen keskus voi saada erilaisia ​​muotoja, joiden on sopia substraattiin samalla tavalla kuin lukon avaimeen. Tällainen monimutkainen rakenne selittää, mikä on tertiäärisessä tai kvaternaarisessa tilassa.

2) Adsorptiokeskus - toimii "pidikkeenä". Tässä on ensinnäkin yhteys entsyymimolekyylin ja substraattimolekyylin välillä. Adsorptiokeskuksen muodostamat sidokset ovat kuitenkin erittäin heikkoja, mikä tarkoittaa, että katalyyttinen reaktio on tässä vaiheessa palautuva.

3) Allosteeriset keskukset voivat sijaita sekä aktiivisessa keskustassa että entsyymin koko pinnalla. Niiden tehtävänä on säädellä entsyymin toimintaa. Säätely tapahtuu inhibiittorimolekyylien ja aktivaattorimolekyylien avulla.

Aktivaattoriproteiinit, jotka sitoutuvat entsyymimolekyyliin, nopeuttavat sen työtä. Inhibiittorit päinvastoin estävät katalyyttistä aktiivisuutta, ja tämä voi tapahtua kahdella tavalla: joko molekyyli sitoutuu allosteeriseen kohtaan entsyymin aktiivisen kohdan alueella (kilpaileva esto) tai se kiinnittyy proteiinin toiseen alueeseen. (ei-kilpaileva esto). pidetään tehokkaampana. Loppujen lopuksi tämä sulkee paikan substraatin sitoutumiselle entsyymiin, ja tämä prosessi on mahdollista vain, jos inhibiittorimolekyylin ja aktiivisen keskuksen muoto on lähes täydellinen.

Entsyymi koostuu usein paitsi aminohapoista, myös muista orgaanisista ja epäorgaanisista aineista. Näin ollen apoentsyymi eristetään - proteiiniosa, koentsyymi - orgaaninen osa ja kofaktori - epäorgaaninen osa. Koentsyymiä voivat edustaa hiilihydraatit, rasvat, nukleiinihapot, vitamiinit. Kofaktorina puolestaan ​​on useimmiten apumetalli-ioneja. Entsyymien aktiivisuus määräytyy sen rakenteen perusteella: koostumuksen muodostavat lisäaineet muuttavat katalyyttisiä ominaisuuksia. Erityyppiset entsyymit ovat seurausta kaikkien lueteltujen kompleksinmuodostuksen tekijöiden yhdistelmästä.

Entsyymien säätely

Entsyymit biologisesti aktiivisina aineina eivät aina ole elimistölle välttämättömiä. Entsyymien biokemia on sellainen, että ne voivat vahingoittaa elävää solua liiallisessa katalyysissä. Entsyymien haitallisten vaikutusten estämiseksi kehossa on tarpeen jotenkin säädellä niiden toimintaa.

Koska entsyymit ovat luonteeltaan proteiinia, ne tuhoutuvat helposti korkeissa lämpötiloissa. Denaturaatioprosessi on palautuva, mutta se voi vaikuttaa merkittävästi aineiden toimintaan.

pH:lla on myös suuri rooli säätelyssä. Entsyymien suurin aktiivisuus havaitaan yleensä neutraaleissa pH-arvoissa (7,0-7,2). On myös entsyymejä, jotka toimivat vain happamassa ympäristössä tai vain emäksisessä ympäristössä. Joten solulysosomeissa ylläpidetään alhaista pH:ta, jossa hydrolyyttisten entsyymien aktiivisuus on suurin. Jos ne vahingossa joutuvat sytoplasmaan, jossa ympäristö on jo lähempänä neutraalia, niiden aktiivisuus laskee. Tällainen suoja "itsesyöntiä" vastaan ​​perustuu hydrolaasien työn ominaisuuksiin.

On syytä mainita koentsyymin ja kofaktorin merkitys entsyymien koostumuksessa. Vitamiinien tai metalli-ionien läsnäolo vaikuttaa merkittävästi joidenkin tiettyjen entsyymien toimintaan.

Entsyyminimikkeistö

Kaikki kehon entsyymit nimetään yleensä riippuen niiden kuulumisesta mihin tahansa luokkiin sekä substraatista, jonka kanssa ne reagoivat. Joskus nimessä ei käytetä yhtä, vaan kahta substraattia.

Esimerkkejä joidenkin entsyymien nimistä:

1. Maksaentsyymit: laktaattidehydrogenaasi, glutamaattidehydrogenaasi.
2. Entsyymin koko systemaattinen nimi: laktaatti-NAD+-oksidoreduktiaasi.

On myös triviaaleja nimiä, jotka eivät noudata nimikkeistön sääntöjä. Esimerkkejä ovat ruoansulatusentsyymit: trypsiini, kymotrypsiini, pepsiini.

Entsyymien synteesiprosessi

Entsyymien toiminnot määräytyvät geneettisellä tasolla. Koska molekyyli on suurelta osin proteiini, sen synteesi toistaa tarkasti transkriptio- ja translaatioprosessit.

Entsyymien synteesi tapahtuu seuraavan kaavion mukaisesti. Ensin DNA:sta luetaan tietoa halutusta entsyymistä, minkä seurauksena muodostuu mRNA:ta. Messenger-RNA koodaa kaikkia aminohappoja, jotka muodostavat entsyymin. Entsyymin säätely voi tapahtua myös DNA-tasolla: jos katalysoidun reaktion tuote on riittävä, geenin transkriptio pysähtyy ja päinvastoin, jos tuotteelle on tarvetta, transkriptioprosessi aktivoituu.

Kun mRNA on saapunut solun sytoplasmaan, alkaa seuraava vaihe - translaatio. Endoplasmisen retikulumin ribosomeissa syntetisoituu primaarinen ketju, joka koostuu aminohapoista, jotka on yhdistetty peptidisidoksilla. Primäärirakenteen proteiinimolekyyli ei kuitenkaan voi vielä suorittaa entsymaattisia tehtäviään.

Entsyymien aktiivisuus riippuu proteiinin rakenteesta. Samassa ER:ssä tapahtuu proteiinin kiertymistä, jonka seurauksena muodostuu ensin sekundäärisiä ja sitten tertiäärisiä rakenteita. Joidenkin entsyymien synteesi pysähtyy jo tässä vaiheessa, mutta katalyyttisen aktiivisuuden aktivoimiseksi on usein tarpeen lisätä koentsyymiä ja kofaktoria.

Tietyillä endoplasmisen retikulumin alueilla on kiinnittynyt entsyymin orgaaniset komponentit: monosakkaridit, nukleiinihapot, rasvat, vitamiinit. Jotkut entsyymit eivät voi toimia ilman koentsyymin läsnäoloa.

Kofaktorilla on ratkaiseva rooli muodostumisessa Osa entsyymien toiminnoista on käytettävissä vasta proteiinin saavuttaessa domeeniorganisaation. Siksi heille on erittäin tärkeää kvaternaarisen rakenteen läsnäolo, jossa yhdistävä linkki useiden proteiinipallojen välillä on metalli-ioni.

Useita entsyymien muotoja

On tilanteita, joissa tarvitaan useita entsyymejä, jotka katalysoivat samaa reaktiota, mutta eroavat toisistaan ​​joidenkin parametrien osalta. Esimerkiksi entsyymi voi toimia 20 asteessa, mutta 0 asteessa se ei enää pysty suorittamaan toimintojaan. Mitä elävän organismin tulisi tehdä tällaisessa tilanteessa matalissa ympäristön lämpötiloissa?

Tämä ongelma on helppo ratkaista useiden entsyymien läsnäololla kerralla, jotka katalysoivat samaa reaktiota, mutta toimivat eri olosuhteissa. Entsyymejä on kahta tyyppiä:

1. Isoentsyymit. Tällaisia ​​proteiineja koodaavat eri geenit, ne koostuvat erilaisista aminohapoista, mutta katalysoivat samaa reaktiota.
2. Oikeat monikkomuodot. Nämä proteiinit transkriptoidaan samasta geenistä, mutta peptidit ovat modifioituja ribosomeissa. Tämän seurauksena saadaan useita saman entsyymin muotoja.

Tämän seurauksena ensimmäinen monimuotojen tyyppi muodostuu geneettisellä tasolla, kun taas toinen tyyppi muodostuu translaation jälkeisellä tasolla.

Entsyymien merkitys

Lääketieteessä kyse on uusien lääkkeiden vapauttamisesta, joissa aineita on jo oikea määrä. Tutkijat eivät ole vielä löytäneet tapaa stimuloida puuttuvien entsyymien synteesiä elimistöstä, mutta nykyään käytetään laajalti lääkkeitä, jotka voivat tilapäisesti korvata niiden puutteen.

Erilaiset entsyymit solussa katalysoivat monenlaisia ​​elämää ylläpitäviä reaktioita. Yksi näistä enismeista edustaa nukleaasiryhmää: endonukleaasit ja eksonukleaasit. Heidän tehtävänsä on ylläpitää nukleiinihappojen tasaista tasoa solussa ja poistaa vaurioitunut DNA ja RNA.

Älä unohda sellaista ilmiötä kuin veren hyytyminen. Koska tämä prosessi on tehokas suojakeino, se on useiden entsyymien hallinnassa. Tärkein niistä on trombiini, joka muuttaa inaktiivisen fibrinogeeniproteiinin aktiiviseksi fibriiniksi. Sen säikeet muodostavat eräänlaisen verkoston, joka tukkii suonen vauriokohdan ja estää siten liiallisen verenhukan.

Entsyymejä käytetään viininvalmistuksessa, panimossa ja monien fermentoitujen maitotuotteiden valmistuksessa. Hiivaa voidaan käyttää alkoholin valmistamiseen glukoosista, mutta niistä saatava uute riittää tämän prosessin onnistumiseen.

Mielenkiintoisia faktoja, joita et tiennyt

Kaikilla kehon entsyymeillä on valtava massa - 5 000 - 1 000 000 Da. Tämä johtuu proteiinin läsnäolosta molekyylissä. Vertailun vuoksi: glukoosin molekyylipaino on 180 Da ja hiilidioksidin vain 44 Da.

Tähän mennessä on löydetty yli 2000 entsyymiä, joita on löydetty eri organismien soluista. Useimpia näistä aineista ei kuitenkaan vielä täysin ymmärretä.

Entsyymiaktiivisuutta käytetään tehokkaiden pyykinpesuaineiden valmistukseen. Täällä entsyymeillä on sama rooli kuin kehossa: ne hajottavat orgaanista ainetta, ja tämä ominaisuus auttaa torjumaan tahroja. On suositeltavaa käyttää samanlaista pesujauhetta enintään 50 asteen lämpötilassa, muuten denaturaatioprosessi voi tapahtua.

Tilastojen mukaan 20 % ihmisistä ympäri maailmaa kärsii jonkin entsyymin puutteesta.

Entsyymien ominaisuudet ovat olleet tiedossa hyvin kauan, mutta vasta vuonna 1897 ihmiset tajusivat, että ei itse hiivaa, vaan niiden soluista saatua uutetta voidaan käyttää sokerin käymiseen alkoholiksi.

ENTSYYMIT, proteiiniluonteiset orgaaniset aineet, jotka syntetisoituvat soluissa ja kiihdyttävät monta kertaa niissä tapahtuvia reaktioita ilman kemiallisia muutoksia. Aineita, joilla on samanlainen vaikutus, esiintyy elottomassa luonnossa ja niitä kutsutaan katalyyteiksi.

Entsyymejä (latinasta fermentum - käyminen, hapate) kutsutaan joskus entsyymeiksi (kreikaksi en - sisältä, zyme - hapate). Kaikki elävät solut sisältävät erittäin suuren joukon entsyymejä, joiden katalyyttisestä aktiivisuudesta solujen toiminta riippuu. Melkein jokainen solussa esiintyvistä monista erilaisista reaktioista vaatii tietyn entsyymin osallistumista. Entsyymien kemiallisten ominaisuuksien ja niiden katalysoimien reaktioiden tutkiminen on erityinen, erittäin tärkeä biokemian alue - entsymologia.

Monet entsyymit ovat solussa vapaassa tilassa, yksinkertaisesti liuenneena sytoplasmaan; toiset liittyvät monimutkaisiin erittäin organisoituihin rakenteisiin. On myös entsyymejä, jotka ovat normaalisti solun ulkopuolella; täten haima erittää suolistoon entsyymejä, jotka katalysoivat tärkkelyksen ja proteiinien hajoamista. Erittää entsyymejä ja monia mikro-organismeja.

Entsyymien toiminta

Entsyymejä, jotka osallistuvat energian muuntamisen perusprosesseihin, kuten sokereiden hajoamiseen, korkeaenergisen yhdisteen adenosiinitrifosfaatin (ATP) muodostumiseen ja hydrolyysiin, on läsnä kaikentyyppisissä soluissa - eläin-, kasvi- ja bakteerisoluissa. On kuitenkin olemassa entsyymejä, joita tuotetaan vain tiettyjen organismien kudoksissa.

Siten selluloosan synteesiin osallistuvia entsyymejä löytyy kasvisoluista, mutta ei eläinsoluista. Siksi on tärkeää erottaa "universaalit" entsyymit ja tietyille solutyypeille spesifiset entsyymit. Yleisesti ottaen mitä erikoistuneempi solu on, sitä todennäköisemmin se syntetisoi joukon entsyymejä, joita tarvitaan tietyn solutoiminnon suorittamiseen.

Entsyymien ominaisuus on, että niillä on korkea spesifisyys, eli ne voivat kiihdyttää vain yhtä reaktiota tai yhden tyyppisiä reaktioita.

Vuonna 1890 E. G. Fisher ehdotti, että tämä spesifisyys johtuu entsyymimolekyylin erityisestä muodosta, joka vastaa täsmälleen substraattimolekyylin muotoa. Tätä hypoteesia kutsutaan "avaimeksi ja lukoksi", jossa avainta verrataan substraattiin ja lukkoa - entsyymiin. Hypoteesi on, että substraatti sopii entsyymiin kuten avain sopii lukkoon. Entsyymin toiminnan selektiivisyys liittyy sen aktiivisen keskuksen rakenteeseen.

Entsyymitoiminta

Ensinnäkin lämpötila vaikuttaa entsyymin toimintaan. Lämpötilan noustessa kemiallisen reaktion nopeus kasvaa. Molekyylien nopeus kasvaa, niillä on enemmän mahdollisuuksia törmätä toisiinsa. Siksi todennäköisyys, että niiden välinen reaktio tapahtuu, kasvaa. Lämpötila, joka tarjoaa entsyymille suurimman aktiivisuuden, on optimaalinen.

Optimaalisen lämpötilan ulkopuolella reaktionopeus laskee proteiinin denaturoitumisen vuoksi. Kun lämpötila laskee, myös kemiallisen reaktion nopeus laskee. Sillä hetkellä, kun lämpötila saavuttaa jäätymispisteen, entsyymi inaktivoituu, mutta se ei denaturoidu.

Entsyymien luokitus

Vuonna 1961 ehdotettiin entsyymien systemaattista luokittelua kuuteen ryhmään. Mutta entsyymien nimet osoittautuivat hyvin pitkiksi ja vaikeasti lausutaviksi, joten nyt on tapana nimetä entsyymejä työnimillä. Työskentelynimi koostuu substraatin nimestä, johon entsyymi vaikuttaa, ja sitä seuraa pääte "aza". Esimerkiksi jos aine on laktoosia eli maitosokeria, niin laktaasi on entsyymi, joka muuttaa sen. Jos sakkaroosia (tavallista sokeria), niin sitä hajottava entsyymi on sakkaroosi. Sen mukaisesti proteiineja hajottavia entsyymejä kutsutaan proteinaaseiksi.