Біосинтез білка виконує. Основне місце біосинтезу білка

Генетична інформація про структуру білка зберігається як послідовності триплетів ДНК. При цьому лише один із ланцюгів ДНК служить матрицею для транскрипції.

Біосинтез білків у клітинах є послідовністю реакцій матричного типу, в ході яких послідовна передача спадкової інформації з одного типу молекул на інший призводить до утворення поліпептидів з генетично обумовленою структурою.

Біосинтез білків є початковим етапом реалізації, або експресією генетичної інформації. До основних матричних процесів, що забезпечують біосинтез білків, відносяться транскрипція ДНК та трансляція мРНК. ТранскрипціяДНК полягає у переписуванні інформації з ДНК на мРНК (матричну або інформаційну РНК). ТрансляціямРНК полягає у перенесенні інформації з мРНК на поліпептид.

Копіювання мРНК починається з прикріплення РНК-полімерази до ділянки ДНК, яка називається промотором. Однак, враховуючи відомості про можливість альтернативного сплайсингу, можливі випадки, коли гени, навіть розташовані поруч, транскрибуватимуться з різних ланцюгів. Таким чином, для транскрипції можуть використовуватися обидва ланцюги ДНК. При транскрипції комплементарних ланцюгів ДНК використовуються різні РНК-полімерази, а напрямок їх руху ланцюгом визначається послідовністю промотора.

Так як ланцюги ДНК інвертовані відносно один одного, а синтез мРНК, також, як синтез ДНК йде тільки в напрямку від 5 до 3 кінці, то і транскрипції на ДНК йдуть у протилежних напрямках.

Ланцюг ДНК, що містить ті ж послідовності, що і мРНК, називається кодуючою, а ланцюг, що забезпечує синтез мРНК (на основі комплементарного спарювання) - антикодуючою. Антикодуючий ланцюг також називається транскрибується.

Крім мРНК у клітині утворюються інші продукти транскрипції ДНК. До них відносяться молекули рРНК та тРНК, які також є учасниками синтезу поліпептидів. Усі ці РНК називаються ядерними.

Якщо розглядати відсотковий вміст цих трьох видів РНК у клітині, то частку зрілої мРНК припадає близько 5 % загального вмісту РНК, частку тРНК – близько 10 %, більшість – до 85 % посідає рРНК.

Усі РНК транскрибуються з ДНК із рибонуклеотидтрифосфатів зі звільненням пірофосфату за участю РНК-полімераз. У прокаріот є тільки один вид РНК-полімерази, яка забезпечує синтез мРНК, рРНК і тРНК.

У клітинах еукаріот присутні три види РНК-полімераз (I, II, III). Кожна з цих РНК-полімераз, прикріплюючись до промотор на ДНК, забезпечує транскрипцію різних послідовностей ДНК. РНК-полімераза I синтезує великі рРНК (основні молекули РНК великих та малих субодиниць рибосом). РНК-полімераза II синтезує всі мРНК і частина малих рРНК, РНК-полімераза III синтезує тРНК та РНК 5s-субодиниць рибосом.

Для зв'язування РНК-полімераз з промотором необхідні спеціальні білки, що виконують функцію факторів ініціації транскрипції (TF I, TF II, TF III для відповідних полімераз).

З урахуванням цих позицій, основні етапи біосинтезу білків полягають у наступному:

1 етап. Транскрипція ДНК. На транскрибируемой ланцюга ДНК за допомогою ДНК-залежної РНК-полімерази добудовується комплементарний ланцюг мРНК. Молекула мРНК є точною копією ланцюга ДНК, що не транскрибується, з тією різницею, що замість дезоксирибонуклеотидів до її складу входять рибонуклеотиди, до складу яких замість тиміну входить урацил.

2 етап. Процесинг (дозрівання) мРНК. Синтезована молекула мРНК (первинний транскрипт) піддається додатковим перетворенням. Найчастіше вихідна молекула мРНК розрізається деякі фрагменти. Одні фрагменти – інтрони – розщеплюються до нуклеотидів, інші – екзони – зшиваються в зрілу мРНК. Усі стадії процесингу мРНК відбуваються у РНП-частинках (рибонуклеопротеїдних комплексах).

У міру синтезу про-мРНК, вона тут же утворює комплекси з ядерними білками – інформоферами та утворює ядерні та цитоплазматичні комплекси (мРНК плюс інформофери) – інформосоми. Таким чином, мРНК немає вільної від білків. На всьому шляху до завершення трансляції мРНК захищена від нуклеаз. Крім того, білки надають їй необхідної конформації.

3 етап. Трансляція мРНК. Отримана при транскрипції молекула мРНК є матрицею для синтезу поліпептиду на рибосомах. Триплети мРНК, що кодують певну амінокислоту, називаються кодони. У трансляції беруть участь молекули тРНК. Кожна молекула тРНК містить антикодон– розпізнає триплет, у якому послідовність нуклеотидів комплементарна стосовно певного кодону мРНК. Кожна молекула тРНК здатна переносити певну амінокислоту.

Молекула тРНК за загальною конформацією нагадує конюшинний лист на черешку. "Вершина листа" несе антикодон. Існує 61 тип тРНК із різними антикодонами. До «черешку листа» приєднується амінокислота (існує 20 амінокислот, що у синтезі поліпептиду на рибосомах). Кожній молекулі тРНК з певним антикодоном відповідає певна амінокислота. У той же час певній амінокислоті зазвичай відповідає кілька типів тРНК з різними антикодонами. Амінокислота ковалентно приєднується до тРНК за допомогою ферментів – аміноацил-тРНК-синтетаз. Ця реакція називається аміноацилуванням тРНК. З'єднання тРНК з амінокислотою називається аміноацил-тРНК.

Трансляція (як і всі матричні процеси) включає три стадії: ініціацію (початок), елонгацію (продовження) та термінацію (закінчення).

Ініціація.Сутність ініціації полягає у освіті пептидного зв'язку між двома першими амінокислотами поліпептиду.

Спочатку утворюється ініціювальний комплекс, до складу якого входять: мала субодиниця рибосоми, специфічні білки (чинники ініціації) та спеціальна ініціаторна метіонінова тРНК з амінокислотою метіоніном – Мет-тРНКМет. Ініціювальний комплекс дізнається про початок мРНК, приєднується до неї і ковзає до точки ініціації (початку) біосинтезу білка: у більшості випадків це стартовий кодон АУГ. Між стартовим кодоном мРНК та антикодоном метіонінової тРНК відбувається кодонзалежне зв'язування з утворенням водневих зв'язків. Потім відбувається приєднання великої субодиниці рибосоми.

При об'єднанні субодиниць утворюється цілісна рибосома, яка несе два активні центри (сайту): А-ділянка (аміноацильна, яка служить для приєднання аміноацил-тРНК) і Р-ділянка (пептидилтрансферазна, яка служить для утворення пептидного зв'язку між амінокислотами). Спочатку Мет-тРНКМет знаходиться на А-ділянці, але потім переміщається на Р-дільницю. На ділянку, що звільнилася, надходить аміноацил-тРНК з антикодоном, який комплементований кодону мРНК, що йде за кодоном АУГ. Наприклад, це Глі-тРНКГлі з антикодоном ЦЦГ, який комплементарний кодону ГГЦ. В результаті кодонзалежного зв'язування між кодоном мРНК та антикодоном аміноацил-тРНК утворюються водневі зв'язки. Таким чином, на рибосомі поруч виявляються дві амінокислоти, між якими утворюється пептидний зв'язок. Ковалентний зв'язок між першою амінокислотою (метіоніном) та її тРНК розривається.

Після утворення пептидного зв'язку між першими двома амінокислотами рибосома зсувається на один триплет. В результаті відбувається транслокація (переміщення) ініціаторної метіонінової тРНКМет за межі рибосоми. Водневий зв'язок між стартовим кодоном та антикодоном ініціаторної тРНК розривається. В результаті вільна тРНКМет відщеплюється і йде на пошук своєї амінокислоти.

При цьому друга тРНК разом з амінокислотою (Глі-тРНКГлі) в результаті транслокації виявляється на Р-ділянці, а А-ділянка звільняється.

Елонгація.Сутність елонгації полягає у приєднанні наступних амінокислот, тобто у нарощуванні поліпептидного ланцюга. Робочий цикл рибосоми в процесі елонгації складається з трьох кроків: кодонзалежного зв'язування мРНК і аміноацил-тРНК на А-ділянці, утворення пептидного зв'язку між амінокислотою і поліпептидним ланцюгом, що росте, і транслокації зі звільненням А-ділянки.

На ділянку, що звільнилася, надходить аміноацил-тРНК з антикодоном, що відповідає наступному кодону мРНК (наприклад, це Тир-тРНКТир з антикодоном АУА, який комплементарний кодону УАУ).

На рибосомі поруч виявляються дві амінокислоти, між якими утворюється пептидний зв'язок. Зв'язок між попередньою амінокислотою та її тРНК (у нашому прикладі між гліцином та тРНКГлі) розривається.

Потім рибосома зміщується ще на один триплет, і в результаті транслокації тРНК, яка була на Р-ділянці (у нашому прикладі тРНКГлі), виявляється за межами рибосоми та відщеплюється від мРНК. А-дільниця звільняється, і робочий цикл рибосоми починається спочатку.

Термінація.Полягає у закінченні синтезу поліпептидного ланцюга.
Зрештою, рибосома досягає такого кодону мРНК, якому відповідає жодна тРНК (і жодна амінокислота). Існує три таких н онсенс-кодону: УАА («охра»), УАГ («бурштин»), УГА («опал»).На цих кодонах мРНК робочий цикл рибосоми припиняється, і нарощування поліпептиду припиняється. Рибосома під впливом певних білків знову поділяється на субодиниці.

Енергетика біосинтезу білків.Біосинтез білків – дуже енергоємний процес. При аміноацилуванні тРНК витрачається енергія одного зв'язку молекули ГТФ, при кодонзависимом зв'язуванні аміноацил-тРНК – енергія одного зв'язку молекули ГТФ, при переміщенні рибосоми однією триплет – енергія одного зв'язку ще однієї молекули ГТФ. У результаті приєднання амінокислоти до полипептидной ланцюга витрачається близько 90 кДж/моль. При гідролізі пептидного зв'язку вивільняється лише 2 кДж/моль. Таким чином, при біосинтезі більшість енергії безповоротно втрачається (розсіюється як тепла).

Найважливіші функції організму - обмін речовин, зростання, розвиток, передача спадковості, рух та ін - здійснюються внаслідок безлічі хімічних реакцій за участю білків, нуклеїнових кислот та інших біологічно активних речовин. При цьому у клітинах безперервно синтезуються різноманітні сполуки: будівельні білки, білки-ферменти, гормони. У ході обміну ці речовини зношуються та руйнуються, а замість них утворюються нові. Оскільки білки створюють матеріальну основу життя та прискорюють усі реакції обміну речовин, життєдіяльність клітини та організму загалом визначається здатністю клітин синтезувати специфічні білки. Їхня первинна структура зумовлена ​​генетичним кодом у молекуліДНК.

Молекули білків складаються з десятків і сотень амінокислот (точніше, амінокислотних залишків). Наприклад, у молекулі гемоглобіну їх близько 600, і вони розподілені на чотири поліпептидні ланцюжки; в молекулі рибонуклеази таких амінокислот 124 і т.д.

Головна роль визначенні первинної структури білка належить молекулам ДНК.Різні її ділянки кодують синтез різних білків, отже одна молекула ДНК бере участь у синтезі багатьох індивідуальних білків. Властивості білків залежать від послідовності амінокислот у поліпептидному ланцюзі. У свою чергу чергування амінокислот визначається послідовністю нуклеотидів у ДНК, і кожній амінокислоті відповідає певний триплет. Експериментально доведено, що, наприклад, ділянка ДНК з триплетом ААЦ відповідає амінокислоті лейцину, триплет АЦЦ - триптофан, триплет АЦА-цистеїну і т.д. Розподіливши молекулу ДНК на триплет, можна уявити, які амінокислоти і в якій послідовності будуть розташовуватися в молекулі білка. Сукупність триплетів становить матеріальну основу генів, а кожен ген містить інформацію про структуру специфічного білка (ген - це основна біологічна одиниця спадковості; у хімічному відношенні ген є ділянка ДНК, що включає кілька сотень пар нуклеотидів).

Генетичний кодісторично склалася організація молекул ДНК і РНК, коли він послідовність нуклеотидів у яких несе інформацію про послідовності амінокислот в білкових молекулах. Властивості коду:триплетність (кодон), неперекриваемість (кодони слідують один за одним), специфічність (один кодон може визначати в поліієптидному ланцюгу тільки одну амінокислоту), універсальність (у всіх живих організмів один і той же кодон обумовлює включення в поліпептид одну і ту ж амінокислоту), надмірність (для більшості амінокислот існує кілька кодонів). Триплети, що не несуть інформації про амінокислоти, є стоп триплетами, що позначають місце початку синтезу та-РНК.(В.Б. Захаров. Біологія. Довідкові матеріали. М., 1997)

Оскільки ДНК знаходиться в ядрі клітини, а синтез білка відбувається в цитоплазмі, існує посередник, який передає інформацію з ДНК рибосоми. Таким посередником служить і РНК, яку нуклеотидна послідовність переписується, точно відповідно до такої на ДНК - за принципом комплементарності. Цей процес отримав назву транскрипціїта протікає як реакція матричного синтезу. Він характерний лише живих структур і є основою найважливішого властивості живого - самовідтворення. Біосинтезу білка передує матричний синтез іРНК на нитці ДНК. ІРНК, що виникла при цьому, виходить з ядра клітини в цитоплазму, де на неї нанизуються рибосоми, сюди ж за допомогою тРЙК доставляються амінокислоти.

Синтез білка – складний багатоступінчастий процес, у якому беруть участь ДНК, іРНК, тРНК, рибосоми, АТФ та різноманітні ферменти. Спочатку амінокісдоти в цитоплазмі активуються за допомогою ферментів і приєднуються до тРНК (до ділянки, де розташований нуклеотид ЦЦА). На наступному етапі йде з'єднання амінокислот у такому порядку, в якому чергування нуклеотидів із ДНК передано на іРНК. Цей етап називається трансляцією.На нитці іРНК розміщується не одна рибосома, а їх група - такий комплекс називається полісома (Н.Є. Ковальов, Л.Д. Шевчук, О.І. Щуренко. Біологія для підготовчих відділень медичних інститутів).

Схема Біосинтез білка

Синтез білка складається з двох етапів - транскрипції та трансляції.

I. Транскрипція (переписування) – біосинтез молекул РНК, що здійснюється у хромосомах на молекулах ДНК за принципом матричного синтезу. З допомогою ферментів відповідних ділянках молекули ДНК (генах) синтезуються всі види РНК (іРНК, рРНК, тРНК). Синтезується 20 різновидів тРНК, оскільки у біосинтезі білка беруть участь 20 амінокислот. Потім іРНК та тРНК виходять у цитоплазму, рРНК вбудовується у субодиниці рибосом, які також виходять у цитоплазму.

ІІ. Трансляція (передача) - синтез поліпептидних ланцюгів білків, що здійснюється в рибосомах. Вона супроводжується такими подіями:

1. Утворення функціонального центру рибосоми - ФЛР, що складається з іРНК та двох субодиниць рибосом. У ФЛР завжди знаходяться два триплети (шість нуклеотидів) іРНК, що утворюють два активні центри: А (амінокислотний) - центр впізнавання амінокислоти і П (пептидний) - центр приєднання амінокислоти до пептидного ланцюжка.

2. Транспортування амінокислот, приєднаних до тРНК, із цитоплазми у ФЛР. В активному центрі А здійснюється зчитування антикодону тРНК з кодоном іРНК, у разі комплементарності виникає зв'язок, який служить сигналом для просування (стрибок) уздовж іРНК рибосоми на один триплет. В результаті цього комплекс "кодон рРНК і тРНК з амінокислотою" переміщується в активний центр П, де відбувається приєднання амінокислоти до пептидного ланцюжка (білкової молекули). Після цього тРНК залишає рибосому.

3. Пептидний ланцюжок подовжується доти, доки не закінчиться трансляція і рибосома не зіскочить з іРНК. На одній іРНК може одночасно вміщатися кілька рибосом (полісома). Поліпептидний ланцюжок занурюється в канал ендоплазматичної мережі і там набуває вторинної, третинної або четвертинної структури. Швидкість складання однієї молекули білка, що складається з 200-300 амінокислот, становить 1-2 хв. Формула біосинтезу білка: ДНК (транскрипція) -> РНК (трансляція) -> білок.

Завершивши один цикл, полісоми можуть брати участь у синтезі нових молекул білка.

Відокремилася від рибосоми молекула білка має вигляд нитки, яка біологічно неактивна. Біологічно функціональною вона стає після того, як молекула набуває вторинної, третинної та четвертинної структури, тобто певну просторово специфічну конфігурацію. Вторинна і наступні структури білкової молекули зумовлені інформацією, закладеної у чергуванні амінокислот, т. е. у первинної структурі білка. Інакше висловлюючись, програма освіти глобули, її унікальна конфігурація визначаються первинної структурою молекули, що у своє чергу будується під контролем відповідного гена.

Швидкість синтезу білка обумовлена ​​багатьма факторами: температурою середовища, концентрацією водневих іонів, кількістю кінцевого продукту синтезу, присутністю вільних амінокислот, іонів магнію, станом рибосом та ін.

У кожній галузі науки є свій «синій птах»; кібернетики мріють про «думаючі» машини, фізики - про керовані термоядерні реакції, хіміки - про синтез «живої речовини» - білка. Синтез білка довгі роки був темою фантастичних романів, символом майбутньої могутності хімії. Це пояснюється і тією величезною роллю, яка належить білку у світі живого, і тими труднощами, які неминуче вставали перед кожним сміливцем, який наважився «скласти» з окремих амінокислот хитромудру мозаїку білка. І навіть ще не самого білка, а лише пептидів.

Різниця між білками та пептидами не лише термінологічна, хоча молекулярні ланцюги та тих та інших складаються з амінокислотних залишків. На якомусь етапі кількість переходить у якість: пептидна ланцюг - первинна структура - знаходить здатність згортатися в спіралі та клубки, утворюючи вторинну та третинну структури, характерні вже для живої матерії. І тоді пептид стає білком. Чіткої межі тут не існує - на полімерному ланцюгу не можна поставити демаркаційний знак: досі - пептид, звідси - білок. Але відомо, наприклад, що адранокортикотропний гормон, що складається з 39 залишків амінокислот, це поліпептид, а гормон інсулін, що складається з 51 залишку у вигляді двох ланцюгів, це вже білок. Найпростіший, але все ж таки білок.

Спосіб з'єднання амінокислот у пептиди було відкрито на початку минулого століття німецьким хіміком Емілем Фішером. Але ще довго після цього хіміки не могли серйозно думати не тільки про синтез білка або 39-членних пептидів, але навіть значно коротші ланцюги.

Процес синтезу білка

Щоб з'єднати між собою дві амінокислоти, треба подолати чимало труднощів. Кожна амінокислота, подібно до дволикого Януса, має дві хімічні особи: карбоксильну кислотну групу на одному кінці і амінну основну групу - на іншому. Якщо від карбоксилу однієї амінокислоти відібрати групу ВІН, а від амінної групи інший - атом , то два амінокислотних залишку, що при цьому утворилися, можуть з'єднатися один з одним пептидним зв'язком, і в результаті виникне найпростіший з пептидів - дипептид. І відщепиться молекула води. Повторюючи цю операцію, можна збільшувати довжину пептиду.

Однак ця, здавалося б, на перший погляд нескладна операція практично неможлива: амінокислоти дуже неохоче з'єднуються один з одним. Доводиться їх активувати, хімічно, і «підігрівати» один з кінців ланцюга (найчастіше карбоксильний), і вести реакцію, суворо дотримуючись необхідних умов. Але це не все: друга складність у тому, що з'єднуватися друг з одним можуть лише залишки різних амінокислот, а й дві молекули однієї кислоти. При цьому будова пептиду, що синтезується, буде вже відрізнятися від бажаного. Більше того, кожна амінокислота може мати не дві, а кілька «ахіллесових п'ят» – бічних хімічно активних груп, здатних приєднувати амінокислотні залишки.

Щоб не дати реакції звернути з заданого шляху, необхідно закамуфлювати ці помилкові мішені - «запечатати» на час реакційноздатні групи амінокислоти, крім здійснюваної реакції, крім однієї, приєднавши до них так звані захисні угруповання. Якщо цього не зробити, то мета буде рости не тільки з обох кінців, але й убік, і амінокислоти вже не вдасться поєднати у заданій послідовності. Адже саме в цьому полягає сенс будь-якого спрямованого синтезу.

Але, позбавляючись таким чином однієї неприємності, хіміки зіткнулися з іншою: захисні угруповання після закінчення синтезу треба видалити. За часів Фішера як «захист» застосовувалися угруповання, які відщеплювалися гідролізом. Проте реакція гідролізу зазвичай виявлялася надто сильним «потрясінням» для отриманого пептиду: насилу побудована його «конструкція» розвалювалася як тільки з неї знімали «будівельні риштування» - захисні угруповання. Лише у 1932 році учень Фішера М. Бергманн знайшов вихід із цього становища: він запропонував захищати аміногрупу амінокислоти карбобензоксигрупою, яку можна було видалити без пошкодження пептидного ланцюга.

Синтез білка з амінокислот

Протягом наступних років було запропоновано низку так званих м'яких методів «зшивання» амінокислот один з одним. Однак вони фактично були лише варіаціями на тему методу Фішера. Варіаціями, у яких іноді навіть важко було вловити вихідну мелодію. Але сам принцип залишався тим самим. І тими самими залишалися проблеми, пов'язані із захистом уразливих груп. За подолання цих труднощів доводилося розплачуватися збільшенням числа стадій реакції: один елементарний акт – поєднання двох амінокислот – розпадався на чотири етапи. А кожна зайва стадія – це неминучі втрати.

Якщо навіть припустити, що кожна стадія йде з корисним виходом у 80% (а це добрий вихід), то через чотири етапи ці 80% розтануть до 40%. І це при синтезі лише дипептиду! А якщо амінокислот буде 8? А якщо 51, як у інсуліні? Додайте до цього складності, пов'язані з існуванням двох оптичних «дзеркальних» форм молекул амінокислот, з яких у реакції потрібна лише одна, приплюсуйте проблеми відокремлення пептидів від побічних продуктів, особливо у тих випадках, коли вони однаково розчиняються. Що ж вийде у сумі: Дорога нікуди?

І все-таки ці проблеми не зупиняли хіміків. Погоня за «синім птахом» тривала. У 1954 році були синтезовані перші біологічно активні гормони-поліпептиди – вазопресин та окситоцин. Вони мали по вісім амінокислот. В 1963 був синтезований 39-членний поліпептид АКТГ - адренокортикотропний гормон. Нарешті, хіміки США, Німеччини та Китаю синтезували перший білок – гормон інсулін.

Як же так, скаже читач, важка дорога, виявляється, привела не в нікуди і не кудись, а до здійснення мрії багатьох поколінь хіміків! Це ж епохальна подія! Правильно, це – епохальна подія. Але давайте оцінимо його тверезо, відмовившись від сенсаційності, знаків оклику і надмірних емоцій.

Ніхто не сперечається: синтез інсуліну – величезна перемога хіміків. Це колосальна, титанічна праця, гідна будь-якого захоплення. Але разом з тим его, по суті, стеля старої хімії поліпептидів. Це перемога на межі поразки.

Синтез білків та інсулін

В інсуліні 51 амінокислота. Щоб поєднати їх у потрібній послідовності, хімікам потрібно провести 223 реакції. Коли через три роки після початку першої з них була закінчена остання, вихід продукту становив менше однієї сотої відсотка. Три роки, 223 стадії, сота частка відсотка - погодьтеся, перемога має чисто символічний характер. Говорити про практичне застосування цього методу дуже важко: дуже великі пов'язані з його реалізацією витрати. Адже зрештою йдеться про синтез не дорогоцінних реліквій слави органічної хімії, а про випуск життєво важливого лікарського препарату, який необхідний тисячам людей у ​​всьому світі. Так класичний метод синтезу поліпептидів вичерпав себе на першому ж, найпростішому білку. Значить, «синій птах» знову вислизнув із рук хіміків?

Новий метод синтезу білка

Приблизно за півтора року до того, як світ дізнався про синтез інсуліну, у пресі промайнуло ще одне повідомлення, яке спочатку не привернуло особливої ​​уваги: ​​американський вчений Р. Меріфілд запропонував новий метод синтезу пептидів. Оскільки сам автор спочатку не дав методу належної оцінки, і в ньому було багато недоробок, виглядав він у першому наближенні навіть гірше, ніж існували. Проте вже на початку 1964 року, коли Меріфілду вдалося за допомогою свого методу здійснити повний синтез 9-членного гормону з корисним виходом у 70%, вчені здивувалися: 70% після всіх етапів – це 9% корисного виходу на кожній стадії синтезу.

Основна ідея нового методу полягає в тому, що ланцюжки пептидів, що зростали, які раніше були кинуті на свавілля хаотичного руху в розчині, тепер прив'язувалися одним кінцем до твердого носія - їх ніби змушували стати на якір у розчині. Мерифілд брав тверду смолу і до її активних груп «прив'язував» за карбонільний кінець першу із амінокислоту, що збираються в пептид. Реакції відбувалися всередині окремих частинок смоли. У «лабіринтах» її молекул спочатку з'являлися перші короткі паростки майбутнього пептиду. Потім в посудину вводили другу амінокислоту, її молекули зшивались своїми карбонільними кінцями з вільними кінцями амінами «прив'язаної» амінокислоти, і в частках виростав ще один «поверх» майбутнього «будинку» пептиду. Так, етап за етапом поступово нарощувався весь пептидний полімер.

Новий метод мав безперечні переваги: ​​насамперед у ньому було вирішено проблему відділення непотрібних продуктів після приєднання кожної чергової амінокислоти - ці продукти легко змивалися, а пептид залишався пришитим до гранул смоли. Одночасно виключалася проблема розчинності пептидів, що ростуть, - один з головних бичів старого методу; раніше вони нерідко випадали в осад, практично перестаючи брати участь у процесі зростання. Пептиди, «знімаються» після закінчення синтезу з твердої підкладки, виходили майже всі однакового розміру і будівлі, принаймні, розкид у структурі був меншим, ніж при класичному методі. І, відповідно, більш корисний вихід. Завдяки цьому методу синтез пептидів - копіткий, трудомісткий синтез - легко піддається автоматизації.

Меріфілд спорудив нескладний автомат, який сам за заданою програмою проробляв усі належні операції - подачу реагентів, змішування, слив, промивання, відмір дози, додавання нової порції тощо. Якщо по старому методу приєднання однієї амінокислоти доводилося цькувати 2-3 дні, то Мерифілд своєму автоматі з'єднував протягом дня 5 амінокислот. Різниця – у 15 разів.

У чому складні труднощі синтезу білків

Метод Меріфілда, названий твердофазним, або гетерогенним, одразу був прийнятий на озброєння хіміками всього світу. Проте вже за короткий час стало ясно: новий метод разом із великими перевагами має й низку серйозних недоліків.

У міру зростання пептидних ланцюгів може статися так, що в якомусь із них виявиться пропущеним, скажімо, третій «поверх» - третя за рахунком амінокислота: її молекула не дійде до місця з'єднання, застрягши десь по дорозі в структурних «нетрях» твердого полімеру. І тоді, навіть якщо решта амінокислот, починаючи з четвертої, вишикується в належному порядку, це вже не врятує положення. Отриманий поліпептид за своїм складом, а отже, і за своїми властивостями не матиме нічого спільного з речовиною, що отримується. Станеться те саме, що і при наборі телефонного номера; варто пропустити одну цифру - і нам уже не допоможе той факт, що решта ми набрали правильно. Відокремити такі помилкові ланцюги від «справжніх» практично неможливо, і препарат виявляється засміченим домішками. Крім того, виявляється, що синтез не можна вести на будь-якій смолі - її потрібно ретельно підбирати, оскільки властивості пептиду, що росте, залежать якоюсь мірою від властивостей смоли. Тому до всіх етапів синтезу білка необхідно підходити максимально ретельно.

Синтез білка ДНК, відео

І насамкінець, пропонуємо вашій увазі освітнє відео про те, як відбувається синтез білка в молекулах ДНК.

Біосинтез білка - це один із видів пластичного обміну, під час якого спадкова інформація, закодована в генах ДНК, реалізується у певну послідовність амінокислот у білкових молекулах.

Етапи біосинтезу одного виду білка у клітині

■ Спочатку відбувається синтез мРНК на певній ділянці одного з ланцюгів молекули ДНК.

■ мРНК виходить через пори ядерної мембрани в цитоплазму та прикріплюється до малої субодиниці рибосом.

■ До цієї субодиниці рибосоми приєднується ініціаторна тРНК. Її антикодон взаємодіє зі стартовим кодоном мРНК – АУГ. Після цього з малої та великої частинок формується робоча рибосома.

■ При включенні нової амінокислоти рибосома пересувається вперед на три нуклеотиди. Рибосома рухається вздовж мРНК, доки досягне одного з її трьох стоп-кодонів - УАА, УАГ чи УГА.

Після цього поліпептид залишає рибосому і прямує до цитоплазми. На одній молекулі мРНК знаходяться кілька рибосом, що утворюють полісом. Саме на полісомах відбувається одночасний синтез декількох однакових поліпептидних ланцюгів.

■ Кожен етап біосинтезу каталізується відповідним ферментом та забезпечується енергією АТФ.

■ Біосинтез відбувається у клітинах із величезною швидкістю. В організмі вищих тварин за одну хвилину утворюється до 60 тисяч пептидних зв'язків.

Точність білкового синтезу забезпечується такими механізмами:

та Певний фермент забезпечує зв'язування строго певної амінокислоти з відповідними молекулами транспортної РНК.

■ Транспортна РНК, яка приєднала амінокислоту, своїм антикодоном зв'язується з кодоном на інформаційній РНК у місці прикріплення рибосоми. Тільки після впізнавання молекулою тРНК «свого» кодону амінокислота включається в поліпептидний ланцюг, що росте.

ПРИКЛАДИ ЗАВДАНЬ №9

Перелічіть усі етапи біосинтезу білка. Як визначається початок та кінець синтезу іРНК?

2. Один триплет ДНК містить інформацію

а) про послідовність амінокислот у білку;

б) про одну ознаку організму;

в) про одну амінокислоту, що включається до білкового ланцюга;

г) про початок синтезу та РНК.

3. Де відбувається процес транскрипції?

4. Який принцип забезпечує точність біосинтезу білка?

ЕНЕРГЕТИЧНИЙ ОБМІН У КЛІТЦІ (ДИСИМІЛЯЦІЯ)

Енергетичний обмін – це сукупність хімічних реакцій поступового розпаду органічних сполук, що супроводжуються вивільненням енергії, частина якої витрачається на синтез АТФ.

Процеси розщеплення органічних сполук у аеробних організмів відбуваються у три етапи, кожен із яких супроводжується декількома ферментативними реакціями. Участь ферментів знижує енергію активації хімічних реакцій, завдяки чому енергія виділяється не відразу (як при запаленні сірника), а поступово.

Перший етап – підготовчий. У шлунково-кишковому тракті багатоклітинних організмів він здійснюється травними ферментами. У одноклітинних – ферментами лізосом. На першому етапі відбувається розщеплення білків до амінокислот, жирів до гліцерину та жирних кислот, полісахаридів до моносахаридів, нуклеїнових кислот до нуклеотидів.

Цей процес називається травленням.

Другий етап – безкисневий (гліколіз). Відбувається у цитоплазмі клітин. Складається з дев'яти послідовних реакцій перетворення молекули глюкози на дві молекули піровиноградної кислоти (ПВК), 2АТФ, Н 2 0 та НАДФ*Н:

З 6 Н 12 0 6 +2АДФ+2Ф+2НАД + -> 2С 3 Н 4 0 3 +2АТФ+

2Н 2 0+2НАДФ*Н (ПВК)

АТФ і НАДФ*Н - це сполуки, у яких запаслася частина енергії, що виділилася при гліколізі.

Решта енергії розсіюється у вигляді тепла.

У клітинах дріжджів та рослин (при нестачі кисню) піровиноградна кислота розпадається на етиловий спирт та кисень. Цей процес називається спиртовим бродінням.

У м'язах тварин при великих навантаженнях та нестачі кисню утворюється молочна кислота, що накопичується у вигляді лактату.

Третій етап – кисневий. Закінчується повним окисленням глюкози та проміжних продуктів до вуглекислого газу та води. При цьому при розщепленні однієї молекули глюкози утворюється 38 АТФ молекул. Цей процес називається біологічним окисненням. Він став можливим після накопичення у атмосфері достатньої кількості молекулярного кисню.

Клітинне дихання відбувається на внутрішніх мембранах мітохондрій, у яких вбудовані молекули – переносники електронів. У ході цієї стадії звільняється більшість метаболічної енергії. Молекули-переносники транспортують електрони до молекулярного кисню. Частина енергії розсіюється як тепла, а частина витрачається освіту АТФ.

Сумарна реакція енергетичного обміну: С6Н1206+602->6С02+6Н20+38АТФ.

ПРИКЛАДИ ЗАВДАНЬ М10

1. Суть гетеротрофного харчування полягає

а) у синтезі власних органічних сполук із неорганічних;

б) у споживанні неорганічних сполук;

в) у використанні одержуваних з їжі органічних сполук для побудови тіла;

г) у синтезі АТФ.

2. Кінцевими продуктами окиснення органічних речовин є

а) АТФ та вода;

б) кисень та вуглекислий газ;

в) вода, вуглекислий газ, аміак;

г) АТФ та кисень.

3. Молекула глюкози першому етапі розщеплення

а) окислюється до вуглекислого газу та води;

б) не змінюється;

в) перетворюється на молекулу АТФ;

г) розщеплюється до двох тривуглецевих молекул (ПВК).

4. Що є універсальним джерелом енергії у клітині?

5. З чого складається сумарна кількість АТФ, отримана під час енергетичного обміну?

6. Розкажіть про процеси гліколізу.

7. Як використовується аккумульована в АТФ енергія?

ВЗАЄМОЗВ'ЯЗОК ЕНЕРГЕТИЧНОГО І ПЛАСТИЧНОГО

ОБМІНУ В КЛІТКАХ ТВАРИН І РОСЛИН

Обмін речовин (метаболізм) - це сукупність взаємозалежних процесів синтезу та розщеплення, що супроводжуються поглинанням та виділенням енергії та перетворенням хімічних речовин клітини. Його іноді поділяють на пластичний та енергетичний обміни, які пов'язані між собою. Всі синтетичні процеси потребують речовин та енергії, що поставляються процесами розщеплення. Процеси розщеплення каталізуються ферментами, що синтезуються під час пластичного обміну, з використанням продуктів та енергії енергетичного обміну.

Для окремих процесів, що відбуваються в організмах, застосовуються такі терміни:

Асиміляція – синтез полімерів із мономерів.

Дисиміляція – розпад полімерів на мономери.

Анаболізм - синтез складніших мономерів із найпростіших.

Катаболізм - розпад складніших мономерів більш прості.

Живі істоти використовують світлову та хімічну енергію. Автотрофи використовують як джерело вуглецю вуглекислий газ. Гетеротроф використовують органічні джерела вуглецю. Виняток становлять деякі протисти, наприклад, евглена зелена, здатна до автотрофного і гетеротрофного типів харчування.

Автотрофи синтезують органічні сполуки при фотосинтезі чи хемосинтезі. Гетеротрофи отримують органічні речовини разом із їжею.

У автотрофів домінують процеси пластичного обміну (асиміляції) – фотосинтез або хемосинтез, у гетеротрофів – процеси енергетичного обміну (дисиміляції) – травлення + біологічний розпад, що відбувається у клітинах.

ПРИКЛАДИ ЗАВДАНЬ №11

1. Що спільного між фотосинтезом та процесом окислення глюкози?

а) обидва процеси відбуваються в мітохондріях;

б) обидва процеси відбуваються у хлоропластах;

в) у результаті цих процесів утворюється кисень;

г) у результаті цих процесів утворюється АТФ.

2. Які продукти фотосинтезу беруть участь у енергетичному обміні ссавців?

3. Яка роль вуглеводів у освіті амінокислот, жирних кислот?

ЖИТТЯНИЙ ЦИКЛ КЛІТИНИ. ХРОМОСОМИ

Життєвий цикл клітини - це період її життя від поділу до поділу.

Клітини розмножуються шляхом подвоєння свого вмісту з наступним розподілом навпіл.

Клітинний поділ лежить в основі росту, розвитку та регенерації тканин багатоклітинного організму.

Клітинний цикл поділяють на хромосомний та цитоплазматичний. Хромосомний супроводжується точним копіюванням та розподілом генетичного матеріалу. Цитоплазматичний складається зі зростання клітини та наступного цитокінезу – поділу клітини після подвоєння інших клітинних компонентів.

Тривалість клітинних циклів у різних видів, у різних тканинах та на різних стадіях широко варіює від однієї години (у ембріона) до року (у клітинах печінки дорослої людини).

Фази клітинного циклу

Інтерфаза – період між двома поділами. Поділяється на пресинтетичний – 01, синтетичний – в, постсинтетичний 02.

01-фаза - найтриваліший період (від 10 год до кількох діб). Полягає у підготовці клітин до подвоєння хромосом. Супроводжується синтезом білків, РНК, збільшується кількість рибосом, мітохондрій. У цій фазі відбувається зростання клітини.

в-фаза (6-10 годин). Супроводжується подвоєнням хромосом. Синтезуються деякі білки.

С2-фаза (3-6 годин). Супроводжується конденсацією хромосом. Синтезуються білки мікротрубочок, що формують веретено поділу.

Мітоз – це форма поділу клітинного ядра. В результаті мітозу кожне з дочірніх ядер, що виходять, отримує той же набір генів, який мала батьківська клітина. У мітоз можуть вступати як диплоїдні, так і гаплоїдні ядра. При мітозі виходять ядра тієї ж плоїдності, як і вихідне. Поняття "мітоз" застосовується тільки для еукаріотів.

Фази мітозу

■ Профаза – супроводжується утворенням веретена поділу з мікротрубочок цитоплазматичного скелета клітини та пов'язаних з ними білків. Хромосоми добре помітні і складаються з двох хроматид.

■ Прометафаза – супроводжується розпадом ядерної мембрани. Частина мікротрубочок веретена приєднуються до кінетохорів (комплексів білок-центроміра).

■ Метафаза - всі хромосоми шикуються за екватором клітини, утворюючи метафазну пластинку.

■ Анафаза – хроматиди розходяться до полюсів клітини з однаковою швидкістю. Мікротрубочки коротшають.

■ Телофаза – дочірні хроматиди підходять до полюсів клітини. Мікротрубочки зникають. Навколо конденсованих хроматид формується ядерна оболонка.

■ Цитокінез – процес поділу цитоплазми. Клітинна мембрана у центральній частині клітини втягується всередину. Утворюється борозна розподілу, у міру поглиблення якої клітка роздвоюється.

■ У результаті мітозу утворюються два нових ядра з ідентичними наборами хромосом, що точно копіюють генетичну інформацію материнського ядра.

■ У пухлинних клітинах перебіг мітозу порушується.

ПРИКЛАДИ ЗАВДАНЬ №12

1. Опишіть особливості кожної фази мітозу.

2. Що таке хроматиди, центроміри, веретені поділу?

3. Чим відрізняються соматичні клітини від статевих?

4. У чому полягає біологічний сенс мітозу?

5. Найбільш тривалою у клітинному циклі є:

а) інтерфазу; б) профаза; в) метафаза; г) телофаза.

6. Скільки хроматиду містить пара гомологічних хромосом у метафазі мітозу?

а) чотири; б) дві; в) вісім г) одну.

7. Мітоз не забезпечує

а) утворення клітин шкіри людини; б) збереження постійного виду числа хромосом; в) генетичної різноманітності видів; г) безстатевого розмноження.

Мейоз - це процес розподілу клітинних ядер, що призводить до зменшення кількості хромосом удвічі. Мейоз складається з двох послідовних поділів (редукційного та екваційного), яким передує одноразова реплікація ДНК. Інтерфаза мейозу аналогічна інтерфазі мітозу.

Редукційний поділ

Спочатку репліковані хромосоми конденсуються.

Потім починається кон'югація гомологічних хромосом. Утворюються біваленти або зошити, що складаються з чотирьох сестринських хроматид.

На наступній стадії відбувається кросинговер між гомологічними хромосомами. Кон'юговані хромосоми поділяються, хромосоми бівалента відсуваються один від одного, але продовжують бути пов'язані місцями, де стався кросинговер.

Ядерна оболонка та ядерця зникають.

Наприкінці першого поділу формуються клітини з гаплоїдним набором хромосом та подвоєною кількістю ДНК. Формується ядерна оболонка. Веретено руйнується. У кожну клітину потрапляє дві сестринські хроматиди, з'єднані центроміром.

Екваційне поділ

Біологічне значення мейозу полягає в утворенні клітин, що беруть участь у статевому розмноженні, у підтримці генетичної сталості видів. Мейоз є основою комбінативної мінливості організмів. Порушення мейозу у людини можуть призвести до таких патологій, як хвороба Дауна, ідіотія та ін.

ПРИКЛАДИ ЗАВДАНЬ №13

1. Опишіть особливості кожної фази мейозу.

2. Що таке кон'югація, кросиноговір, біваленти?

3. У чому полягає біологічний сенс мейозу?

4. Безстатевим шляхом можуть розмножуватися

а) земноводні; б) кишковопорожнинні; в) комахи; г) ракоподібні.

5. Перший поділ мейозу закінчується утворенням

а) гамет; б) клітин із гаплоїдним набором хромосом; в) диплоїдних клітин; г) клітин різної плідності.

6. У результаті мейозу утворюються: а) суперечки папоротей; б) клітини стінок антеридія папороті; в) клітини стінок архегонія папороті; г) соматичні клітини трутнів бджіл.

Будова та функції хромосом

Хромосоми - структури клітини, що зберігають та передають спадкову інформацію. Хромосома складається з ДНК та білка. Комплекс білків, пов'язаних із ДНК, утворює хроматин. Білки відіграють важливу роль у упаковці молекул ДНК у ядрі.

ДНК у хромосомах упакована таким чином, що вміщується в ядрі, діаметр якого зазвичай не перевищує 5 мкм (5хЮ ~ 4 см).

Хромосома є паличкоподібною структурою і складається з двох сестринських хроматид, які утримуються центромірою в області первинної перетяжки. Хроматин не реплікується. Реплікується лише ДНК. З початком реплікації ДНК синтез РНК припиняється.

Диплоїдний набір хромосом організму називається каріотипом. Сучасні методи дослідження дозволяють визначити кожну хромосому у каріотипі. Для цього враховують розподіл, видимих ​​під мікроскопом, світлих та темних смуг (чергування пар АТ та ГЦ) у хромосомах, оброблених спеціальними барвниками. Поперечною смугастістю мають хромосоми представників різних видів. У родинних видів, наприклад, у людини і шимпанзе, дуже подібний характер чергування смуг у хромосомах.

Кожен вид організмів має постійне число, форму і склад хромосом. У каріотипі людини 46 хромосом - 44 аутосоми та 2 статеві хромосоми. Чоловіки гетерогаметні (ХУ), а жінки гомогаметні (XX). У-хромосома відрізняється від Х-хромосоми відсутністю деяких алелів (наприклад, алелі згортання крові). Хромосоми однієї пари називаються гомологічними. Гомологічні хромосоми в однакових локусах несуть аллельні гени.

ПРИКЛАДИ ЗАВДАНЬ №14

1. Що відбувається з хромосомами в інтерфазі мітозу?

2. Які хромосоми називаються гомологічними?

3. Що таке хроматин?

4. Чи завжди всі хромосоми присутні у клітці?

5. Що можна дізнатися про організм, знаючи його число та форму хромосом у клітинах?

2.2. Ознаки організмів. Спадковість та мінливість - властивості організмів. Одноклітинні та багатоклітинні організми. Тканини, органи, системи органів рослин та тварин, виявлення мінливості організмів. Прийоми вирощування та розмноження рослин та свійських тварин, догляду за ними

Біосинтез білка.

Пластичний обмін (ассиміляція чи анаболізм) – сукупність реакцій біологічного синтезу. Назва цього виду обміну відбиває його сутність: з речовин, що у клітину з поза, утворюються речовини, подібні речовинам клітини.

Розглянемо одну з найважливіших форм пластичного обміну – біосинтез білків. Біосинтез білківздійснюється у всіх клітинах про -і еукаріотів. Інформація про первинну структуру (порядок амінокислот) білкової молекули закодована послідовністю нуклеотидів у відповідній ділянці молекули ДНК – гені.

Ген- це ділянка молекули ДНК, що визначає порядок амінокислот у молекулі білка. Отже, від нуклеотидів у гені залежить порядок амінокислот в поліпептиді, тобто. його первинна структура, від якої залежать всі інші структури, властивості та функції білкової молекули.

Система запису генетичної інформації в ДНК (і РНК) у вигляді певної послідовності нуклеотидів називається генетичним кодом. Тобто. одиниця генетичного коду (кодон) - це триплет нуклеотидів у ДНК або РНК, що кодує одну амінокислоту.

Усього генетичний код включає 64 кодони, з них 61 кодуючий і 3 некодуючі (кодони-термінатори, що свідчать про закінчення процесу трансляції).

Кодони-термінатори в - РНК: УАА, УАГ, УГА, в ДНК: АТТ, АТЦ, АЦТ.

Початок процесу трансляції визначає кодон-ініціатор (АУГ, ДНК - ТАЦ), що кодує амінокислоту метіонін. Цей кодон першим входить у рибосому. Згодом метіонін, якщо він не передбачений як перша амінокислота даного білка, відщеплюється.

Генетичний код має характерні властивості.

1. Універсальність – код однаковий для всіх організмів. Один і той же триплет (кодон) в будь-якому організмі кодує ту саму амінокислоту.

2. Специфічність – кожен кодон шифрує лише одну амінокислоту.

3. Виродженість – більшість амінокислот можуть кодуватися декількома кодонами. Виняток становлять 2 амінокислоти - метіонін і триптофан, що мають лише за одним варіантом кодону.

4. Між генами є «розділові знаки» - три спеціальні триплети (УАА, УАГ, УГА), кожен з яких позначає припинення синтезу поліпептидного ланцюга.

5. Усередині гена «розділових знаків» немає.

Для того, щоб синтезувався білок, інформація про послідовність нуклеотидів у його первинній структурі має бути доставлена ​​до рибосом. Цей процес включає два етапи – транскрипцію та трансляцію.

Транскрипція(переписування) інформації відбувається шляхом синтезу на одному з ланцюгів молекули ДНК одноланцюжкової молекули РНК, послідовність нуклеотидів якої точно відповідає послідовності нуклеотидів матриці – полінуклеотидного ланцюга ДНК.

Вона (і - РНК) є посередником, що передає інформацію від ДНК до місця збирання молекул білка в рибосомі. Синтез і РНК (транскрипція) відбувається наступним чином. Фермент (РНК - полімераза) розщеплює подвійний ланцюжок ДНК, і однією з її ланцюгів (кодирующей) за принципом комплементарності вибудовуються нуклеотиди РНК. Синтезована таким чином (матричний синтез) молекула і РНК виходить у цитоплазму, і на один її кінець нанизуються малі субодиниці рибосом.

Другий етап у біосинтезі білка - трансляція- це переклад послідовності нуклеотидів у молекулі та - РНК у послідовність амінокислот у поліпептиді. У прокаріотів, що не мають оформленого ядра, рибосоми можуть зв'язуватися з новоствореною синтезованою молекулою і РНК відразу ж після її відділення від ДНК або навіть до повного завершення її синтезу. У еукаріотів і - РНК спочатку повинна бути доставлена ​​через ядерну оболонку в цитоплазму. Перенесення здійснюється спеціальними білками, які утворюють комплекс з молекулою і РНК. Крім функцій перенесення ці білки захищають і РНК від пошкоджуючої дії цитоплазматичних ферментів.

У цитоплазмі однією з кінців і - РНК (а саме той, з якого починається синтез молекули в ядрі) вступає рибосома і починається синтез поліпептиду. У міру просування по молекулі РНК рибосома транслює триплет за триплетом, послідовно приєднуючи амінокислоти до кінця поліпептидного ланцюга. Точна відповідність амінокислоти коду триплету і РНК забезпечується т РНК.

Транспортні РНК (т – РНК) «приносять» амінокислоти у велику субодиницю рибосоми. Молекула т – РНК має складну конфігурацію. На деяких ділянках її між комплементарними нуклеотидами утворюються водневі зв'язки, і молекула формою нагадує лист конюшини. На її верхівці розташований триплет вільних нуклеотидів (антикодон), який відповідає певній амінокислоті, а основа є місцем прикріплення цієї амінокислоти (рис. 1).

Рис. 1. Схема будови транспортної РНК: 1 – водневі зв'язки; 2 – антикодон; 3-місце прикріплення амінокислоти.

Кожна т – РНК може переносити лише свою амінокислоту. Т-РНК активується спеціальними ферментами, приєднує свою амінокислоту та транспортує її в рибосому. Всередині рибосоми в кожний момент знаходиться всього два кодони і РНК. Якщо антикодон т-РНК є комплементарним кодону і-РНК, відбувається тимчасове приєднання т-РНК з амінокислотою до і-РНК. До другого кодону приєднується друга т-РНК, що несе власну амінокислоту. Амінокислоти розташовуються поруч великої субодиниці рибосоми, і з допомогою ферментів з-поміж них встановлюється пептидна зв'язок. Одночасно руйнується зв'язок між першою амінокислотою та її т-РНК, і т-РНК йде з рибосоми за наступною амінокислотою. Рибосома переміщається однією триплет, і процес повторюється. Так поступово нарощується молекула поліпептиду, в якій амінокислоти розташовуються в суворій відповідності з порядком триплетів, що кодують їх (матричний синтез) (рис. 2).

Рис. 2. Схема бісинтезу білка: 1 – і-РНК; 2 - субодиниці рибосоми; 3 – т-РНК з амінокислотами; 4 – т-РНК без амінокислот; 5 – поліпептид; 6 - кодон та-РНК; 7-антикодон т-РНК.

Одна рибосома здатна синтезувати повний поліпептидний ланцюг. Проте, нерідко однією молекулою і-РНК рухається кілька рибосом. Такі комплекси називаються полірибосомами. Після завершення синтезу поліпептидний ланцюжок відокремлюється від матриці – молекули і-РНК, згортається в спіраль і набуває властивої їй (вторинної, третинної або четвертинної) структури. Рибосоми працюють дуже ефективно: протягом 1с бактеріальна рибосома утворює поліпептидний ланцюг із 20 амінокислот.