La biosintesi proteica funziona. Sito principale della biosintesi proteica

L'informazione genetica sulla struttura di una proteina viene immagazzinata come una sequenza di triplette di DNA. In questo caso, solo una delle catene di DNA funge da modello per la trascrizione.

La biosintesi proteica nelle cellule è una sequenza di reazioni di tipo matrice, durante le quali il successivo trasferimento di informazioni ereditarie da un tipo di molecola all'altro porta alla formazione di polipeptidi con una struttura geneticamente determinata.

La biosintesi proteica è la fase iniziale della realizzazione o dell'espressione dell'informazione genetica. I principali processi della matrice che assicurano la biosintesi delle proteine ​​sono la trascrizione del DNA e la traduzione dell'mRNA. Trascrizione Il DNA consiste nella riscrittura delle informazioni dal DNA all'mRNA (messaggero o RNA messaggero). Trasmissione L'mRNA è il trasferimento di informazioni dall'mRNA a un polipeptide.

La copia dell'mRNA inizia con l'attaccamento della RNA polimerasi a una regione del DNA chiamata promotore. Tuttavia, date le informazioni sulla possibilità di splicing alternativo, potrebbero esserci casi in cui i geni, anche quelli situati nelle vicinanze, verranno trascritti da catene diverse. Pertanto, entrambi i filamenti di DNA possono essere utilizzati per la trascrizione. Durante la trascrizione di filamenti di DNA complementari, vengono utilizzate diverse RNA polimerasi e la direzione del loro movimento lungo la catena è determinata dalla sequenza del promotore.

Poiché le catene di DNA sono invertite l'una rispetto all'altra e la sintesi dell'mRNA, proprio come la sintesi del DNA, va solo nella direzione dall'estremità 5ꞌ all'estremità 3ꞌ, anche le trascrizioni sul DNA vanno in direzioni opposte.

Viene chiamato un filamento di DNA che contiene le stesse sequenze dell'mRNA codifica e la catena che fornisce la sintesi dell'mRNA (basata sull'accoppiamento complementare) - anticodificante. Viene anche chiamato il filamento anticoding trascritto.

Oltre all'mRNA, nella cellula si formano altri prodotti della trascrizione del DNA. Questi includono molecole di rRNA e tRNA, che partecipano anche alla sintesi dei polipeptidi. Tutti questi RNA sono chiamati nucleari.

Se consideriamo la percentuale di questi tre tipi di RNA nella cellula, la quota di mRNA maturo rappresenta circa il 5% del contenuto totale di RNA, la quota di tRNA è di circa il 10% e la maggior parte fino all'85% è di rRNA .

Tutti gli RNA vengono trascritti dal DNA dai ribonucleotidi trifosfati con rilascio di pirofosfato con la partecipazione di RNA polimerasi. I procarioti hanno un solo tipo di RNA polimerasi, che fornisce la sintesi di mRNA, rRNA e tRNA.

Esistono tre tipi di RNA polimerasi (I, II, III) nelle cellule eucariotiche. Ciascuna di queste RNA polimerasi si lega a un promotore sul DNA e fornisce la trascrizione per una diversa sequenza di DNA. L'RNA polimerasi I sintetizza grandi rRNA (molecole di RNA di base di subunità grandi e piccole di ribosomi). L'RNA polimerasi II sintetizza tutto l'mRNA e parte dei piccoli rRNA, l'RNA polimerasi III sintetizza le subunità tRNA e RNA 5s dei ribosomi.

Per il legame delle RNA polimerasi al promotore sono necessarie proteine ​​speciali che agiscano come fattori di inizio della trascrizione (TF I, TF II, TF III per le corrispondenti polimerasi).

Date queste posizioni, le fasi principali della biosintesi proteica sono le seguenti:

Fase 1. Trascrizione del DNA. Sul filamento di DNA trascritto, un filamento di mRNA complementare viene completato utilizzando la RNA polimerasi DNA-dipendente. La molecola di mRNA è una copia esatta della catena del DNA non trascritta, con la differenza che al posto dei desossiribonucleotidi contiene ribonucleotidi, che includono l'uracile al posto della timina.

Fase 2. Elaborazione dell'mRNA (maturazione). La molecola di mRNA sintetizzata (trascrizione primaria) subisce ulteriori trasformazioni. Nella maggior parte dei casi, la molecola di mRNA originale viene tagliata in frammenti separati. Alcuni frammenti - introni - sono scissi in nucleotidi, mentre altri - esoni - sono fusi in mRNA maturo. Tutte le fasi dell'elaborazione dell'mRNA si verificano in particelle RNP (complessi ribonucleoproteici).

Quando il pro-mRNA viene sintetizzato, forma immediatamente complessi con le proteine ​​nucleari - informofori e forma complessi nucleari e citoplasmatici (mRNA più informatori) - informosomi. Pertanto, l'mRNA non è privo di proteine. L'mRNA è protetto dalle nucleasi durante tutto il suo viaggio fino al completamento della traduzione. Inoltre, le proteine ​​gli conferiscono la necessaria conformazione.

Fase 3. traduzione dell'mRNA. La molecola di mRNA ottenuta durante la trascrizione funge da modello per la sintesi di polipeptidi sui ribosomi. Vengono chiamate triplette di mRNA che codificano per un particolare amminoacido codoni. La traduzione è effettuata da molecole di tRNA. Ogni molecola di tRNA contiene anticodone- una tripletta di riconoscimento in cui la sequenza nucleotidica è complementare a uno specifico codone di mRNA. Ogni molecola di tRNA è in grado di trasportare un amminoacido rigorosamente definito.

La molecola di tRNA in conformazione generale ricorda una foglia di trifoglio su un picciolo. La "parte superiore della foglia" porta l'anticodone. Esistono 61 tipi di tRNA con diversi anticodoni. Un amminoacido è attaccato al "picciolo fogliare" (ci sono 20 amminoacidi coinvolti nella sintesi del polipeptide sui ribosomi). Ogni molecola di tRNA con un certo anticodone corrisponde a un amminoacido rigorosamente definito. Allo stesso tempo, un certo amminoacido di solito corrisponde a diversi tipi di tRNA con diversi anticodoni. L'amminoacido si lega in modo covalente al tRNA con l'aiuto di enzimi - aminoacil-tRNA sintetasi. Questa reazione è chiamata aminoacilazione del tRNA. La combinazione di tRNA con un amminoacido è chiamata aminoacil-tRNA.

La traduzione (come tutti i processi di matrice) comprende tre fasi: inizio (inizio), allungamento (continuazione) e conclusione (fine).

Iniziazione. L'essenza dell'iniziazione è la formazione di un legame peptidico tra i primi due amminoacidi del polipeptide.

Inizialmente si forma un complesso di iniziazione, che comprende: una piccola subunità del ribosoma, proteine ​​specifiche (fattori di iniziazione) e uno speciale iniziatore metionina tRNA con l'amminoacido metionina - Met-tRNAMet. Il complesso di iniziazione riconosce l'inizio dell'mRNA, si attacca ad esso e scorre fino al punto di inizio (inizio) della biosintesi proteica: nella maggior parte dei casi questo è il codone di inizio AGOSTO. Tra il codone iniziale dell'mRNA e l'anticodone del tRNA della metionina, si verifica un legame codone-dipendente con la formazione di legami idrogeno. Quindi viene attaccata la grande subunità del ribosoma.

Quando le subunità si combinano, si forma un ribosoma completo, che trasporta due centri attivi (siti): sito A (aminoacile, che serve per attaccare l'amminoacil-tRNA) e sito P (peptidil transferasi, che serve a formare un legame peptidico tra aminoacidi). Inizialmente, Met-tRNAMet si trova nel sito A, ma poi si sposta nel sito P. Il sito A lasciato libero riceve aminoacil-tRNA con un anticodone complementare al codone mRNA che segue il codone AUG. Ad esempio, questo è Gly-tRNAGly con l'anticodone CCG, che è complementare al codone GHC. Come risultato del legame codone-dipendente, si formano legami idrogeno tra il codone mRNA e l'anticodone amminoacil-tRNA. Pertanto, due amminoacidi sono adiacenti al ribosoma, tra il quale si forma un legame peptidico. Il legame covalente tra il primo amminoacido (metionina) e il suo tRNA è rotto.

Dopo la formazione di un legame peptidico tra i primi due amminoacidi, il ribosoma si sposta di una tripletta. Di conseguenza, la traslocazione (movimento) della metionina tRNAMet iniziale si verifica all'esterno del ribosoma. Il legame idrogeno tra il codone di inizio e l'anticodone del tRNA iniziatore è rotto. Di conseguenza, il tRNAMet libero viene tagliato e va alla ricerca del suo amminoacido.

Allo stesso tempo, il secondo tRNA, insieme all'amminoacido (Gly-tRNAGly), a seguito della traslocazione, finisce nel sito P e il sito A viene rilasciato.

Allungamento. L'essenza dell'allungamento è l'aggiunta di successivi aminoacidi, cioè l'estensione della catena polipeptidica. Il ciclo di lavoro del ribosoma durante l'allungamento consiste in tre fasi: legame codon-dipendente dell'mRNA e dell'amminoacil-tRNA nel sito A, formazione di un legame peptidico tra l'amminoacido e la catena polipeptidica in crescita e traslocazione con il rilascio del Un sito.

Il sito A lasciato libero riceve l'aminoacil-tRNA con un anticodone corrispondente al successivo codone dell'mRNA (ad esempio, è Tir-tRNATir con l'anticodone AUA, che è complementare al codone UAU).

Sul ribosoma, due amminoacidi sono uno accanto all'altro, tra i quali si forma un legame peptidico. Il legame tra l'amminoacido precedente e il suo tRNA (nel nostro esempio, tra glicina e tRNAGly) è interrotto.

Quindi il ribosoma si sposta di un'altra tripletta e, come risultato della traslocazione, il tRNA che si trovava nel sito P (nel nostro esempio, tRNAgli) si trova all'esterno del ribosoma e viene separato dall'mRNA. Il sito A viene rilasciato e il ciclo ribosomiale ricomincia.

Cessazione. Consiste nel completamento della sintesi della catena polipeptidica.
Alla fine, il ribosoma raggiunge un codone mRNA che nessun tRNA (e nessun amminoacido) corrisponde. Ce ne sono tre codone onsense: UAA ("ocra"), UAG ("ambra"), UGA ("opale"). A questi codoni di mRNA, il ciclo di lavoro del ribosoma viene interrotto e la crescita del polipeptide si interrompe. Il ribosoma, sotto l'influenza di alcune proteine, viene nuovamente suddiviso in subunità.

Energia della biosintesi proteica. La biosintesi proteica è un processo ad alta intensità energetica. Durante l'amminoacilazione del tRNA, viene consumata l'energia di un legame della molecola di ATP, con il legame codon-dipendente dell'amminoacil-tRNA, viene consumata l'energia di un legame della molecola GTP, quando il ribosoma sposta una tripletta, l'energia di una si consuma il legame di un'altra molecola GTP. Di conseguenza, vengono spesi circa 90 kJ / mol per attaccare un amminoacido a una catena polipeptidica. L'idrolisi del legame peptidico rilascia solo 2 kJ/mol. Pertanto, durante la biosintesi, la maggior parte dell'energia viene irrimediabilmente persa (dissipata sotto forma di calore).

Le funzioni più importanti dell'organismo - metabolismo, crescita, sviluppo, trasmissione dell'eredità, movimento, ecc. - sono svolte a seguito di molte reazioni chimiche che coinvolgono proteine, acidi nucleici e altre sostanze biologicamente attive. Allo stesso tempo, nelle cellule vengono continuamente sintetizzati vari composti: proteine ​​costitutive, proteine ​​enzimatiche, ormoni. Nel corso dello scambio, queste sostanze si consumano e vengono distrutte, e al loro posto se ne formano di nuove. Poiché le proteine ​​creano la base materiale della vita e accelerano tutte le reazioni metaboliche, l'attività vitale della cellula e dell'organismo nel suo insieme è determinata dalla capacità delle cellule di sintetizzare proteine ​​specifiche. La loro struttura primaria è predeterminata dal codice genetico nella molecola del DNA.

Le molecole proteiche sono costituite da decine e centinaia di amminoacidi (più precisamente, da residui di amminoacidi). Ad esempio, ce ne sono circa 600 in una molecola di emoglobina e sono distribuiti in quattro catene polipeptidiche; nella molecola della ribonucleasi ci sono 124 amminoacidi di questo tipo, ecc.

Le molecole svolgono il ruolo principale nel determinare la struttura primaria di una proteina DNA. Le sue diverse sezioni codificano per la sintesi di diverse proteine, quindi una molecola di DNA è coinvolta nella sintesi di molte singole proteine. Le proprietà delle proteine ​​dipendono dalla sequenza degli amminoacidi nella catena polipeptidica. A sua volta, l'alternanza degli amminoacidi è determinata dalla sequenza dei nucleotidi nel DNA e ogni amminoacido corrisponde a una certa tripletta. È stato sperimentalmente dimostrato che, ad esempio, una regione del DNA con una tripletta AAC corrisponde all'amminoacido leucina, una tripletta ACC corrisponde al triptofano, una tripletta ACA corrisponde alla cisteina, ecc. Dividendo la molecola di DNA in triplette, si può immaginare quali amminoacidi e in quale sequenza si troveranno nella molecola proteica. L'insieme delle triplette costituisce la base materiale dei geni e ogni gene contiene informazioni sulla struttura di una specifica proteina (un gene è l'unità biologica di base dell'ereditarietà; in termini chimici, un gene è un segmento di DNA che comprende diverse centinaia di basi coppie).

codice genetico - l'organizzazione storica delle molecole di DNA e RNA, in cui la sequenza di nucleotidi in esse contiene informazioni sulla sequenza di amminoacidi nelle molecole proteiche. Proprietà del codice: tripletta (codone), non sovrapposizione (i codoni si susseguono), specificità (un codone può determinare un solo amminoacido nella catena polipeptidica), universalità (in tutti gli organismi viventi, lo stesso codone determina l'inclusione dello stesso amminoacido in il polipeptide), ridondanza (per la maggior parte degli amminoacidi esistono diversi codoni). Le triplette che non portano informazioni sugli aminoacidi sono triplette di arresto, che indicano l'inizio della sintesi i-RNA.(VB Zakharov. Biologia. Materiali di riferimento. M., 1997)

Poiché il DNA si trova nel nucleo cellulare e la sintesi proteica avviene nel citoplasma, esiste un intermediario che trasmette le informazioni dal DNA ai ribosomi. L'RNA funge anche da tale intermediario, a cui viene riscritta la sequenza nucleotidica, esattamente in accordo con quella sul DNA - secondo il principio di complementarità. Questo processo è stato nominato trascrizioni e procede come reazione di sintesi della matrice. È caratteristico solo per le strutture viventi e sta alla base della proprietà più importante degli esseri viventi: l'autoriproduzione. La biosintesi proteica è preceduta dalla sintesi del modello di mRNA sui filamenti di DNA. L'mRNA risultante esce dal nucleo cellulare nel citoplasma, dove i ribosomi sono infilati su di esso e gli amminoacidi vengono forniti qui con l'aiuto di TRJK.

La sintesi proteica è un complesso processo a più stadi che coinvolge DNA, mRNA, tRNA, ribosomi, ATP e vari enzimi. Innanzitutto, gli amminoacidi nel citoplasma vengono attivati ​​dagli enzimi e attaccati al tRNA (al sito in cui si trova il nucleotide CCA). Il passo successivo è la combinazione di amminoacidi nell'ordine in cui l'alternanza dei nucleotidi dal DNA viene trasferita all'mRNA. Questa fase è chiamata trasmissione. Non un ribosoma è posizionato sul filamento di mRNA, ma un gruppo di essi: un tale complesso è chiamato polisoma (N.E. Kovalev, L.D. Shevchuk, O.I. Shchurenko. Biologia per i dipartimenti preparatori degli istituti medici).

schema Biosintesi proteica

La sintesi proteica consiste in due fasi: trascrizione e traduzione.

I. Trascrizione (riscrittura) - biosintesi di molecole di RNA, effettuata nei cromosomi su molecole di DNA secondo il principio della sintesi della matrice. Con l'aiuto di enzimi, tutti i tipi di RNA (mRNA, rRNA, tRNA) vengono sintetizzati nelle sezioni corrispondenti della molecola del DNA (geni). Vengono sintetizzate 20 varietà di tRNA, poiché 20 aminoacidi partecipano alla biosintesi proteica. Quindi l'mRNA e il tRNA escono nel citoplasma, l'rRNA viene integrato nelle subunità ribosomiali, che escono anche nel citoplasma.

II. Traduzione (trasmissione) - la sintesi di catene polipeptidiche di proteine, viene effettuata nei ribosomi. È accompagnato dai seguenti eventi:

1. Formazione del centro funzionale del ribosoma - FCR, costituito da mRNA e due subunità di ribosomi. Ci sono sempre due triplette (sei nucleotidi) di mRNA nella PCR, che formano due centri attivi: A (amminoacido) - il centro di riconoscimento degli amminoacidi e P (peptide) - il centro per attaccare l'amminoacido alla catena peptidica.

2. Trasporto di amminoacidi legati al tRNA dal citoplasma alla PCR. Nel centro attivo A, l'anticodone tRNA viene letto con il codone mRNA; in caso di complementarità, si verifica un legame che funge da segnale per avanzare (saltare) lungo l'mRNA del ribosoma di una tripletta. Di conseguenza, il complesso "codone di rRNA e tRNA con amminoacido" si sposta nel centro attivo di P, dove l'amminoacido è attaccato alla catena peptidica (molecola proteica). Il tRNA lascia quindi il ribosoma.

3. La catena peptidica si allunga fino al termine della traduzione e il ribosoma salta fuori dall'mRNA. Diversi ribosomi (polisomi) possono adattarsi contemporaneamente a un mRNA. La catena polipeptidica è immersa nel canale del reticolo endoplasmatico e lì acquisisce una struttura secondaria, terziaria o quaternaria. La velocità di assemblaggio di una molecola proteica, composta da 200-300 aminoacidi, è di 1-2 minuti. Formula di biosintesi delle proteine: DNA (trascrizione) --> RNA (traduzione) --> proteine.

Dopo aver completato un ciclo, i polisomi possono prendere parte alla sintesi di nuove molecole proteiche.

La molecola proteica separata dal ribosoma ha la forma di un filo che è biologicamente inattivo. Diventa biologicamente funzionale dopo che la molecola acquisisce una struttura secondaria, terziaria e quaternaria, cioè una certa configurazione spazialmente specifica. Le strutture secondarie e successive di una molecola proteica sono predeterminate nelle informazioni incorporate nell'alternanza di amminoacidi, cioè nella struttura primaria della proteina. In altre parole, il programma per la formazione di un globulo, la sua configurazione unica, è determinato dalla struttura primaria della molecola, che, a sua volta, è costruita sotto il controllo del gene corrispondente.

La velocità di sintesi proteica è determinata da molti fattori: la temperatura dell'ambiente, la concentrazione di ioni idrogeno, la quantità del prodotto finale di sintesi, la presenza di amminoacidi liberi, ioni magnesio, lo stato dei ribosomi, ecc.

Ogni campo della scienza ha il suo "uccello blu"; i cibernetici sognano macchine "pensanti", fisici - di reazioni termonucleari controllate, chimici - della sintesi di "materia vivente" - proteine. La sintesi proteica è stata a lungo oggetto di romanzi di fantascienza, un simbolo del potere in arrivo della chimica. Ciò si spiega con l'enorme ruolo che le proteine ​​svolgono nel mondo vivente e con le difficoltà che inevitabilmente devono affrontare ogni temerario che ha osato "comporre" un intricato mosaico proteico dai singoli aminoacidi. E nemmeno la proteina stessa, ma solo i peptidi.

La differenza tra proteine ​​e peptidi non è solo terminologica, sebbene le catene molecolari di entrambi siano composte da residui di amminoacidi. Ad un certo punto, la quantità si trasforma in qualità: la catena peptidica - la struttura primaria - acquisisce la capacità di avvolgersi in spirali e sfere, formando strutture secondarie e terziarie, già caratteristiche della materia vivente. E poi il peptide diventa una proteina. Non c'è un confine chiaro qui - non è possibile apporre un segno di demarcazione sulla catena polimerica: finora - peptide, da qui - proteina. Ma è noto, ad esempio, che l'ormone adranocorticotropo, costituito da 39 residui di amminoacidi, è un polipeptide, e l'ormone insulina, costituito da 51 residui sotto forma di due catene, è già una proteina. Il più semplice, ma pur sempre proteico.

Il metodo per combinare gli amminoacidi in peptidi è stato scoperto all'inizio del secolo scorso dal chimico tedesco Emil Fischer. Ma per molto tempo dopo, i chimici non hanno potuto pensare seriamente non solo alla sintesi di proteine ​​o peptidi a 39 membri, ma anche a catene molto più brevi.

Processo di sintesi proteica

Per collegare tra loro due amminoacidi, è necessario superare molte difficoltà. Ogni amminoacido, come il Giano bifronte, ha due facce chimiche: un gruppo acido carbossilico a un'estremità e un gruppo amminico basico all'altra. Se il gruppo OH viene sottratto al carbossile di un amminoacido e un atomo viene sottratto al gruppo amminico dell'altro, i due residui di amminoacidi formati in questo caso possono essere collegati tra loro da un legame peptidico, e di conseguenza, sorgerà il più semplice dei peptidi, un dipeptide. E una molecola d'acqua si scinderà. Ripetendo questa operazione si può aumentare la lunghezza del peptide.

Tuttavia, questa operazione apparentemente semplice è praticamente difficile da attuare: gli amminoacidi sono molto riluttanti a combinarsi tra loro. Dobbiamo attivarli, chimicamente, e "riscaldare" uno dei capi della catena (il più delle volte carbossilico), ed eseguire la reazione, osservando rigorosamente le condizioni necessarie. Ma non è tutto: la seconda difficoltà è che non solo residui di amminoacidi diversi, ma anche due molecole dello stesso acido possono combinarsi tra loro. In questo caso, la struttura del peptide sintetizzato sarà già diversa da quella desiderata. Inoltre, ogni amminoacido può avere non due, ma diversi "talloni d'Achille" - gruppi laterali chimicamente attivi in ​​grado di attaccare i residui di amminoacidi.

Per evitare che la reazione devii dal percorso indicato, è necessario camuffare questi falsi bersagli - "sigillare" tutti i gruppi reattivi dell'amminoacido, tranne uno, per la durata della reazione, attaccando il -chiamato loro gruppi protettivi. Se ciò non viene fatto, il bersaglio crescerà non solo da entrambe le estremità, ma anche lateralmente e gli amminoacidi non saranno più in grado di essere collegati in una determinata sequenza. Ma questo è proprio il senso di ogni sintesi diretta.

Ma, sbarazzandosi di un problema in questo modo, i chimici se ne trovano di fronte a un altro: dopo la fine della sintesi, i gruppi protettivi devono essere rimossi. Ai tempi di Fischer, i gruppi separati dall'idrolisi venivano usati come "protezione". Tuttavia, la reazione di idrolisi si è generalmente rivelata uno "shock" troppo forte per il peptide risultante: la sua "costruzione" difficile da costruire è andata in pezzi non appena le "impalcature" - i gruppi protettivi - sono state rimosse da esso. Solo nel 1932, lo studente di Fischer M. Bergmann trovò una via d'uscita a questa situazione: propose di proteggere il gruppo amminico di un amminoacido con un gruppo carbobenzossi, che poteva essere rimosso senza danneggiare la catena peptidica.

Sintesi proteica da aminoacidi

Nel corso degli anni, sono stati proposti numerosi cosiddetti metodi morbidi per "reticolare" gli amminoacidi tra loro. Tuttavia, tutte erano in realtà solo variazioni sul tema del metodo di Fisher. Variazioni in cui a volte era persino difficile cogliere la melodia originale. Ma il principio stesso è rimasto lo stesso. Tuttavia, le difficoltà associate alla protezione dei gruppi vulnerabili sono rimaste le stesse. Il superamento di queste difficoltà doveva essere pagato aumentando il numero degli stadi di reazione: un atto elementare - la combinazione di due amminoacidi - era suddiviso in quattro stadi. E ogni fase in più è una perdita inevitabile.

Anche se assumiamo che ogni fase abbia una resa utile dell'80% (e questa è una buona resa), dopo quattro fasi questi 80% "si sciolgono" al 40%. E questo è con la sintesi di un solo dipeptide! E se ci fossero 8 aminoacidi? E se 51, come nell'insulina? A ciò si aggiungono le difficoltà associate all'esistenza di due forme ottiche "specchio" di molecole di amminoacidi, di cui una sola è necessaria nella reazione, si aggiungono i problemi di separare i peptidi risultanti dai sottoprodotti, soprattutto nei casi in cui essi sono ugualmente solubili. Cosa succede in totale: Road to nowhere?

Eppure queste difficoltà non hanno fermato i chimici. L'inseguimento dell '"uccello blu" è continuato. Nel 1954 furono sintetizzati i primi ormoni polipeptidici biologicamente attivi, la vasopressina e l'ossitocina. Avevano otto aminoacidi. Nel 1963 fu sintetizzato un polipeptide ACTH di 39 mer, l'ormone adrenocorticotropo. Infine, i chimici negli Stati Uniti, in Germania e in Cina hanno sintetizzato la prima proteina: l'ormone insulina.

Com'è possibile, dirà il lettore, che la strada difficile, si scopre, non ha portato da nessuna parte o da nessuna parte, ma alla realizzazione del sogno di molte generazioni di chimici! Questo è un evento fondamentale! In effetti, questo è un evento storico. Ma valutiamolo con sobrietà, rinunciando al sensazionalismo, ai punti esclamativi ed alle emozioni eccessive.

Nessuno discute: la sintesi dell'insulina è un'enorme vittoria per i chimici. Questa è un'opera colossale, titanica, degna di ogni ammirazione. Ma allo stesso tempo, l'ego è, in sostanza, il soffitto della vecchia chimica polipeptidica. Questa è una vittoria sull'orlo della sconfitta.

Sintesi proteica e insulina

Ci sono 51 aminoacidi nell'insulina. Per collegarli nella giusta sequenza, i chimici dovevano effettuare 223 reazioni. Quando, tre anni dopo l'inizio del primo, l'ultimo era completato, la resa del prodotto era inferiore al centesimo di percento. Tre anni, 223 tappe, il centesimo di percento: devi ammettere che la vittoria è puramente simbolica. È molto difficile parlare dell'applicazione pratica di questo metodo: i costi associati alla sua attuazione sono troppo elevati. Ma in ultima analisi, non stiamo parlando della sintesi di preziose reliquie della gloria della chimica organica, ma del rilascio di un farmaco vitale di cui migliaia di persone in tutto il mondo hanno bisogno. Quindi il metodo classico di sintesi dei polipeptidi si è esaurito sulla prima proteina più semplice. Quindi, l '"uccello blu" è scivolato di nuovo dalle mani dei chimici?

Un nuovo metodo per la sintesi proteica

Circa un anno e mezzo prima che il mondo venisse a conoscenza della sintesi dell'insulina, un altro messaggio apparve sulla stampa, che all'inizio non attirò molta attenzione: lo scienziato americano R. Maryfield propose un nuovo metodo per la sintesi dei peptidi. Poiché l'autore stesso all'inizio non ha dato al metodo una valutazione adeguata e conteneva molti difetti, in prima approssimazione sembrava persino peggiore di quelli esistenti. Tuttavia, già all'inizio del 1964, quando Maryfield riuscì a utilizzare il suo metodo per completare la sintesi di un ormone a 9 membri con una resa utile del 70%, gli scienziati rimasero stupiti: il 70% dopo tutte le fasi è il 9% di resa utile in ogni fase di sintesi.

L'idea principale del nuovo metodo è che le catene di peptidi in crescita, che in precedenza erano state lasciate alla mercé del movimento caotico nella soluzione, erano ora legate a un'estremità a un supporto solido: erano, per così dire, forzate ancorarsi nella soluzione. Maryfield ha preso una resina solida e ha "attaccato" il primo amminoacido assemblato in un peptide ai suoi gruppi attivi tramite l'estremità carbonilica. Le reazioni sono avvenute all'interno di singole particelle di resina. Nei "labirinti" delle sue molecole apparvero per la prima volta i primi brevi germogli del futuro peptide. Quindi il secondo amminoacido è stato introdotto nel vaso, le sue estremità carboniliche sono state collegate alle estremità amminiche libere dell'amminoacido "attaccato" e un altro "piano" del futuro "edificio" del peptide è cresciuto nelle particelle. Quindi, fase dopo fase, l'intero polimero peptidico è stato gradualmente costruito.

Il nuovo metodo presentava indubbi vantaggi: prima di tutto risolveva il problema della separazione dei prodotti non necessari dopo l'aggiunta di ciascun amminoacido: questi prodotti venivano facilmente lavati via e il peptide rimaneva attaccato ai granuli di resina. Allo stesso tempo è stato escluso il problema della solubilità dei peptidi in crescita, uno dei principali flagelli del vecchio metodo; prima, spesso precipitavano, cessando praticamente di partecipare al processo di crescita. I peptidi “rimossi” dopo il completamento della sintesi dal supporto solido sono stati ottenuti quasi tutti della stessa dimensione e struttura, in ogni caso lo scatter nella struttura era inferiore rispetto al metodo classico. E di conseguenza output più utile. Grazie a questo metodo, la sintesi dei peptidi, una sintesi scrupolosa e dispendiosa in termini di tempo, è facilmente automatizzata.

Maryfield costruì una semplice macchina che da sola, secondo un determinato programma, eseguiva tutte le operazioni necessarie: fornitura di reagenti, miscelazione, drenaggio, lavaggio, misurazione di una dose, aggiunta di una nuova porzione e così via. Se secondo il vecchio metodo, ci volevano 2-3 giorni per aggiungere un amminoacido, Maryfield collegava 5 amminoacidi in un giorno sulla sua macchina. La differenza è 15 volte.

Quali sono le difficoltà nella sintesi proteica

Il metodo di Maryfield, chiamato in fase solida, o eterogeneo, fu subito adottato dai chimici di tutto il mondo. Tuttavia, dopo poco tempo è diventato chiaro che il nuovo metodo, oltre a importanti vantaggi, presenta anche una serie di gravi inconvenienti.

Man mano che le catene peptidiche crescono, può succedere che in alcune di esse, ad esempio, manchi il terzo "piano" - il terzo amminoacido consecutivo: la sua molecola non raggiungerà la giunzione, rimanendo bloccata da qualche parte lungo la strada nella struttura polimero solido “selvaggio”. E poi, anche se tutti gli altri amminoacidi, a partire dal quarto, si allineano nell'ordine corretto, questo non salverà più la situazione. Il polipeptide risultante nella sua composizione e, di conseguenza, nelle sue proprietà non avrà nulla a che fare con la sostanza ottenuta. La stessa cosa accade quando si compone un numero di telefono; vale la pena saltare una cifra - e il fatto che abbiamo digitato tutto il resto correttamente non ci aiuterà più. È praticamente impossibile separare tali false catene da quelle "reali" e il farmaco risulta intasato di impurità. Inoltre, risulta che la sintesi non può essere eseguita su nessuna resina: deve essere accuratamente selezionata, poiché le proprietà del peptide in crescita dipendono in una certa misura dalle proprietà della resina. Pertanto, tutte le fasi della sintesi proteica devono essere affrontate il più attentamente possibile.

Sintesi proteica del DNA, video

E alla fine, portiamo alla tua attenzione un video educativo su come avviene la sintesi proteica nelle molecole di DNA.

La biosintesi proteica è uno dei tipi di scambio plastico, durante il quale l'informazione ereditaria codificata nei geni del DNA viene realizzata in una certa sequenza di aminoacidi in molecole proteiche.

Fasi della biosintesi di un tipo di proteina in una cellula

■ Innanzitutto, l'mRNA viene sintetizzato in una determinata area di una delle catene della molecola del DNA.

■ L'mRNA esce attraverso i pori della membrana nucleare nel citoplasma e si attacca alla piccola subunità dei ribosomi.

■ Il tRNA iniziatore è attaccato alla stessa subunità del ribosoma. Il suo anticodone interagisce con il codone di inizio dell'mRNA, AUG. Successivamente, si forma un ribosoma funzionante da particelle piccole e grandi.

■ Quando viene incluso un nuovo amminoacido, il ribosoma avanza di tre nucleotidi. Il ribosoma si muove lungo l'mRNA fino a raggiungere uno dei suoi tre codoni di stop: UAA, UAG o UGA.

Successivamente, il polipeptide lascia il ribosoma e va nel citoplasma. Su una molecola di mRNA ci sono diversi ribosomi che formano un polisoma. È sui polisomi che avviene la sintesi simultanea di diverse catene polipeptidiche identiche.

■ Ogni fase della biosintesi è catalizzata dall'enzima appropriato e fornita con l'energia dell'ATP.

■ La biosintesi avviene nelle cellule a una velocità tremenda. Nel corpo degli animali superiori, in un minuto si formano fino a 60 mila legami peptidici.

L'accuratezza della sintesi proteica è assicurata dai seguenti meccanismi:

e Un certo enzima assicura il legame di un amminoacido rigorosamente definito alle corrispondenti molecole di RNA di trasferimento.

■ L'RNA di trasferimento, che ha attaccato un amminoacido, si lega con il suo anticodone al codone sull'RNA messaggero nel sito di attacco del ribosoma. Solo dopo che la molecola di tRNA ha riconosciuto il proprio codone, l'amminoacido viene incluso nella catena polipeptidica in crescita.

ESEMPI DI COMPITI №9

Elenca tutte le fasi della biosintesi proteica. Come vengono determinati l'inizio e la fine della sintesi dell'mRNA?

2. Una tripletta di DNA contiene informazioni

a) sulla sequenza di amminoacidi nella proteina;

b) su un segno dell'organismo;

c) circa un amminoacido incluso nella catena proteica;

d) sull'inizio della sintesi e dell'RNA.

3. Dove si svolge il processo di trascrizione?

4. Quale principio garantisce l'accuratezza della biosintesi proteica?

METABOLISMO ENERGETICO NELLA CELLULA (DISSMILAZIONE)

Il metabolismo energetico è un insieme di reazioni chimiche di decomposizione graduale di composti organici, accompagnata dal rilascio di energia, parte della quale viene spesa per la sintesi di ATP.

I processi di scissione dei composti organici negli organismi aerobici avvengono in tre fasi, ognuna delle quali è accompagnata da diverse reazioni enzimatiche. La partecipazione degli enzimi riduce l'energia di attivazione delle reazioni chimiche, grazie alla quale l'energia viene rilasciata non immediatamente (come quando si accende un fiammifero), ma gradualmente.

La prima fase è preparatoria. Nel tratto gastrointestinale degli organismi multicellulari, viene effettuato dagli enzimi digestivi. Negli organismi unicellulari - enzimi dei lisosomi. Nella prima fase, le proteine ​​vengono scomposte in amminoacidi, i grassi in glicerolo e acidi grassi, i polisaccaridi in monosaccaridi, gli acidi nucleici in nucleotidi.

Questo processo è chiamato digestione.

Il secondo stadio è anossico (glicolisi). Si verifica nel citoplasma delle cellule. Consiste in nove reazioni successive di conversione di una molecola di glucosio in due molecole di acido piruvico (PVA), 2ATP, H 2 0 e NADP * H:

C 6 H 12 0 6 + 2ADP + 2P + 2NAD + -> 2C 3 H 4 0 3 + 2ATP +

2Н 2 0+2NADP*Н (PVC)

ATP e NADP*H sono composti in cui è stata immagazzinata parte dell'energia rilasciata durante la glicolisi.

Il resto dell'energia viene dissipata sotto forma di calore.

Nel lievito e nelle cellule vegetali (con mancanza di ossigeno), l'acido piruvico si decompone in alcol etilico e ossigeno. Questo processo è chiamato fermentazione alcolica.

Nei muscoli degli animali con carichi elevati e mancanza di ossigeno si forma acido lattico, che si accumula sotto forma di lattato.

Il terzo stadio è l'ossigeno. Si conclude con la completa ossidazione del glucosio e dei prodotti intermedi in anidride carbonica e acqua. In questo caso, quando una molecola di glucosio viene scomposta, si formano 38 molecole di ATP. Questo processo è chiamato ossidazione biologica. È diventato possibile dopo l'accumulo di una quantità sufficiente di ossigeno molecolare nell'atmosfera.

La respirazione cellulare si verifica sulle membrane interne dei mitocondri, che sono molecole incorporate - portatori di elettroni. Durante questa fase, la maggior parte dell'energia metabolica viene rilasciata. Le molecole portatrici trasportano gli elettroni all'ossigeno molecolare. Parte dell'energia viene dissipata sotto forma di calore e parte viene spesa per la formazione di ATP.

La reazione totale di scambio di energia: C 6 H 12 0 6 + 60 2 -> 6C0 2 + 6H 2 0 + 38ATP.

ESEMPI DI COMPITI M10

1. L'essenza della nutrizione eterotrofica è

a) nella sintesi dei propri composti organici da quelli inorganici;

b) nel consumo di composti inorganici;

c) nell'uso di composti organici ottenuti dagli alimenti per la costruzione del proprio corpo;

d) nella sintesi dell'ATP.

2. I prodotti finali dell'ossidazione delle sostanze organiche sono

a) ATP e acqua;

b) ossigeno e anidride carbonica;

c) acqua, anidride carbonica, ammoniaca;

d) ATP e ossigeno.

3. Molecola di glucosio nella prima fase della scissione

a) viene ossidato ad anidride carbonica e acqua;

b) non cambia;

c) si trasforma in una molecola di ATP;

d) si divide in due molecole a tre atomi di carbonio (PVC).

4. Qual è la fonte universale di energia nella cellula?

5. Da cosa è composta la quantità totale di ATP ottenuta durante il metabolismo energetico?

6. Parlaci dei processi di glicolisi.

7. Come viene utilizzata l'energia immagazzinata nell'ATP?

RAPPORTO DI ENERGIA E PLASTICA

METABOLISMO NELLE CELLULE ANIMALI E VEGETALI

Il metabolismo (metabolismo) è un insieme di processi correlati di sintesi e scissione, accompagnati dall'assorbimento e dal rilascio di energia e dalla trasformazione delle sostanze chimiche cellulari. A volte è suddiviso in scambi di plastica ed energia, che sono interconnessi. Tutti i processi sintetici richiedono sostanze ed energia fornite dai processi di fissione. I processi di scissione sono catalizzati da enzimi sintetizzati nel corso del metabolismo plastico, utilizzando i prodotti e l'energia del metabolismo energetico.

Per i singoli processi che si verificano negli organismi, vengono utilizzati i seguenti termini:

L'assimilazione è la sintesi di polimeri da monomeri.

La dissimilazione è la scomposizione dei polimeri in monomeri.

L'anabolismo è la sintesi di monomeri più complessi da quelli più semplici.

Il catabolismo è la scomposizione di monomeri più complessi in monomeri più semplici.

Gli esseri viventi usano la luce e l'energia chimica. Gli autotrofi utilizzano l'anidride carbonica come fonte di carbonio. Gli eterotrofi utilizzano fonti di carbonio organico. L'eccezione sono alcuni protisti, ad esempio l'euglena verde, capace di tipi di alimentazione autotrofica ed eterotrofa.

Gli autotrofi sintetizzano composti organici durante la fotosintesi o la chemiosintesi. Gli eterotrofi ricevono materia organica insieme al cibo.

Negli autotrofi, i processi del metabolismo plastico (assimilazione) - fotosintesi o chemiosintesi, dominano, negli eterotrofi - i processi del metabolismo energetico (dissimilazione) - digestione + decadimento biologico che si verificano nelle cellule.

ESEMPI DI COMPITI №11

1. Cosa c'è in comune tra la fotosintesi e il processo di ossidazione del glucosio?

a) entrambi i processi si verificano nei mitocondri;

b) entrambi i processi si verificano nei cloroplasti;

c) come risultato di questi processi, si forma ossigeno;

d) come risultato di questi processi, si forma ATP.

2. Quali prodotti della fotosintesi sono coinvolti nel metabolismo energetico dei mammiferi?

3. Qual è il ruolo dei carboidrati nella formazione di aminoacidi, acidi grassi?

CICLO DI VITA DI UNA CELLA. CROMOSOMI

Il ciclo di vita di una cellula è il periodo della sua vita da divisione a divisione.

Le cellule si riproducono raddoppiando il loro contenuto e poi dividendosi a metà.

La divisione cellulare è alla base della crescita, dello sviluppo e della rigenerazione dei tessuti di un organismo multicellulare.

Il ciclo cellulare si divide in cromosomico e citoplasmatico. Il cromosoma è accompagnato dalla copia esatta e dalla distribuzione del materiale genetico. Il citoplasmatico consiste nella crescita cellulare e nella successiva citochinesi - divisione cellulare dopo il raddoppio di altri componenti cellulari.

La durata dei cicli cellulari nelle diverse specie, nei diversi tessuti e nelle diverse fasi varia ampiamente da un'ora (in un embrione) a un anno (nelle cellule epatiche adulte).

Fasi del ciclo cellulare

L'interfase è il periodo tra due divisioni. È diviso in presintetico - 01, sintetico - in, postsintetico 02.

01-fase: il periodo più lungo (da 10 ore a diversi giorni). Consiste nel preparare le cellule per la duplicazione dei cromosomi. Accompagnato dalla sintesi di proteine, RNA, aumenta il numero di ribosomi, i mitocondri. In questa fase avviene la crescita cellulare.

in fase (6-10 ore). Accompagnato dalla duplicazione dei cromosomi. Alcune proteine ​​sono sintetizzate.

Fase C2 (3-6 ore). Accompagnato dalla condensazione dei cromosomi. Vengono sintetizzate le proteine ​​dei microtubuli che formano il fuso di divisione.

La mitosi è una forma di divisione del nucleo cellulare. Come risultato della mitosi, ciascuno dei nuclei figli risultanti riceve lo stesso insieme di geni che aveva la cellula madre. Sia i nuclei diploidi che quelli aploidi possono entrare nella mitosi. Durante la mitosi si ottengono nuclei della stessa ploidia dell'originale. Il concetto di "mitosi" si applica solo agli eucarioti.

Fasi della mitosi

■ Profase - accompagnata dalla formazione di un fuso di divisione dai microtubuli dello scheletro citoplasmatico della cellula e dalle proteine ​​associate. I cromosomi sono chiaramente visibili e sono costituiti da due cromatidi.

■ Prometafase - accompagnata dalla disintegrazione della membrana nucleare. Alcuni microtubuli del fuso si attaccano ai cinetocori (complessi proteina-centromero).

■ Metafase: tutti i cromosomi si allineano lungo l'equatore della cellula, formando una placca metafase.

■ Anafase: i cromatidi divergono ai poli della cellula alla stessa velocità. I microtubuli si accorciano.

■ Telofase: i cromatidi figli si avvicinano ai poli della cellula. I microtubuli scompaiono. Una membrana nucleare si forma attorno ai cromatidi condensati.

■ Citocinesi - il processo di divisione del citoplasma. La membrana cellulare nella parte centrale della cellula viene tirata verso l'interno. Si forma un solco di fissione, man mano che si approfondisce, la cellula si biforca.

■ Come risultato della mitosi, si formano due nuovi nuclei con insiemi identici di cromosomi, che copiano esattamente l'informazione genetica del nucleo genitore.

■ Nelle cellule tumorali, il decorso della mitosi è disturbato.

ESEMPI DI COMPITI №12

1. Descrivi le caratteristiche di ciascuna fase della mitosi.

2. Cosa sono i cromatidi, i centromeri, la fissione del fuso?

3. In che modo le cellule somatiche differiscono dalle cellule germinali?

4. Qual è il significato biologico della mitosi?

5. Il più lungo nel ciclo cellulare è:

a) interfase; b) profase; c) metafase; d) telofase.

6. Quanti cromatidi contiene una coppia di cromosomi omologhi nella metafase della mitosi?

a) quattro; b) due; c) otto d) uno.

7. La mitosi non fornisce

a) la formazione di cellule cutanee umane; b) mantenere un numero costante di cromosomi per la specie; c) diversità genetica delle specie; d) riproduzione asessuale.

La meiosi è il processo di divisione dei nuclei cellulari, che porta al dimezzamento del numero di cromosomi. La meiosi consiste in due divisioni consecutive (riduttiva ed equazionale) precedute da una singola replicazione del DNA. L'interfase della meiosi è simile all'interfase della mitosi.

Divisione di riduzione

In primo luogo, i cromosomi replicati si condensano.

Quindi inizia la coniugazione dei cromosomi omologhi. Si formano bivalenti o tetradi, costituiti da 4 cromatidi fratelli.

Il passo successivo è l'incrocio tra cromosomi omologhi. I cromosomi coniugati si separano, i cromosomi bivalenti si allontanano l'uno dall'altro, ma continuano a essere collegati nei punti in cui si è verificato l'incrocio.

La membrana nucleare e i nucleoli scompaiono.

Alla fine della prima divisione si formano cellule con un insieme aploide di cromosomi e una quantità raddoppiata di DNA. Si forma l'involucro nucleare. Il mandrino si rompe. Ogni cellula contiene 2 cromatidi fratelli collegati da un centromero.

Divisione di equazioni

Il significato biologico della meiosi risiede nella formazione di cellule coinvolte nella riproduzione sessuale, nel mantenimento della costanza genetica delle specie. La meiosi è la base della variabilità combinativa negli organismi. Le violazioni della meiosi nell'uomo possono portare a patologie come il morbo di Down, l'idiozia, ecc.

ESEMPI DI COMPITI №13

1. Descrivi le caratteristiche di ciascuna fase della meiosi.

2. Che cos'è coniugazione, crossover, bivalenti?

3. Qual è il significato biologico della meiosi?

4. Possono riprodursi in modo asessuato

a) anfibi; b) intestinale; c) insetti; d) crostacei.

5. La prima divisione della meiosi termina con la formazione

a) gameti; b) cellule con un insieme aploide di cromosomi; c) cellule diploidi; d) cellule di diversa ploidia.

6. A seguito della meiosi si formano: a) spore di felce; b) cellule delle pareti della felce antheridium; c) cellule delle pareti della felce archegonium; d) cellule somatiche di api fuco.

La struttura e le funzioni dei cromosomi

I cromosomi sono strutture cellulari che immagazzinano e trasmettono informazioni ereditarie. Un cromosoma è costituito da DNA e proteine. Il complesso di proteine ​​associate al DNA forma la cromatina. Le proteine ​​svolgono un ruolo importante nel confezionamento delle molecole di DNA nel nucleo.

Il DNA nei cromosomi è imballato in modo tale da adattarsi al nucleo, il cui diametro di solito non supera i 5 micron (5 x 10 ~ 4 cm).

Il cromosoma è una struttura a forma di bastoncello ed è costituito da due cromatidi fratelli, che sono trattenuti dal centromero nella regione della costrizione primaria. La cromatina non si replica. Viene replicato solo il DNA. Quando inizia la replicazione del DNA, la sintesi dell'RNA si interrompe.

L'insieme diploide di cromosomi in un organismo è chiamato cariotipo. I moderni metodi di ricerca consentono di determinare ogni cromosoma nel cariotipo. Per fare ciò, tenere conto della distribuzione, visibile al microscopio, di bande chiare e scure (alternanza di coppie di AT e GC) nei cromosomi trattati con coloranti speciali. I cromosomi di rappresentanti di specie diverse hanno striature trasversali. Nelle specie affini, ad esempio, nell'uomo e negli scimpanzé, il modello di alternanza delle bande nei cromosomi è molto simile.

Ogni specie di organismi ha un numero, una forma e una composizione costanti di cromosomi. Il cariotipo umano ha 46 cromosomi: 44 autosomi e 2 cromosomi sessuali. I maschi sono eterogametici (XY) e le femmine sono omogame (XX). Il cromosoma Y differisce dal cromosoma X per l'assenza di alcuni alleli (ad esempio, l'allele della coagulazione del sangue). I cromosomi di una coppia sono chiamati omologhi. I cromosomi omologhi negli stessi loci portano geni allelici.

ESEMPI DI COMPITI №14

1. Cosa succede ai cromosomi nell'interfase della mitosi?

2. Quali cromosomi sono chiamati omologhi?

3. Cos'è la cromatina?

4. Tutti i cromosomi sono sempre presenti in una cellula?

5. Cosa puoi imparare su un organismo conoscendo il suo numero e la forma dei cromosomi nelle cellule?

2.2. segni di organismi. Ereditarietà e variabilità sono proprietà degli organismi. Organismi unicellulari e pluricellulari. Tessuti, organi, apparati di piante e animali, identificazione della variabilità degli organismi. Tecniche per coltivare e propagare piante e animali domestici, prendersi cura di loro

biosintesi proteica.

Il metabolismo plastico (assimilazione o anabolismo) è un insieme di reazioni di sintesi biologica. Il nome di questo tipo di scambio riflette la sua essenza: dalle sostanze che entrano nella cellula dall'esterno, si formano sostanze simili alle sostanze della cellula.

Considera una delle forme più importanti del metabolismo plastico: la biosintesi delle proteine. Biosintesi delle proteine effettuata in tutte le cellule pro ed eucariotiche. Le informazioni sulla struttura primaria (ordine degli amminoacidi) di una molecola proteica sono codificate dalla sequenza di nucleotidi nella sezione corrispondente della molecola di DNA: il gene.

Un gene è una sezione di una molecola di DNA che determina l'ordine degli amminoacidi in una molecola proteica. Pertanto, l'ordine degli amminoacidi nel polipeptide dipende dall'ordine dei nucleotidi nel gene, cioè la sua struttura primaria, da cui dipendono a loro volta tutte le altre strutture, proprietà e funzioni della molecola proteica.

Il sistema di registrazione delle informazioni genetiche nel DNA (e - RNA) sotto forma di una sequenza specifica di nucleotidi è chiamato codice genetico. Quelli. un'unità del codice genetico (codone) è una tripletta di nucleotidi nel DNA o nell'RNA che codifica per un amminoacido.

In totale, il codice genetico comprende 64 codoni, di cui 61 codificanti e 3 non codificanti (codoni terminatore che indicano la fine del processo di traduzione).

Codoni terminatore in e - RNA: UAA, UAG, UGA, nel DNA: ATT, ATC, ACT.

L'inizio del processo di traduzione è determinato dal codone iniziatore (AUG, in DNA - TAC), che codifica per l'amminoacido metionina. Questo codone è il primo ad entrare nel ribosoma. Successivamente, la metionina, se non viene fornita come primo amminoacido di questa proteina, viene scissa.

Il codice genetico ha proprietà caratteristiche.

1. Universalità: il codice è lo stesso per tutti gli organismi. La stessa tripletta (codone) in qualsiasi organismo codifica per lo stesso amminoacido.

2. Specificità: ogni codone codifica per un solo amminoacido.

3. Degenerazione: la maggior parte degli amminoacidi può essere codificata da diversi codoni. L'eccezione sono 2 aminoacidi: metionina e triptofano, che hanno una sola variante di codone ciascuno.

4. Tra i geni ci sono "segni di punteggiatura" - tre triplette speciali (UAA, UAG, UGA), ognuna delle quali indica la fine della sintesi della catena polipeptidica.

5. Non ci sono "segni di punteggiatura" all'interno del gene.

Affinché una proteina possa essere sintetizzata, le informazioni sulla sequenza dei nucleotidi nella sua struttura primaria devono essere fornite ai ribosomi. Questo processo comprende due fasi: trascrizione e traduzione.

Trascrizione(riscrittura) delle informazioni avviene per sintesi su una delle catene di molecole di DNA di una molecola di RNA a filamento singolo, la cui sequenza nucleotidica corrisponde esattamente alla sequenza nucleotidica della matrice: la catena polinucleotidica del DNA.

Lei (e - RNA) è un intermediario che trasmette informazioni dal DNA al sito di assemblaggio delle molecole proteiche nel ribosoma. La sintesi e - RNA (trascrizione) avviene come segue. Un enzima (RNA polimerasi) scinde un doppio filamento di DNA e su uno dei suoi filamenti (codificanti), i nucleotidi di RNA si allineano secondo il principio di complementarità. La molecola i-RNA sintetizzata in questo modo (sintesi della matrice) entra nel citoplasma e piccole subunità di ribosomi sono infilate su un'estremità di esso.

Il secondo passo nella sintesi proteica è trasmissione- questa è la traduzione della sequenza nucleotidica nella molecola e - RNA nella sequenza amminoacidica nel polipeptide. Nei procarioti che non hanno un nucleo ben formato, i ribosomi possono legarsi a una molecola di i-RNA appena sintetizzata subito dopo la sua separazione dal DNA o anche prima che la sua sintesi sia completata. Negli eucarioti, l'u-RNA deve essere prima trasportato attraverso l'involucro nucleare nel citoplasma. Il trasferimento viene effettuato da speciali proteine ​​che formano un complesso con la molecola i-RNA. Oltre alle loro funzioni di trasporto, queste proteine ​​proteggono l'i-RNA dagli effetti dannosi degli enzimi citoplasmatici.

Nel citoplasma, un ribosoma entra in una delle estremità dell'i-RNA (ovvero quella da cui inizia la sintesi della molecola nel nucleo) e inizia la sintesi del polipeptide. Mentre si muove lungo la molecola di RNA, il ribosoma traduce tripletta dopo tripletta, aggiungendo in sequenza gli amminoacidi all'estremità in crescita della catena polipeptidica. L'esatta corrispondenza dell'amminoacido con il codice della tripletta e - RNA è fornita da t - RNA.

Gli RNA di trasferimento (t - RNA) "portano" gli amminoacidi alla grande subunità del ribosoma. La molecola del t-RNA ha una configurazione complessa. In alcune parti di esso si formano legami idrogeno tra nucleotidi complementari e la molecola ha la forma di una foglia di trifoglio. Alla sua sommità c'è una tripletta di nucleotidi liberi (anticodone), che corrisponde a un amminoacido specifico, e la base funge da sito di attacco di questo amminoacido (Fig. 1).

Riso. uno. Schema della struttura dell'RNA di trasferimento: 1 - legami idrogeno; 2 - anticodone; 3 - il luogo di attacco dell'amminoacido.

Ogni t-RNA può trasportare solo il proprio amminoacido. Il T-RNA viene attivato da speciali enzimi, lega il suo amminoacido e lo trasporta al ribosoma. All'interno del ribosoma in un dato momento ci sono solo due codoni di mRNA. Se l'anticodone tRNA è complementare al codone mRNA, il tRNA con l'amminoacido viene temporaneamente attaccato all'mRNA. Un secondo t-RNA è attaccato al secondo codone, portando il proprio amminoacido. Gli amminoacidi si trovano fianco a fianco nella grande subunità del ribosoma e, con l'aiuto di enzimi, si stabilisce un legame peptidico tra di loro. Allo stesso tempo, il legame tra il primo amminoacido e il suo tRNA viene rotto e il tRNA lascia il ribosoma dopo l'amminoacido successivo. Il ribosoma sposta una tripletta e il processo si ripete. È così che si forma gradualmente una molecola polipeptidica, in cui gli amminoacidi sono disposti in stretta conformità con l'ordine delle loro triplette codificanti (sintesi di matrice) (Fig. 2).

Riso. 2. Schema bissintetico proteico: 1 - mRNA; 2 - subunità ribosomiali; 3 - t-RNA con amminoacidi; 4 - t-RNA senza amminoacidi; 5 - polipeptide; 6 - codone i-RNA; 7- tRNA anticodone.

Un ribosoma è in grado di sintetizzare una catena polipeptidica completa. Tuttavia, spesso diversi ribosomi si muovono lungo una molecola di mRNA. Tali complessi sono chiamati poliribosomi. Dopo il completamento della sintesi, la catena polipeptidica viene separata dalla matrice: la molecola di mRNA, avvolta a spirale e acquisisce la sua struttura caratteristica (secondaria, terziaria o quaternaria). I ribosomi funzionano in modo molto efficiente: entro 1 s, un ribosoma batterico forma una catena polipeptidica di 20 aminoacidi.