Vyksta baltymų biosintezė. Pagrindinė baltymų biosintezės vieta
Genetinė informacija apie baltymo struktūrą yra saugoma kaip DNR tripletų seka. Šiuo atveju tik viena iš DNR grandinių yra transkripcijos šablonas.
Baltymų biosintezė ląstelėse – tai matricinio tipo reakcijų seka, kurios metu nuosekliai perduodant paveldimą informaciją iš vieno tipo molekulių į kitą, susidaro genetiškai nulemtos struktūros polipeptidai.
Baltymų biosintezė yra pradinis genetinės informacijos realizavimo arba išraiškos etapas. Pagrindiniai matricos procesai, užtikrinantys baltymų biosintezę, yra DNR transkripcija ir mRNR transliacija. Transkripcija DNR susideda iš informacijos perrašymo iš DNR į mRNR (pasinešėjo arba pasiuntinio RNR). Transliacija mRNR yra informacijos perdavimas iš mRNR į polipeptidą.
MRNR kopijavimas prasideda nuo RNR polimerazės prijungimo prie DNR srities, vadinamos promotoriumi. Tačiau turint omenyje informaciją apie alternatyvaus sujungimo galimybę, gali būti atvejų, kai genai, net esantys netoliese, bus transkribuojami iš skirtingų grandinių. Taigi, abi DNR grandinės gali būti naudojamos transkripcijai. Komplementariųjų DNR grandžių transkripcijos metu naudojamos skirtingos RNR polimerazės, kurių judėjimo grandinėje kryptį lemia promotoriaus seka.
Kadangi DNR grandinės yra apverstos viena kitos atžvilgiu, o mRNR sintezė, kaip ir DNR sintezė, vyksta tik kryptimi nuo 5ꞌ iki 3ꞌ galo, tada DNR transkripcijos vyksta priešingomis kryptimis.
DNR grandinė, kurioje yra tos pačios sekos kaip ir mRNR, vadinama kodavimas ir grandinė, užtikrinanti mRNR sintezę (remiantis papildomu poravimu) - antikodavimas. Taip pat vadinama antikodavimo kryptis perrašomas.
Be mRNR, ląstelėje susidaro ir kiti DNR transkripcijos produktai. Tai yra rRNR ir tRNR molekulės, kurios taip pat dalyvauja polipeptidų sintezėje. Visos šios RNR vadinamos branduolinėmis.
Jei atsižvelgsime į šių trijų tipų RNR procentą ląstelėje, tada subrendusios mRNR dalis sudaro apie 5% viso RNR kiekio, tRNR dalis yra apie 10%, o didžioji dalis iki 85% yra rRNR. .
Visos RNR yra transkribuojamos iš DNR iš ribonukleotidų trifosfatų, išskiriant pirofosfatą dalyvaujant RNR polimerazėms. Prokariotai turi tik vieno tipo RNR polimerazę, kuri užtikrina mRNR, rRNR ir tRNR sintezę.
Eukariotinėse ląstelėse yra trijų tipų RNR polimerazės (I, II, III). Kiekviena iš šių RNR polimerazių prisijungia prie DNR promotoriaus ir užtikrina skirtingos DNR sekos transkripciją. RNR polimerazė I sintetina dideles rRNR (bazines RNR molekules iš didelių ir mažų ribosomų subvienetų). RNR polimerazė II sintetina visą iRNR ir dalį mažų rRNR, RNR polimerazė III – ribosomų tRNR ir RNR 5s subvienetus.
RNR polimerazėms prijungti prie promotoriaus reikalingi specialūs baltymai, kurie veiktų kaip transkripcijos inicijavimo faktoriai (TF I, TF II, TF III atitinkamoms polimerazėms).
Atsižvelgiant į šias pozicijas, pagrindiniai baltymų biosintezės etapai yra tokie:
1 etapas. DNR transkripcija. Transkribuotoje DNR grandinėje, naudojant nuo DNR priklausomą RNR polimerazę, užbaigiama papildoma mRNR grandinė. MRNR molekulė yra tiksli netranskribuotos DNR grandinės kopija, su skirtumu, kad vietoj dezoksiribonukleotidų joje yra ribonukleotidų, kuriuose vietoj timino yra uracilas.
2 etapas. mRNR apdorojimas (brendimas). Susintetinta mRNR molekulė (pirminis nuorašas) patiria papildomų transformacijų. Daugeliu atvejų pradinė mRNR molekulė supjaustoma į atskirus fragmentus. Kai kurie fragmentai – intronai – suskaidomi iki nukleotidų, o kiti – egzonai – susilieja į subrendusią iRNR. Visi mRNR apdorojimo etapai vyksta RNP dalelėse (ribonukleoproteinų kompleksuose).
Kadangi pro-mRNR yra sintetinama, ji iš karto sudaro kompleksus su branduoliniais baltymais – informoferais ir formuoja branduolinius bei citoplazminius kompleksus (mRNR plius informoferiai) – informosomas. Taigi mRNR nėra be baltymų. MRNR yra apsaugota nuo nukleazių per visą savo kelionę iki vertimo pabaigos. Be to, baltymai suteikia jam reikiamą konformaciją.
3 etapas. mRNR vertimas. Transkripcijos metu gauta mRNR molekulė tarnauja kaip šablonas polipeptidų sintezei ribosomose. Vadinami mRNR tripletai, koduojantys tam tikrą aminorūgštį kodonai. Vertimą atlieka tRNR molekulės. Kiekvienoje tRNR molekulėje yra antikodonas- atpažinimo tripletas, kuriame nukleotidų seka yra komplementari specifiniam mRNR kodonui. Kiekviena tRNR molekulė gali turėti griežtai apibrėžtą aminorūgštį.
tRNR molekulė pagal bendrą konformaciją primena dobilo lapą ant lapkočio. „Lapo viršuje“ yra antikodonas. Yra 61 tRNR tipas su skirtingais antikodonais. Prie „lapo lapkočio“ pritvirtinama aminorūgštis (ribosomų polipeptido sintezėje dalyvauja 20 aminorūgščių). Kiekviena tRNR molekulė su tam tikru antikodonu atitinka griežtai apibrėžtą aminorūgštį. Tuo pačiu metu tam tikra aminorūgštis paprastai atitinka kelių tipų tRNR su skirtingais antikodonais. Aminorūgštis kovalentiškai prisijungia prie tRNR fermentų – aminoacil-tRNR sintetazių – pagalba. Ši reakcija vadinama tRNR aminoacilinimu. tRNR derinys su aminorūgštimi vadinamas aminoacil-tRNR.
Vertimas (kaip ir visi matriciniai procesai) apima tris etapus: pradžia (pradžia), pailgėjimas (tęsinys) ir užbaigimas (pabaiga).
Iniciacija. Iniciacijos esmė – peptidinio ryšio tarp pirmųjų dviejų polipeptido aminorūgščių susidarymas.
Iš pradžių susidaro iniciacijos kompleksas, į kurį įeina: mažas ribosomos subvienetas, specifiniai baltymai (iniciacijos faktoriai) ir specialus iniciatorius metionino tRNR su aminorūgštimi metioninu – Met-tRNAMet. Iniciacijos kompleksas atpažįsta mRNR pradžią, prisijungia prie jos ir nuslysta iki baltymų biosintezės pradžios (pradžios): daugeliu atvejų tai yra pradžios kodonas. RUG. Tarp mRNR pradžios kodono ir metionino tRNR antikodono nuo kodono priklausomas jungimasis vyksta susidarant vandenilinėms jungtims. Tada prijungiamas didelis ribosomos subvienetas.
Kai subvienetai susijungia, susidaro visa ribosoma, kurioje yra du aktyvūs centrai (vietas): A vieta (aminoacilas, kuris padeda prijungti aminoacil-tRNR) ir P vieta (peptidiltransferazė, kuri sudaro peptidinį ryšį tarp amino rūgštys). Iš pradžių Met-tRNAMet yra A vietoje, bet tada persikelia į P vietą. Atlaisvinta A vieta gauna aminoacil-tRNR su antikodonu, kuris yra komplementarus mRNR kodonui po AUG kodono. Pavyzdžiui, tai yra Gly-tRNAGly su antikodonu CCG, kuris papildo GHC kodoną. Dėl nuo kodono priklausomo surišimo tarp mRNR kodono ir aminoacil-tRNR antikodono susidaro vandeniliniai ryšiai. Taigi šalia ribosomos yra dvi aminorūgštys, tarp kurių susidaro peptidinė jungtis. Nutrūksta kovalentinis ryšys tarp pirmosios aminorūgšties (metionino) ir jos tRNR.
Susidarius peptidiniam ryšiui tarp pirmųjų dviejų aminorūgščių, ribosoma pasislenka vienu tripletu. Dėl to inicijuojančio metionino tRNAMet perkėlimas (judėjimas) vyksta už ribosomos ribų. Vandenilio jungtis tarp starto kodono ir iniciatoriaus tRNR antikodono nutrūksta. Dėl to laisvasis tRNAMet yra atskiriamas ir eina ieškoti savo aminorūgšties.
Tuo pačiu metu antroji tRNR kartu su aminorūgštimi (Gly-tRNAGly) dėl translokacijos patenka į P vietą ir A vieta išsiskiria.
Pailgėjimas. Pailgėjimo esmė yra vėlesnių aminorūgščių pridėjimas, tai yra polipeptidinės grandinės pratęsimas. Ribosomos darbo ciklas pailgėjimo metu susideda iš trijų etapų: nuo kodono priklausomas mRNR ir aminoacil-tRNR surišimas A vietoje, peptidinės jungties susidarymas tarp aminorūgšties ir augančios polipeptidinės grandinės ir translokacija, kai atpalaiduojama Svetainė.
Atlaisvinta A vieta gauna aminoacil-tRNR su antikodonu, atitinkančiu kitą mRNR kodoną (pavyzdžiui, tai Tir-tRNATir su AUA antikodonu, kuris yra komplementarus UAU kodonui).
Ribosomoje dvi aminorūgštys yra viena šalia kitos, tarp kurių susidaro peptidinė jungtis. Ryšys tarp ankstesnės aminorūgšties ir jos tRNR (mūsų pavyzdyje tarp glicino ir tRNAGly) nutrūksta.
Tada ribosoma perkelia dar vieną tripletą ir dėl translokacijos tRNR, kuri buvo P vietoje (mūsų pavyzdyje, tRNAgli), yra už ribosomos ribų ir yra atskirta nuo mRNR. A vieta išlaisvinama ir ribosomų ciklas prasideda iš naujo.
Nutraukimas. Jį sudaro polipeptidinės grandinės sintezės užbaigimas.
Galiausiai ribosoma pasiekia mRNR kodoną, kurio neatitinka jokia tRNR (ir jokia aminorūgštis). Tokių yra trys onsense kodonas: UAA ("ochra"), UAG ("gintaras"), UGA ("opalas").Šiuose mRNR kodonuose ribosomos darbo ciklas nutrūksta, polipeptido augimas sustoja. Ribosoma, veikiama tam tikrų baltymų, vėl suskirstoma į subvienetus.
Baltymų biosintezės energija. Baltymų biosintezė yra labai daug energijos reikalaujantis procesas. tRNR aminoacilinimo metu išeikvojama vienos ATP molekulės jungties energija, nuo kodono jungiantis aminoacil-tRNR, sunaudojama vienos GTP molekulės jungties energija, ribosomai judant vieną tripletą, vieno sunaudojamas kitos GTP molekulės ryšys. Dėl to aminorūgšties prijungimui prie polipeptidinės grandinės išleidžiama apie 90 kJ / mol. Peptidinės jungties hidrolizė atpalaiduoja tik 2 kJ/mol. Taigi biosintezės metu didžioji dalis energijos negrįžtamai prarandama (išsisklaidoma šilumos pavidalu).
Svarbiausios organizmo funkcijos – medžiagų apykaita, augimas, vystymasis, paveldimumo perdavimas, judėjimas ir kt. – atliekamos daugelio cheminių reakcijų, kuriose dalyvauja baltymai, nukleino rūgštys ir kitos biologiškai aktyvios medžiagos, rezultatas. Tuo pačiu metu ląstelėse nuolat sintetinami įvairūs junginiai: statybiniai baltymai, fermentiniai baltymai, hormonai. Keitimosi metu šios medžiagos susidėvi ir sunaikinamos, o jų vietoje susidaro naujos. Kadangi baltymai sukuria materialųjį gyvybės pagrindą ir pagreitina visas medžiagų apykaitos reakcijas, ląstelės ir viso organizmo gyvybinę veiklą lemia ląstelių gebėjimas sintetinti specifinius baltymus. Jų pirminę struktūrą iš anksto nulemia genetinis kodas DNR molekulėje.
Baltymų molekulės susideda iš dešimčių ir šimtų aminorūgščių (tiksliau – iš aminorūgščių liekanų). Pavyzdžiui, hemoglobino molekulėje jų yra apie 600 ir jie pasiskirstę į keturias polipeptidines grandines; ribonukleazės molekulėje yra 124 tokios aminorūgštys ir kt.
Molekulės atlieka pagrindinį vaidmenį nustatant pirminę baltymo struktūrą DNR. Skirtingos jo sekcijos koduoja skirtingų baltymų sintezę, todėl viena DNR molekulė dalyvauja daugelio atskirų baltymų sintezėje. Baltymų savybės priklauso nuo aminorūgščių sekos polipeptidinėje grandinėje. Savo ruožtu aminorūgščių kaitą lemia nukleotidų seka DNR, o kiekviena aminorūgštis atitinka tam tikrą tripletą. Eksperimentiškai įrodyta, kad, pavyzdžiui, DNR sritis su AAC tripletu atitinka aminorūgštį leuciną, ACC tripletą – triptofaną, ACA tripletą – cisteiną ir kt. Padalijus DNR molekulę į tripletus, galima įsivaizduoti, kokios aminorūgštys ir kokia seka išsidės baltymo molekulėje. Trijulių rinkinys sudaro materialinį genų pagrindą, o kiekviename gene yra informacijos apie konkretaus baltymo struktūrą (genas yra pagrindinis biologinis paveldimumo vienetas; chemiškai genas yra DNR segmentas, apimantis kelis šimtus bazių. poros).
genetinis kodas - istorinė DNR ir RNR molekulių organizacija, kurioje jose esančių nukleotidų seka neša informaciją apie aminorūgščių seką baltymų molekulėse. Kodo savybės: tripletas (kodonas), nepersidengimas (kodonai seka vienas kitą), specifiškumas (vienas kodonas gali nustatyti tik vieną aminorūgštį polipeptidinėje grandinėje), universalumas (visuose gyvuose organizmuose tas pats kodonas lemia tos pačios aminorūgšties įtraukimą polipeptidas), perteklius (daugumai aminorūgščių yra keli kodonai). Tripletai, kurie neneša informacijos apie aminorūgštis, yra stop tripletai, rodantys sintezės pradžią i-RNR.(V.B. Zacharovas. Biologija. Pamatinė medžiaga. M., 1997)
Kadangi DNR yra ląstelės branduolyje, o baltymų sintezė vyksta citoplazmoje, yra tarpininkas, kuris perduoda informaciją iš DNR į ribosomas. RNR taip pat tarnauja kaip toks tarpininkas, į kurį perrašoma nukleotidų seka tiksliai pagal DNR seką – pagal komplementarumo principą. Šis procesas buvo pavadintas transkripcijos ir vyksta kaip matricos sintezės reakcija. Jis būdingas tik gyvoms struktūroms ir yra svarbiausios gyvų būtybių savybės – savaiminio dauginimosi – pagrindas. Prieš baltymų biosintezę DNR grandinėse vyksta mRNR šabloninė sintezė. Gauta iRNR iš ląstelės branduolio patenka į citoplazmą, kur ant jo suverti ribosomos, o čia TRJK pagalba pristatomos aminorūgštys.
Baltymų sintezė yra sudėtingas kelių etapų procesas, apimantis DNR, mRNR, tRNR, ribosomas, ATP ir įvairius fermentus. Pirma, aminorūgštys citoplazmoje aktyvinamos fermentų ir prijungiamos prie tRNR (prie vietos, kurioje yra CCA nukleotidas). Kitas žingsnis yra aminorūgščių derinimas tokia tvarka, kokia nukleotidų kaitaliojimas iš DNR perkeliamas į mRNR. Šis etapas vadinamas transliacija. iRNR grandinėje išsidėsčiusi ne viena ribosoma, o jų grupė – toks kompleksas vadinamas polisoma (N.E. Kovalev, L.D. Shevchuk, O.I. Shchurenko. Biology for paruošiamiesiems medicinos institutų skyriams).
Schema Baltymų biosintezė
Baltymų sintezė susideda iš dviejų etapų – transkripcijos ir vertimo.
I. Transkripcija (perrašymas) – RNR molekulių biosintezė, atliekama chromosomose ant DNR molekulių matricos sintezės principu. Fermentų pagalba visos RNR rūšys (mRNR, rRNR, tRNR) sintetinamos atitinkamose DNR molekulės atkarpose (genuose). Sintetinama 20 tRNR atmainų, nes baltymų biosintezėje dalyvauja 20 aminorūgščių. Tada mRNR ir tRNR išeina į citoplazmą, rRNR integruojasi į ribosomų subvienetus, kurie taip pat išeina į citoplazmą.
II. Transliacija (transmisija) – baltymų polipeptidinių grandinių sintezė, atliekama ribosomose. Jį lydi šie įvykiai:
1. Ribosomos funkcinio centro – FCR, susidedančio iš iRNR ir dviejų ribosomų subvienetų, susidarymas. PGR visada yra du mRNR tripletai (šeši nukleotidai), kurie sudaro du aktyvius centrus: A (aminorūgštis) - aminorūgščių atpažinimo centras ir P (peptidas) - centras, skirtas aminorūgščių prijungimui prie peptidinės grandinės.
2. Prie tRNR prisijungusių aminorūgščių transportavimas iš citoplazmos į PGR. Aktyviajame centre A tRNR antikodonas skaitomas kartu su mRNR kodonu; komplementarumo atveju atsiranda ryšys, kuris yra signalas judėti (peršokti) išilgai ribosomos mRNR vienu tripletu. Dėl to kompleksinis „rRNR ir tRNR kodonas su aminorūgštimi“ persikelia į aktyvųjį P centrą, kur aminorūgštis yra prijungta prie peptidinės grandinės (baltymų molekulės). Tada tRNR palieka ribosomą.
3. Peptidinė grandinė pailgėja tol, kol baigiasi transliacija ir ribosoma nušoka nuo mRNR. Vienoje mRNR vienu metu gali tilpti kelios ribosomos (polisomos). Polipeptidinė grandinė yra panardinta į endoplazminio tinklo kanalą ir ten įgauna antrinę, tretinę ar ketvirtinę struktūrą. Vienos baltymo molekulės, susidedančios iš 200-300 aminorūgščių, surinkimo greitis yra 1-2 minutės. Baltymų biosintezės formulė: DNR (transkripcija) --> RNR (vertimas) --> baltymas.
Baigę vieną ciklą, polisomos gali dalyvauti naujų baltymų molekulių sintezėje.
Nuo ribosomos atskirta baltymo molekulė yra biologiškai neaktyvios gijos formos. Ji tampa biologiškai funkcionali, kai molekulė įgauna antrinę, tretinę ir ketvirtinę struktūrą, t.y., tam tikrą erdviškai specifinę konfigūraciją. Antrinės ir vėlesnės baltymo molekulės struktūros yra iš anksto nustatytos informacijoje, įterptoje į aminorūgščių kaitą, ty pirminėje baltymo struktūroje. Kitaip tariant, globulės formavimo programą, jos unikalią konfigūraciją, lemia pirminė molekulės struktūra, kuri, savo ruožtu, yra sukurta kontroliuojant atitinkamą geną.
Baltymų sintezės greitį lemia daugybė veiksnių: aplinkos temperatūra, vandenilio jonų koncentracija, galutinio sintezės produkto kiekis, laisvųjų aminorūgščių, magnio jonų buvimas, ribosomų būklė ir kt.
Kiekviena mokslo sritis turi savo „mėlynąjį paukštį“; kibernetikai svajoja apie „mąstančias“ mašinas, fizikai – apie valdomas termobranduolines reakcijas, chemikai – apie „gyvos medžiagos“ – baltymų sintezę. Baltymų sintezė jau seniai buvo mokslinės fantastikos romanų tema – ateinančios chemijos galios simbolis. Tai paaiškinama milžinišku baltymų vaidmeniu gyvajame pasaulyje ir sunkumais, su kuriais neišvengiamai susidūrė kiekvienas drąsuolis, išdrįsęs „sudaryti“ sudėtingą baltymų mozaiką iš atskirų aminorūgščių. Ir net ne pats baltymas, o tik peptidai.
Skirtumas tarp baltymų ir peptidų yra ne tik terminologinis, nors abiejų molekulinės grandinės yra sudarytos iš aminorūgščių liekanų. Tam tikru etapu kiekybė virsta kokybe: peptidinė grandinė – pirminė struktūra – įgyja galimybę susisukti į spirales ir rutuliukus, suformuojant antrines ir tretines struktūras, jau būdingas gyvajai medžiagai. Ir tada peptidas tampa baltymu. Čia nėra aiškios ribos – ant polimero grandinės negalima uždėti demarkacijos ženklo: iki šiol – peptidas, nuo čia – baltymas. Tačiau žinoma, kad, pavyzdžiui, adranokortikotropinis hormonas, susidedantis iš 39 aminorūgščių liekanų, yra polipeptidas, o hormonas insulinas, susidedantis iš 51 liekanos dviejų grandinių pavidalu, jau yra baltymas. Paprasčiausias, bet vis tiek baltyminis.
Aminorūgščių jungimo į peptidus metodą praėjusio amžiaus pradžioje atrado vokiečių chemikas Emilis Fischeris. Tačiau ilgą laiką po to chemikai negalėjo rimtai galvoti ne tik apie baltymų ar 39 narių peptidų sintezę, bet ir apie daug trumpesnes grandines.
Baltymų sintezės procesas
Norint sujungti dvi aminorūgštis, reikia įveikti daugybę sunkumų. Kiekviena aminorūgštis, kaip ir dvipusis Janus, turi du cheminius paviršius: karboksirūgšties grupę viename gale ir amino bazinę grupę kitame. Jei iš vienos aminorūgšties karboksilo atimama OH grupė, o iš kitos amino grupės atimamas atomas, tai dvi susidariusios aminorūgščių liekanos gali būti sujungtos viena su kita peptidiniu ryšiu, ir dėl to atsiras paprasčiausias iš peptidų – dipeptidas. Ir vandens molekulė atsiskirs. Kartojant šią operaciją, galima padidinti peptido ilgį.
Tačiau šią iš pažiūros paprastą operaciją praktiškai sunku įgyvendinti: aminorūgštys labai nenoriai jungiasi viena su kita. Turime juos chemiškai aktyvuoti ir „pašildyti“ vieną iš grandinės galų (dažniausiai karboksilą) ir vykdyti reakciją, griežtai laikydamiesi reikiamų sąlygų. Bet tai dar ne viskas: antras sunkumas yra tas, kad tarpusavyje gali jungtis ne tik skirtingų aminorūgščių liekanos, bet ir dvi tos pačios rūgšties molekulės. Tokiu atveju susintetinto peptido struktūra jau skirsis nuo norimos. Be to, kiekviena aminorūgštis gali turėti ne dvi, o keletą „Achilo kulnų“ – šoninių chemiškai aktyvių grupių, galinčių prijungti aminorūgščių likučius.
Kad reakcija nenukryptų nuo nurodyto kelio, būtina šiuos netikrus taikinius užmaskuoti – reakcijos trukmei „užsandarinti“ visas reaktyvias aminorūgšties grupes, išskyrus vieną, pritvirtinant - jas vadino apsauginėmis grupėmis. Jei tai nebus padaryta, taikinys augs ne tik iš abiejų galų, bet ir į šonus, o aminorūgštys nebegalės susijungti tam tikra seka. Bet kaip tik tai yra bet kokios kryptingos sintezės prasmė.
Tačiau taip atsikratydami vienos bėdos chemikai susiduria su kita: pasibaigus sintezei apsauginės grupės turi būti pašalintos. Fischerio laikais grupės, kurios buvo atskirtos hidrolizės būdu, buvo naudojamos kaip „apsauga“. Tačiau dažniausiai gautam peptidui hidrolizės reakcija pasirodė esąs per stiprus „šokas“: jo sunkiai sukonstruojama „konstrukcija“ subyrėjo vos nuo jo nuėmus „pastolius“ – apsaugines grupes. Tik 1932 metais Fischerio mokinys M. Bergmannas rado išeitį iš šios situacijos: jis pasiūlė aminorūgšties amino grupę apsaugoti karbobenzoksi grupe, kurią būtų galima pašalinti nepažeidžiant peptidinės grandinės.
Baltymų sintezė iš aminorūgščių
Bėgant metams buvo pasiūlyta nemažai vadinamųjų minkštųjų metodų, kaip „sujungti“ aminorūgštis viena su kita. Tačiau visi jie iš tikrųjų buvo tik Fisherio metodo temos variantai. Variacijos, kuriose kartais net sunku buvo pagauti originalią melodiją. Tačiau pats principas liko toks pat. Tačiau sunkumai, susiję su pažeidžiamų grupių apsauga, išliko tie patys. Už šių sunkumų įveikimą teko susimokėti didinant reakcijos etapų skaičių: vienas elementarus veiksmas – dviejų aminorūgščių derinys – buvo padalintas į keturis etapus. Ir kiekvienas papildomas etapas yra neišvengiamas praradimas.
Net jei darytume prielaidą, kad kiekvienoje stadijoje naudinga 80% išeiga (ir tai yra geras derlius), tai po keturių etapų šie 80% „tirpsta“ iki 40%. Ir tai yra tik dipeptido sintezė! Ką daryti, jei yra 8 aminorūgštys? O jei 51, kaip insuline? Pridėkite sunkumų, susijusių su dviejų optinių „veidrodinių“ aminorūgščių molekulių formų, iš kurių reakcijai reikalinga tik viena, egzistavimu, pridėkite gautų peptidų atskyrimo nuo šalutinių produktų problemas, ypač tais atvejais, kai jie yra vienodai tirpūs. Kas nutinka iš viso: kelias į niekur?
Ir vis dėlto šie sunkumai chemikų nesustabdė. „Mėlynojo paukščio“ persekiojimas tęsėsi. 1954 metais buvo susintetinti pirmieji biologiškai aktyvūs polipeptidiniai hormonai – vazopresinas ir oksitocinas. Jie turėjo aštuonias aminorūgštis. 1963 metais buvo susintetintas 39-merų AKTH polipeptidas – adrenokortikotropinis hormonas. Galiausiai JAV, Vokietijos ir Kinijos chemikai susintetino pirmąjį baltymą – hormoną insuliną.
Kaip yra, pasakys skaitytojas, kad sunkus kelias, pasirodo, nuvedė ne kur ir bet kur, o į daugelio kartų chemikų svajonės išsipildymą! Tai svarbus įvykis! Iš tiesų, tai svarbus įvykis. Bet įvertinkime tai blaiviai, atsisakydami sensacingumo, šauktukų ir perteklinių emocijų.
Niekas nesiginčija: insulino sintezė yra didžiulė chemikų pergalė. Tai kolosalus, titaniškas kūrinys, vertas viso susižavėjimo. Tačiau tuo pat metu ego iš esmės yra senosios polipeptidinės chemijos lubos. Tai pergalė ant pralaimėjimo slenksčio.
Baltymų sintezė ir insulinas
Insulino sudėtyje yra 51 aminorūgštis. Kad juos sujungtų tinkama seka, chemikai turėjo atlikti 223 reakcijas. Kai praėjus trejiems metams nuo pirmojo iš jų pradžios buvo baigtas paskutinis, produkto išeiga nesiekė šimtosios procento dalies. Treji metai, 223 etapai, šimtoji procento dalis – reikia pripažinti, kad pergalė grynai simbolinė. Labai sunku kalbėti apie praktinį šio metodo pritaikymą: su jo įgyvendinimu susijusios išlaidos yra per didelės. Tačiau galiausiai kalbame ne apie brangių organinės chemijos šlovės reliktų sintezę, o apie gyvybiškai svarbaus vaisto, kurio reikia tūkstančiams žmonių visame pasaulyje, išleidimą. Taigi klasikinis polipeptidų sintezės metodas išnaudojo patį pirmąjį, paprasčiausią baltymą. Vadinasi, „mėlynasis paukštis“ vėl išslydo iš chemikų rankų?
Naujas baltymų sintezės metodas
Likus maždaug pusantrų metų, kol pasaulis sužinojo apie insulino sintezę, spaudoje mirgėjo dar viena iš pradžių didelio dėmesio nesulaukusi žinia: amerikiečių mokslininkas R. Maryfieldas pasiūlė naują peptidų sintezės metodą. Kadangi pats autorius iš pradžių tinkamai neįvertino metodo, o jame buvo daug trūkumų, jis pirmoje apytikrėje atrodė dar blogiau nei esami. Tačiau jau 1964 m. pradžioje, kai Maryfieldas savo metodu sugebėjo užbaigti 9-narių hormono sintezę su 70% naudingu derliumi, mokslininkai buvo nustebinti: 70% po visų etapų yra 9% naudingo derlingumo kiekviename hormono etape. sintezė.
Pagrindinė naujojo metodo idėja yra ta, kad augančios peptidų grandinės, kurios anksčiau buvo paliktos chaotiško judėjimo tirpale malonei, dabar vienu galu buvo pririštos prie kieto nešiklio – jos buvo tarsi priverstinės. įsitvirtinti tirpale. Maryfieldas paėmė kietą dervą ir pirmąją aminorūgštį, surinktą į peptidą, „prijungė“ prie aktyvių grupių karbonilo gale. Reakcijos vyko atskirų dervos dalelių viduje. Jo molekulių „labirintuose“ pirmą kartą pasirodė pirmieji trumpi būsimojo peptido ūgliai. Tada į indą buvo įvesta antroji aminorūgštis, jos karboniliniai galai buvo sujungti su „prisijungusios“ aminorūgšties laisvais amino galais, o dalelėse išaugo dar viena būsimo peptido „pastato“ „grindys“. Taigi, žingsnis po žingsnio visas peptidų polimeras buvo palaipsniui kuriamas.
Naujasis metodas turėjo neabejotinų privalumų: pirmiausia išsprendė nereikalingų produktų atskyrimo problemą po kiekvienos aminorūgšties pridėjimo – šie produktai buvo lengvai nuplaunami, o peptidas liko prisirišęs prie dervos granulių. Tuo pačiu metu buvo pašalinta augančių peptidų tirpumo problema, viena iš pagrindinių senojo metodo rykštių; anksčiau jie dažnai iškrito, praktiškai nustojo dalyvauti augimo procese. Peptidai, „pašalinti“ pasibaigus sintezei iš kieto pagrindo, buvo gauti beveik visi vienodo dydžio ir struktūros, bet kokiu atveju sklaida struktūroje buvo mažesnė nei naudojant klasikinį metodą. Ir atitinkamai naudingesnė produkcija. Šio metodo dėka peptidų sintezė – kruopšti, daug laiko reikalaujanti sintezė – yra lengvai automatizuojama.
Maryfieldas sukonstravo paprastą mašiną, kuri pati pagal duotą programą atliko visas reikiamas operacijas – tiekė reagentus, maišė, nusausino, plovė, išmatavo dozę, įdėjo naują porciją ir t.t. Jei pagal seną metodą vieną aminorūgštį pridėti prireikė 2–3 dienų, tai Maryfieldas savo aparate per dieną sujungė 5 aminorūgštis. Skirtumas yra 15 kartų.
Kokie yra baltymų sintezės sunkumai
Merifildo metodą, vadinamą kietosios fazės arba heterogenišku, iš karto perėmė viso pasaulio chemikai. Tačiau po trumpo laiko paaiškėjo, kad naujasis metodas kartu su dideliais pranašumais turi ir nemažai rimtų trūkumų.
Peptidinėms grandinėms augant gali atsitikti taip, kad kai kuriose iš jų, tarkime, trūksta trečio „aukšto“ - trečios aminorūgšties iš eilės: jos molekulė nepasieks sandūros, užstrigdama kur nors kelyje struktūroje. „laukinis“ kietas polimeras. Ir net jei visos kitos aminorūgštys, pradedant ketvirtąja, išsirikiuoja tinkama tvarka, tai situacijos nebeišgelbės. Gautas polipeptidas savo sudėtimi ir, atitinkamai, savo savybėmis, neturės nieko bendra su gauta medžiaga. Nutinka tas pats, kas renkant telefono numerį; verta praleisti vieną skaitmenį – ir tai, kad visus likusius įrašėme teisingai, mums nebepadės. Tokių netikrų grandinių atskirti nuo „tikrųjų“ praktiškai neįmanoma, o vaistas, pasirodo, užkimštas priemaišomis. Be to, pasirodo, kad jokia derva sintezė negali būti atliekama – ji turi būti kruopščiai atrinkta, nes augančio peptido savybės tam tikru mastu priklauso nuo dervos savybių. Todėl į visus baltymų sintezės etapus reikia žiūrėti kiek įmanoma atidžiau.
DNR baltymų sintezė, video
Ir pabaigai jūsų dėmesiui siūlome mokomąjį vaizdo įrašą apie tai, kaip baltymų sintezė vyksta DNR molekulėse.
Baltymų biosintezė – viena iš plastinių mainų rūšių, kurios metu DNR genuose užkoduota paveldima informacija realizuojama į tam tikrą aminorūgščių seką baltymų molekulėse.
Vieno tipo baltymų biosintezės ląstelėje etapai
■ Pirma, iRNR sintetinama tam tikroje vienos iš DNR molekulės grandinių srityje.
■ mRNR pro branduolio membranos poras išeina į citoplazmą ir prisitvirtina prie mažo ribosomų subvieneto.
■ Iniciatorinė tRNR yra prijungta prie to paties ribosomos subvieneto. Jo antikodonas sąveikauja su mRNR pradžios kodonu AUG. Po to iš mažų ir didelių dalelių susidaro veikianti ribosoma.
■ Kai įtraukiama nauja aminorūgštis, ribosoma pasislenka trimis nukleotidais į priekį. Ribosoma juda išilgai mRNR, kol pasiekia vieną iš trijų sustojimo kodonų – UAA, UAG arba UGA.
Po to polipeptidas palieka ribosomą ir patenka į citoplazmą. Vienoje mRNR molekulėje yra keletas ribosomų, kurios sudaro polisomą. Būtent ant polisomų vienu metu vyksta kelių identiškų polipeptidinių grandinių sintezė.
■ Kiekvienas biosintezės etapas katalizuojamas atitinkamo fermento ir aprūpinamas ATP energija.
■ Biosintezė ląstelėse vyksta milžinišku greičiu. Aukštesniųjų gyvūnų organizme per vieną minutę susidaro iki 60 tūkstančių peptidinių jungčių.
Baltymų sintezės tikslumą užtikrina šie mechanizmai:
ir Tam tikras fermentas užtikrina griežtai apibrėžtos aminorūgšties prisijungimą prie atitinkamų pernešančių RNR molekulių.
■ Pernešimo RNR, kuri yra prijungusi aminorūgštį, su savo antikodonu jungiasi prie kodono, esančio RNR pasiuntinėje ribosomos prisitvirtinimo vietoje. Tik po to, kai tRNR molekulė atpažįsta „savo“ kodoną, aminorūgštis įtraukiama į augančią polipeptidinę grandinę.
UŽDUOTŲ PAVYZDŽIAI №9
Išvardykite visus baltymų biosintezės etapus. Kaip nustatoma mRNR sintezės pradžia ir pabaiga?
2. Viename DNR triplete yra informacijos
a) apie aminorūgščių seką baltyme;
b) apie vieną organizmo požymį;
c) apie vieną aminorūgštį, įtrauktą į baltymų grandinę;
d) apie sintezės ir RNR pradžią.
3. Kur vyksta transkripcijos procesas?
4. Kokiu principu užtikrinamas baltymų biosintezės tikslumas?
ENERGIJOS METODIKA LĄSTELĖJE (DISIMILIACIJA)
Energijos apykaita – tai laipsniško organinių junginių skilimo cheminių reakcijų rinkinys, lydimas energijos išsiskyrimo, kurios dalis išleidžiama ATP sintezei.
Organinių junginių skaidymo procesai aerobiniuose organizmuose vyksta trimis etapais, kurių kiekvieną lydi kelios fermentinės reakcijos. Fermentų dalyvavimas sumažina cheminių reakcijų aktyvavimo energiją, dėl to energija išsiskiria ne iš karto (kaip uždegant degtuką), o palaipsniui.
Pirmasis etapas yra paruošiamasis. Daugialąsčių organizmų virškinimo trakte jį vykdo virškinimo fermentai. Vienaląsčiuose organizmuose – lizosomų fermentai. Pirmajame etape baltymai skaidomi iki amino rūgščių, riebalai iki glicerolio ir riebalų rūgštys, polisacharidai į monosacharidus, nukleino rūgštys į nukleotidus.
Šis procesas vadinamas virškinimu.
Antrasis etapas yra anoksinis (glikolizė). Atsiranda ląstelių citoplazmoje. Jį sudaro devynios viena po kitos einančios gliukozės molekulės pavertimo dviem piruvo rūgšties (PVA), 2ATP, H 2 0 ir NADP * H molekulėmis reakcijų:
C 6 H 12 0 6 + 2ADP + 2P + 2NAD + -> 2C 3 H 4 0 3 + 2ATP +
2Н 2 0+2NADP*Н (PVC)
ATP ir NADP * H yra junginiai, kuriuose sukaupta dalis glikolizės metu išsiskiriančios energijos.
Likusi energijos dalis išsklaido šilumos pavidalu.
Mielių ir augalų ląstelėse (esant deguonies trūkumui) piruvo rūgštis skyla į etilo alkoholį ir deguonį. Šis procesas vadinamas alkoholio fermentacija.
Didelės apkrovos ir deguonies trūkumo gyvūnų raumenyse susidaro pieno rūgštis, kuri kaupiasi laktato pavidalu.
Trečiasis etapas yra deguonis. Jis baigiasi visišku gliukozės ir tarpinių produktų oksidavimu į anglies dioksidą ir vandenį. Tokiu atveju, suskaidžius vieną gliukozės molekulę, susidaro 38 ATP molekulės. Šis procesas vadinamas biologine oksidacija. Tai tapo įmanoma atmosferoje sukaupus pakankamą kiekį molekulinio deguonies.
Ląstelių kvėpavimas vyksta ant vidinių mitochondrijų membranų, kurios yra įterptos molekulės – elektronų nešėjai. Šiame etape išsiskiria didžioji dalis medžiagų apykaitos energijos. Nešėjų molekulės perneša elektronus į molekulinį deguonį. Dalis energijos išsklaido šilumos pavidalu, o dalis išleidžiama ATP susidarymui.
Bendra energijos mainų reakcija: C 6 H 12 0 6 + 60 2 -> 6C0 2 + 6H 2 0 + 38ATP.
UŽDUOTŲ PAVYZDŽIAI M10
1. Heterotrofinės mitybos esmė yra
a) sintezuojant savo organinius junginius iš neorganinių;
b) vartojant neorganinius junginius;
c) naudojant iš maisto gaunamus organinius junginius savo kūnui kurti;
d) ATP sintezėje.
2. Organinių medžiagų oksidacijos galutiniai produktai yra
a) ATP ir vanduo;
b) deguonis ir anglies dioksidas;
c) vanduo, anglies dioksidas, amoniakas;
d) ATP ir deguonis.
3. Gliukozės molekulė pirmoje skilimo stadijoje
a) oksiduojasi iki anglies dioksido ir vandens;
b) nesikeičia;
c) virsta ATP molekule;
d) skyla į dvi trijų anglies molekules (PVC).
4. Kas yra universalus energijos šaltinis ląstelėje?
5. Kas sudaro bendrą ATP kiekį, gautą energijos apykaitos metu?
6. Papasakokite apie glikolizės procesus.
7. Kaip naudojama ATP sukaupta energija?
ENERGIJOS IR PLASTIKOS RYŠYS
MEDŽIAGOS GYVŪNŲ IR AUGALŲ LĄSTELĖSE
Metabolizmas (metabolizmas) – tai tarpusavyje susijusių sintezės ir skilimo procesų visuma, kurią lydi energijos įsisavinimas ir išsiskyrimas bei ląstelių cheminių medžiagų transformacija. Kartais jis skirstomas į plastikinius ir energijos mainus, kurie yra tarpusavyje susiję. Visiems sintetiniams procesams reikalingos medžiagos ir energija, tiekiama dalijimosi procesais. Skilimo procesus katalizuoja plastinės apykaitos metu susintetinti fermentai, naudojant energijos apykaitos produktus ir energiją.
Atskiriems organizmuose vykstantiems procesams vartojami šie terminai:
Asimiliacija yra polimerų sintezė iš monomerų.
Disimiliacija – tai polimerų suskaidymas į monomerus.
Anabolizmas yra sudėtingesnių monomerų sintezė iš paprastesnių.
Katabolizmas yra sudėtingesnių monomerų suskaidymas į paprastesnius.
Gyvos būtybės naudoja šviesą ir cheminę energiją. Autotrofai anglies dioksidą naudoja kaip anglies šaltinį. Heterotrofai naudoja organinės anglies šaltinius. Išimtis yra kai kurie protistai, pavyzdžiui, žalioji euglena, galinti maitintis autotrofiškai ir heterotrofiškai.
Fotosintezės arba chemosintezės metu autotrofai sintetina organinius junginius. Heterotrofai organines medžiagas gauna kartu su maistu.
Autotrofuose dominuoja plastinės apykaitos (asimiliacijos) procesai - fotosintezė arba chemosintezė, heterotrofuose - energijos apykaitos (disimiliacijos) procesai - virškinimas + ląstelėse vykstantis biologinis skilimas.
UŽDUOTŲ PAVYZDŽIAI №11
1. Kas bendro tarp fotosintezės ir gliukozės oksidacijos proceso?
a) abu procesai vyksta mitochondrijose;
b) abu procesai vyksta chloroplastuose;
c) dėl šių procesų susidaro deguonis;
d) dėl šių procesų susidaro ATP.
2. Kokie fotosintezės produktai dalyvauja žinduolių energijos apykaitoje?
3. Koks yra angliavandenių vaidmuo formuojant aminorūgštis, riebalų rūgštis?
LĄSTELĖS GYVENIMO CIKLAS. CHROMOSOMOS
Ląstelės gyvavimo ciklas yra jos gyvenimo laikotarpis nuo dalijimosi iki dalijimosi.
Ląstelės dauginasi padvigubindamos turinį, o po to dalindamosi pusiau.
Ląstelių dalijimasis yra daugialąsčio organizmo audinių augimo, vystymosi ir regeneracijos pagrindas.
Ląstelių ciklas skirstomas į chromosominį ir citoplazminį. Chromosomą lydi tikslus genetinės medžiagos kopijavimas ir paskirstymas. Citoplazma susideda iš ląstelių augimo ir vėlesnės citokinezės – ląstelių dalijimosi padvigubėjus kitų ląstelių komponentams.
Ląstelių ciklų trukmė skirtingose rūšyse, skirtinguose audiniuose ir skirtingose stadijose labai skiriasi nuo vienos valandos (embrione) iki metų (suaugusiųjų kepenų ląstelėse).
Ląstelių ciklo fazės
Tarpfazė yra laikotarpis tarp dviejų padalijimų. Jis skirstomas į presintetinį - 01, sintetinį - į, postsintetinį 02.
01 fazė – ilgiausias laikotarpis (nuo 10 valandų iki kelių dienų). Jį sudaro ląstelių paruošimas chromosomų dubliavimuisi. Lydimi baltymų, RNR sintezės, daugėja ribosomų, mitochondrijų. Šioje fazėje vyksta ląstelių augimas.
fazėje (6-10 val.). Kartu su chromosomų dubliavimu. Kai kurie baltymai yra sintetinami.
C2-fazė (3-6 val.). Kartu su chromosomų kondensacija. Sintetinami mikrotubulių baltymai, kurie sudaro dalijimosi veleną.
Mitozė yra ląstelės branduolio dalijimosi forma. Dėl mitozės kiekvienas susidaręs dukterinis branduolys gauna tą patį genų rinkinį, kurį turėjo pirminė ląstelė. Tiek diploidiniai, tiek haploidiniai branduoliai gali patekti į mitozę. Mitozės metu gaunami tos pačios ploidijos branduoliai kaip ir originalas. „Mitozės“ sąvoka taikoma tik eukariotams.
Mitozės fazės
■ Profazė – lydima dalijimosi verpstės susidarymo iš ląstelės citoplazminio skeleto mikrotubulių ir susijusių baltymų. Chromosomos yra aiškiai matomos ir susideda iš dviejų chromatidžių.
■ Prometafazė – lydima branduolinės membranos irimo. Kai kurie verpstės mikrovamzdeliai prisitvirtina prie kinetochorų (baltymų-centromerų kompleksų).
■ Metafazė – visos chromosomos išsirikiuoja išilgai ląstelės pusiaujo, sudarydamos metafazės plokštelę.
■ Anafazė – chromatidės tuo pačiu greičiu nukrypsta į ląstelės polius. Mikrovamzdeliai sutrumpėja.
■ Telofazė – dukterinės chromatidės artėja prie ląstelės polių. Mikrovamzdeliai išnyksta. Aplink kondensuotas chromatides susidaro branduolinė membrana.
■ Citokinezė – citoplazmos dalijimosi procesas. Ląstelės membrana centrinėje ląstelės dalyje traukiama į vidų. Susidaro dalijimosi vaga, jai gilėjant ląstelė išsišakoja.
■ Dėl mitozės susidaro du nauji branduoliai su identiškais chromosomų rinkiniais, tiksliai kopijuojančiais pirminio branduolio genetinę informaciją.
■ Navikinėse ląstelėse sutrinka mitozės eiga.
UŽDUOTŲ PAVYZDŽIAI №12
1. Apibūdinkite kiekvienos mitozės fazės ypatybes.
2. Kas yra chromatidės, centromeros, veleno dalijimasis?
3. Kuo somatinės ląstelės skiriasi nuo lytinių ląstelių?
4. Kokia biologinė mitozės prasmė?
5. Ilgiausias ląstelės cikle yra:
a) tarpfazė; b) profazė; c) metafazė; d) telofazė.
6. Kiek chromatidžių turi homologinių chromosomų pora mitozės metafazėje?
a) keturi; b) du; c) aštuoni d) vienas.
7. Mitozė nesuteikia
a) žmogaus odos ląstelių susidarymas; b) pastovaus rūšies chromosomų skaičiaus palaikymas; c) genetinė rūšių įvairovė; d) nelytinis dauginimasis.
Mejozė yra ląstelių branduolių dalijimosi procesas, dėl kurio chromosomų skaičius sumažėja perpus. Mejozė susideda iš dviejų nuoseklių padalijimo (redukcijos ir lygties), prieš kuriuos vyksta viena DNR replikacija. Mejozės tarpfazė yra panaši į mitozės tarpfazę.
Sumažinimo skyrius
Pirma, pasikartojančios chromosomos kondensuojasi.
Tada prasideda homologinių chromosomų konjugacija. Susidaro dvivalentės arba tetrados, susidedančios iš 4 seserinių chromatidžių.
Kitas žingsnis yra perėjimas tarp homologinių chromosomų. Konjuguotos chromosomos atsiskiria, dvivalentės chromosomos tolsta viena nuo kitos, bet ir toliau yra sujungtos tose vietose, kur įvyko kryžminimasis.
Branduolinė membrana ir branduoliai išnyksta.
Pirmojo dalijimosi pabaigoje susidaro ląstelės su haploidiniu chromosomų rinkiniu ir dvigubu DNR kiekiu. Susidaro branduolinis apvalkalas. Verpstė lūžta. Kiekvienoje ląstelėje yra 2 seserinės chromatidės, sujungtos centromeru.
Lygčių padalijimas
Biologinė mejozės reikšmė slypi ląstelių, dalyvaujančių lytiniu dauginimu, formavimusi, rūšių genetinės pastovumo palaikyme. Mejozė yra kombinuoto organizmų kintamumo pagrindas. Žmonių mejozės pažeidimai gali sukelti tokias patologijas kaip Dauno liga, idiotizmas ir kt.
UŽDUOTŲ PAVYZDŽIAI №13
1. Apibūdinkite kiekvienos mejozės fazės ypatybes.
2. Kas yra konjugacija, kryžminimas, dvivalentės?
3. Kokia biologinė mejozės prasmė?
4. Jie gali daugintis nelytiškai
a) varliagyviai; b) žarnyno; c) vabzdžiai; d) vėžiagyviai.
5. Pirmasis mejozės dalijimasis baigiasi formavimu
a) gametos; b) ląstelės su haploidiniu chromosomų rinkiniu; c) diploidinės ląstelės; d) skirtingos ploidijos ląstelės.
6. Dėl mejozės susidaro: a) paparčio sporos; b) paparčio anteridiumo sienelių ląstelės; c) paparčio archegonijos sienelių ląstelės; d) dronuojančių bičių somatinės ląstelės.
Chromosomų sandara ir funkcijos
Chromosomos yra ląstelių struktūros, kurios saugo ir perduoda paveldimą informaciją. Chromosoma sudaryta iš DNR ir baltymų. Baltymų, susijusių su DNR, kompleksas sudaro chromatiną. Baltymai atlieka svarbų vaidmenį pakuojant DNR molekules branduolyje.
DNR chromosomose supakuota taip, kad tilptų į branduolį, kurio skersmuo paprastai neviršija 5 mikronų (5 x 10 ~ 4 cm).
Chromosoma yra lazdelės formos struktūra ir susideda iš dviejų seserinių chromatidžių, kurias pirminio susiaurėjimo srityje laiko centromeras. Chromatinas nesidaugina. Tik DNR replikuojasi. Kai prasideda DNR replikacija, RNR sintezė sustoja.
Diploidinis chromosomų rinkinys organizme vadinamas kariotipu. Šiuolaikiniai tyrimo metodai leidžia nustatyti kiekvieną kariotipo chromosomą. Norėdami tai padaryti, atsižvelkite į mikroskopu matomą šviesių ir tamsių juostų pasiskirstymą (AT ir GC porų kaitaliojimas) chromosomose, apdorotose specialiais dažais. Įvairių rūšių atstovų chromosomos turi skersinę juostelę. Giminingose rūšyse, pavyzdžiui, žmonėms ir šimpanzėms, chromosomų juostų kaitos modelis yra labai panašus.
Kiekviena organizmų rūšis turi pastovų chromosomų skaičių, formą ir sudėtį. Žmogaus kariotipas turi 46 chromosomas – 44 autosomas ir 2 lytines chromosomas. Patinai yra heterogametiniai (XY), o patelės – homogametiniai (XX). Y chromosoma nuo X chromosomos skiriasi tuo, kad joje nėra kai kurių alelių (pavyzdžiui, kraujo krešėjimo alelio). Vienos poros chromosomos vadinamos homologinėmis. Homologinės chromosomos tuose pačiuose lokusuose turi alelinius genus.
UŽDUOTŲ PAVYZDŽIAI №14
1. Kas nutinka chromosomoms mitozės tarpfazėje?
2. Kokios chromosomos vadinamos homologinėmis?
3. Kas yra chromatinas?
4. Ar ląstelėje visada yra visos chromosomos?
5. Ką galima sužinoti apie organizmą žinant jo chromosomų skaičių ir formą ląstelėse?
2.2. organizmų požymių. Paveldimumas ir kintamumas yra organizmų savybės. Vienaląsčiai ir daugialąsčiai organizmai. Augalų ir gyvūnų audiniai, organai, organų sistemos, organizmų kintamumo nustatymas. Augalų ir naminių gyvūnų auginimo ir dauginimo būdai, jų priežiūra
baltymų biosintezė.
Plastinė medžiagų apykaita (asimiliacija arba anabolizmas) yra biologinės sintezės reakcijų visuma. Šio mainų tipo pavadinimas atspindi jo esmę: iš medžiagų, patenkančių į ląstelę iš išorės, susidaro medžiagos, panašios į ląstelės medžiagas.
Apsvarstykite vieną iš svarbiausių plastiko metabolizmo formų – baltymų biosintezę. Baltymų biosintezė atliekamos visose pro- ir eukariotinėse ląstelėse. Informaciją apie pirminę baltymo molekulės struktūrą (aminorūgščių eilę) koduoja nukleotidų seka atitinkamoje DNR molekulės dalyje – gene.
Genas yra DNR molekulės dalis, kuri nustato aminorūgščių eiliškumą baltymo molekulėje. Todėl aminorūgščių eilė polipeptide priklauso nuo nukleotidų eilės gene, t.y. jo pirminė struktūra, nuo kurios savo ruožtu priklauso visos kitos baltymo molekulės struktūros, savybės ir funkcijos.
Genetinės informacijos įrašymo į DNR (ir - RNR) sistema tam tikros nukleotidų sekos forma vadinama genetiniu kodu. Tie. genetinio kodo vienetas (kodonas) yra DNR arba RNR nukleotidų tripletas, koduojantis vieną aminorūgštį.
Iš viso genetinis kodas apima 64 kodonus, iš kurių 61 yra koduojantis ir 3 nekoduojantys (terminatoriaus kodonai, rodantys vertimo proceso pabaigą).
Terminatoriaus kodonai ir - RNR: UAA, UAG, UGA, DNR: ATT, ATC, ACT.
Transliacijos proceso pradžią lemia iniciatoriaus kodonas (AUG, DNR – TAC), koduojantis aminorūgštį metioniną. Šis kodonas pirmasis patenka į ribosomą. Vėliau metioninas, jei jis nėra pateikta kaip pirmoji šio baltymo aminorūgštis, yra atskiriamas.
Genetinis kodas turi būdingų savybių.
1. Universalumas – kodas visiems organizmams vienodas. Tas pats tripletas (kodonas) bet kuriame organizme koduoja tą pačią aminorūgštį.
2. Specifiškumas – kiekvienas kodonas koduoja tik vieną aminorūgštį.
3. Degeneracija – daugumą aminorūgščių gali užkoduoti keli kodonai. Išimtis yra 2 aminorūgštys – metioninas ir triptofanas, kurios turi tik po vieną kodono variantą.
4. Tarp genų yra „skyrybos ženklai“ – trys specialūs trynukai (UAA, UAG, UGA), kurių kiekvienas rodo polipeptidinės grandinės sintezės pabaigą.
5. Geno viduje nėra „skyrybos ženklų“.
Kad baltymas būtų susintetintas, informacija apie nukleotidų seką jo pirminėje struktūroje turi būti pristatyta į ribosomas. Šis procesas apima du etapus – transkripciją ir vertimą.
Transkripcija(perrašymas) vyksta vienoje iš DNR molekulės grandinių sintezuojant vienagrandę RNR molekulę, kurios nukleotidų seka tiksliai atitinka matricos nukleotidų seką – DNR polinukleotidinę grandinę.
Ji (ir – RNR) yra tarpininkas, perduodantis informaciją iš DNR į baltymų molekulių surinkimo vietą ribosomoje. Sintezė ir - RNR (transkripcija) vyksta taip. Fermentas (RNR polimerazė) suskaido dvigubą DNR grandinę, o vienoje iš jos grandinių (koduojančioje) RNR nukleotidai išsirikiuoja pagal komplementarumo principą. Taip susintetinta i-RNR molekulė (matricos sintezė) patenka į citoplazmą, o viename jos gale suverti nedideli ribosomų subvienetai.
Antrasis baltymų sintezės žingsnis yra transliacija- tai molekulėje esančios nukleotidų sekos ir - RNR vertimas į aminorūgščių seką polipeptide. Prokariotuose, kurie neturi gerai susiformavusio branduolio, ribosomos gali prisijungti prie naujai susintetintos i-RNR molekulės iškart po jos atskyrimo nuo DNR arba net nepasibaigus jos sintezei. Eukariotuose u-RNR pirmiausia turi būti pristatyta per branduolio apvalkalą į citoplazmą. Perkėlimą atlieka specialūs baltymai, kurie sudaro kompleksą su i-RNR molekule. Be transportavimo funkcijų, šie baltymai apsaugo i-RNR nuo žalingo citoplazminių fermentų poveikio.
Citoplazmoje ribosoma patenka į vieną iš i-RNR galų (būtent į tą, nuo kurio prasideda molekulės sintezė branduolyje) ir prasideda polipeptido sintezė. Judant išilgai RNR molekulės, ribosoma virsta tripletu po tripleto, nuosekliai pridedant aminorūgščių į augantį polipeptidinės grandinės galą. Tikslų aminorūgšties atitikimą tripleto kodui ir – RNR suteikia t – RNR.
Pernešamos RNR (t – RNR) „atneša“ aminorūgštis į didelį ribosomos subvienetą. t-RNR molekulė turi sudėtingą konfigūraciją. Kai kuriose jo dalyse tarp komplementarių nukleotidų susidaro vandeniliniai ryšiai, o molekulė yra dobilo lapo formos. Jos viršūnėje yra laisvųjų nukleotidų tripletas (antikodonas), atitinkantis tam tikrą aminorūgštį, o bazė atlieka šios aminorūgšties prisitvirtinimo vietą (1 pav.).
Ryžiai. vienas. Pernešančios RNR struktūros schema: 1 - vandenilio ryšiai; 2 - antikodonas; 3 - aminorūgšties pritvirtinimo vieta.
Kiekviena t-RNR gali turėti tik savo aminorūgštį. T-RNR aktyvuojama specialių fermentų, prijungia savo aminorūgštį ir perneša ją į ribosomą. Ribosomos viduje bet kuriuo momentu yra tik du mRNR kodonai. Jei tRNR antikodonas yra komplementarus iRNR kodonui, tai tRNR su aminorūgštimi laikinai prisijungia prie mRNR. Antroji t-RNR yra prijungta prie antrojo kodono, turinčio savo aminorūgštį. Aminorūgštys yra išsidėsčiusios viena šalia kitos didžiajame ribosomos subvienete, o fermentų pagalba tarp jų užsimezga peptidinis ryšys. Tuo pačiu metu ryšys tarp pirmosios aminorūgšties ir jos tRNR nutrūksta, o tRNR palieka ribosomą po kitos aminorūgšties. Ribosoma pajudina vieną tripletą ir procesas kartojasi. Taip pamažu susikuria polipeptido molekulė, kurioje aminorūgštys išsidėsto griežtai laikantis jas koduojančių tripletų eilės (matricos sintezė) (2 pav.).
Ryžiai. 2. Baltymų bisintetinė schema: 1 - mRNR; 2 - ribosomų subvienetai; 3 - t-RNR su aminorūgštimis; 4 - t-RNR be aminorūgščių; 5 - polipeptidas; 6 - kodonas i-RNR; 7- tRNR antikodonas.
Viena ribosoma gali susintetinti visą polipeptidinę grandinę. Tačiau dažnai kelios ribosomos juda išilgai vienos mRNR molekulės. Tokie kompleksai vadinami poliribosomomis. Pasibaigus sintezei, polipeptidinė grandinė atskiriama nuo matricos – iRNR molekulės, susukama į spiralę ir įgauna jai būdingą (antrinę, tretinę ar ketvirtinę) struktūrą. Ribosomos veikia labai efektyviai: per 1 s bakterinė ribosoma suformuoja 20 aminorūgščių polipeptidinę grandinę.