Proteiinin biosynteesi toimii. Pääasiallinen proteiinien biosynteesin paikka

Geneettinen tieto proteiinin rakenteesta tallennetaan DNA-triplettien sekvenssinä. Tässä tapauksessa vain yksi DNA-ketjuista toimii templaattina transkriptiolle.

Proteiinin biosynteesi soluissa on sarja matriisityyppisiä reaktioita, joiden aikana peräkkäinen perinnöllisen tiedon siirtyminen yhdestä tyyppisestä molekyylistä toiseen johtaa polypeptidien muodostumiseen, joilla on geneettisesti määrätty rakenne.

Proteiinin biosynteesi on geneettisen tiedon toteutumisen tai ilmentymisen alkuvaihe. Tärkeimmät matriisiprosessit, jotka varmistavat proteiinien biosynteesin, ovat DNA:n transkriptio ja mRNA:n translaatio. Transkriptio DNA koostuu tietojen uudelleenkirjoittamisesta DNA:sta mRNA:ksi (lähetti- tai lähetti-RNA:ksi). Lähettää mRNA on tiedon siirtoa mRNA:sta polypeptidiin.

mRNA:n kopiointi alkaa RNA-polymeraasin kiinnittymisestä DNA:n alueelle, jota kutsutaan promoottoriksi. Kuitenkin, kun otetaan huomioon tiedot vaihtoehtoisen silmukoinnin mahdollisuudesta, saattaa olla tapauksia, joissa geenejä, jopa lähellä olevia, transkriptoidaan eri ketjuista. Siten molempia DNA-juosteita voidaan käyttää transkriptioon. Komplementaaristen DNA-juosteiden transkriptiossa käytetään erilaisia ​​RNA-polymeraaseja, joiden liikkeen suunta ketjua pitkin määräytyy promoottorin sekvenssin mukaan.

Koska DNA-ketjut ovat käänteisiä toistensa suhteen ja mRNA-synteesi, kuten DNA-synteesi, kulkee vain suuntaan 5ꞌ-3ꞌ-päähän, DNA:n transkriptiot kulkevat myös vastakkaisiin suuntiin.

DNA-juostetta, joka sisältää samat sekvenssit kuin mRNA:n, kutsutaan koodaus ja ketju, joka tarjoaa mRNA:n synteesin (perustuu komplementaariseen pariutumiseen) - antikoodaus. Antikoodausjuostetta kutsutaan myös litteroitu.

mRNA:n lisäksi soluun muodostuu muita DNA:n transkription tuotteita. Näitä ovat rRNA- ja tRNA-molekyylit, jotka ovat myös osallistujia polypeptidien synteesissä. Kaikkia näitä RNA:ita kutsutaan ydinsoluiksi.

Jos otetaan huomioon näiden kolmen RNA-tyypin prosenttiosuus solussa, niin kypsän mRNA:n osuus on noin 5 % RNA:n kokonaispitoisuudesta, tRNA:n osuus on noin 10 % ja suurin osa, jopa 85 %, on rRNA:ta. .

Kaikki RNA:t transkriptoidaan DNA:sta ribonukleotiditrifosfaateista vapauttamalla pyrofosfaattia RNA-polymeraasien osallistuessa. Prokaryooteilla on vain yksi RNA-polymeraasityyppi, joka tarjoaa mRNA:n, rRNA:n ja tRNA:n synteesin.

Eukaryoottisoluissa on kolmenlaisia ​​RNA-polymeraaseja (I, II, III). Jokainen näistä RNA-polymeraaseista kiinnittyy DNA:ssa olevaan promoottoriin ja tarjoaa transkription eri DNA-sekvenssille. RNA-polymeraasi I syntetisoi suuria rRNA:ita (ribosomien suurten ja pienten alayksiköiden perus-RNA-molekyylejä). RNA-polymeraasi II syntetisoi kaiken mRNA:n ja osan pienistä rRNA:ista, RNA-polymeraasi III syntetisoi ribosomien tRNA- ja RNA-5s-alayksiköitä.

RNA-polymeraasien sitoutumiseen promoottoriin tarvitaan erityisiä proteiineja, jotka toimivat transkription aloitustekijöinä (vastaaville polymeraaseille TF I, TF II, TF III).

Nämä asemat huomioon ottaen proteiinien biosynteesin päävaiheet ovat seuraavat:

Vaihe 1. DNA:n transkriptio. Transkriptoidussa DNA-juosteessa komplementaarinen mRNA-juoste valmistetaan käyttämällä DNA-riippuvaista RNA-polymeraasia. mRNA-molekyyli on tarkka kopio transkriptioimattomasta DNA-ketjusta sillä erolla, että se sisältää deoksiribonukleotidien sijasta ribonukleotideja, jotka sisältävät urasiilia tymiinin sijaan.

Vaihe 2. mRNA:n prosessointi (kypsyminen). Syntetisoitu mRNA-molekyyli (primaarinen transkripti) käy läpi lisätransformaatioita. Useimmissa tapauksissa alkuperäinen mRNA-molekyyli leikataan erillisiksi fragmenteiksi. Jotkut fragmentit - intronit - pilkkoutuvat nukleotideiksi, kun taas toiset - eksonit - fuusioituvat kypsäksi mRNA:ksi. Kaikki mRNA:n prosessoinnin vaiheet tapahtuvat RNP-partikkeleissa (ribonukleoproteiinikompleksit).

Kun pro-mRNA:ta syntetisoidaan, se muodostaa välittömästi komplekseja ydinproteiinien - informoferien - kanssa ja muodostaa ydin- ja sytoplasmakomplekseja (mRNA plus informofers) - informosomeja. Siten mRNA ei ole vapaa proteiineista. mRNA on suojattu nukleaaseilta koko matkansa ajan translaation loppuun asti. Lisäksi proteiinit antavat sille tarvittavan konformaation.

Vaihe 3. mRNA:n translaatio. Transkription aikana saatu mRNA-molekyyli toimii templaattina polypeptidisynteesille ribosomeissa. Kutsutaan mRNA-triplettejä, jotka koodaavat tiettyä aminohappoa kodonit. Translaatio suoritetaan tRNA-molekyylien avulla. Jokainen tRNA-molekyyli sisältää antikodoni- tunnistustripletti, jossa nukleotidisekvenssi on komplementaarinen spesifiselle mRNA-kodonille. Jokainen tRNA-molekyyli pystyy kuljettamaan tiukasti määriteltyä aminohappoa.

tRNA-molekyyli muistuttaa yleisessä konformaatiossaan apilanlehteä varressa. "Lehden yläosassa" on antikodoni. On olemassa 61 tyyppiä tRNA:ta erilaisilla antikodoneilla. Aminohappo kiinnittyy "lehtilehteen" (ribosomeissa olevan polypeptidin synteesiin osallistuu 20 aminohappoa). Jokainen tRNA-molekyyli, jossa on tietty antikodoni, vastaa tiukasti määriteltyä aminohappoa. Samanaikaisesti tietty aminohappo vastaa yleensä useita tRNA-tyyppejä erilaisilla antikodoneilla. Aminohappo kiinnittyy kovalenttisesti tRNA:han entsyymien - aminoasyyli-tRNA-syntetaasien - avulla. Tätä reaktiota kutsutaan tRNA-aminoasylaatioksi. tRNA:n yhdistelmää aminohapon kanssa kutsutaan aminoasyyli-tRNA:ksi.

Käännös (kuten kaikki matriisiprosessit) sisältää kolme vaihetta: aloitus (alku), pidennys (jatkoa) ja lopetus (loppu).

Initiaatio. Aloittamisen ydin on peptidisidoksen muodostuminen polypeptidin kahden ensimmäisen aminohapon välille.

Aluksi muodostuu aloituskompleksi, joka sisältää: pienen ribosomin alayksikön, spesifiset proteiinit (aloitustekijät) ja erityisen initiaattori-metioniini-tRNA:n, jossa on aminohappo metioniini - Met-tRNAMet. Aloituskompleksi tunnistaa mRNA:n alun, kiinnittyy siihen ja liukuu proteiinin biosynteesin aloituspisteeseen (alkuun): useimmissa tapauksissa tämä on aloituskodoni ELOK. mRNA:n aloituskodonin ja metioniini-tRNA:n antikodonin välillä tapahtuu kodonista riippuvainen sitoutuminen vetysidosten muodostuessa. Sitten ribosomin suuri alayksikkö kiinnittyy.

Kun alayksiköt yhdistyvät, muodostuu täydellinen ribosomi, jossa on kaksi aktiivista keskusta (kohtaa): A-kohta (aminoasyyli, joka kiinnittää aminoasyyli-tRNA:n) ja P-kohta (peptidyylitransferaasi, joka muodostaa peptidisidoksen aminohappoja). Aluksi Met-tRNAMet sijaitsee A-kohdassa, mutta siirtyy sitten P-kohtaan. Vapautunut A-kohta vastaanottaa aminoasyyli-tRNA:n antikodonilla, joka on komplementaarinen AUG-kodonia seuraavan mRNA-kodonin kanssa. Tämä on esimerkiksi Gly-tRNAGly, jossa on antikodoni CCG, joka on komplementaarinen GHC-kodonille. Kodoniriippuvaisen sitoutumisen seurauksena mRNA-kodonin ja aminoasyyli-tRNA-antikodonin välille muodostuu vetysidoksia. Siten ribosomin vieressä on kaksi aminohappoa, joiden välille muodostuu peptidisidos. Ensimmäisen aminohapon (metioniinin) ja sen tRNA:n välinen kovalenttinen sidos katkeaa.

Peptidisidoksen muodostumisen jälkeen kahden ensimmäisen aminohapon välillä ribosomi siirtyy yhdellä tripletillä. Tämän seurauksena aloittavan metioniinin tRNAMet:n translokaatio (liike) tapahtuu ribosomin ulkopuolella. Aloitus-tRNA:n aloituskodonin ja antikodonin välinen vetysidos on katkennut. Tämän seurauksena vapaa tRNAMet pilkkoutuu pois ja lähtee etsimään aminohappoaan.

Samanaikaisesti toinen tRNA päätyy yhdessä aminohapon (Gly-tRNAGly) kanssa translokaation seurauksena P-kohtaan ja A-kohta vapautuu.

Pidentymä. Pidentämisen ydin on myöhempien aminohappojen lisääminen, eli polypeptidiketjun pidentäminen. Ribosomin työkierto pidentymisen aikana koostuu kolmesta vaiheesta: mRNA:n ja aminoasyyli-tRNA:n kodonista riippuvainen sitoutuminen A-kohtaan, peptidisidoksen muodostuminen aminohapon ja kasvavan polypeptidiketjun välille sekä translokaatio, jossa vapautuu Sivusto.

Vapautunut A-kohta vastaanottaa aminoasyyli-tRNA:n antikodonilla, joka vastaa seuraavaa mRNA-kodonia (se on esimerkiksi Tir-tRNATir AUA-antikodonin kanssa, joka on komplementaarinen UAU-kodonille).

Ribosomissa on kaksi aminohappoa vierekkäin, joiden välille muodostuu peptidisidos. Edellisen aminohapon ja sen tRNA:n välinen yhteys (esimerkissämme glysiinin ja tRNAGlyn välillä) on katkennut.

Sitten ribosomi siirtää yhden tripletin lisää, ja translokaation seurauksena P-kohdassa ollut tRNA (esimerkissämme tRNAgli) on ribosomin ulkopuolella ja irtoaa mRNA:sta. A-kohta vapautuu ja ribosomisykli alkaa alusta.

Irtisanominen. Se koostuu polypeptidiketjun synteesin loppuun saattamisesta.
Lopulta ribosomi saavuttaa mRNA-kodonin, jota mikään tRNA (eikä mikään aminohappo) täsmää. Sellaisia ​​on kolme onsense-kodoni: UAA ("okra"), UAG ("meripihka"), UGA ("opaali"). Näissä mRNA-kodoneissa ribosomin työsykli keskeytyy ja polypeptidin kasvu pysähtyy. Tiettyjen proteiinien vaikutuksesta ribosomi jakautuu jälleen alayksiköihin.

Proteiinin biosynteesin energia. Proteiinin biosynteesi on erittäin energiaintensiivinen prosessi. tRNA:n aminoasyloinnissa ATP-molekyylin yhden sidoksen energia kuluu, aminoasyyli-tRNA:n kodoniriippuvaisen sitoutumisen yhteydessä GTP-molekyylin yhden sidoksen energia kuluu, kun ribosomi liikkuu yhden kolmikon energiaa, yhden sidoksen energiaa kuluu. toisen GTP-molekyylin sidos kuluu. Tämän seurauksena noin 90 kJ/mol kuluu aminohapon kiinnittämiseen polypeptidiketjuun. Peptidisidoksen hydrolyysi vapauttaa vain 2 kJ/mol. Siten biosynteesin aikana suurin osa energiasta häviää peruuttamattomasti (häviöi lämmön muodossa).

Kehon tärkeimmät toiminnot - aineenvaihdunta, kasvu, kehitys, perinnöllisyyden siirtyminen, liikkuminen jne. - tapahtuvat monien kemiallisten reaktioiden seurauksena, joissa on mukana proteiineja, nukleiinihappoja ja muita biologisesti aktiivisia aineita. Samaan aikaan soluissa syntetisoituu jatkuvasti erilaisia ​​yhdisteitä: rakennusproteiineja, entsyymiproteiineja, hormoneja. Vaihdon aikana nämä aineet kuluvat ja tuhoutuvat ja niiden tilalle muodostuu uusia. Koska proteiinit luovat elämän aineellisen perustan ja kiihdyttävät kaikkia aineenvaihduntareaktioita, solun ja koko organismin elintärkeä toiminta määräytyy solujen kyvystä syntetisoida tiettyjä proteiineja. Niiden ensisijainen rakenne on ennalta määrätty DNA-molekyylin geneettisen koodin perusteella.

Proteiinimolekyylit koostuvat kymmenistä ja sadoista aminohapoista (tarkemmin sanottuna aminohappotähteistä). Esimerkiksi hemoglobiinimolekyylissä niitä on noin 600, ja ne jakautuvat neljään polypeptidiketjuun; ribonukleaasimolekyylissä on 124 tällaista aminohappoa jne.

Molekyyleillä on päärooli proteiinin primäärirakenteen määrittämisessä DNA. Sen eri osat koodaavat eri proteiinien synteesiä, joten yksi DNA-molekyyli osallistuu useiden yksittäisten proteiinien synteesiin. Proteiinien ominaisuudet riippuvat polypeptidiketjun aminohappojen sekvenssistä. Aminohappojen vuorottelun puolestaan ​​määrää DNA:n nukleotidisekvenssi, ja jokainen aminohappo vastaa tiettyä triplettiä. On kokeellisesti todistettu, että esimerkiksi DNA-alue, jossa on AAC-tripletti, vastaa aminohappoa leusiinia, ACC-tripletti vastaa tryptofaania, ACA-tripletti vastaa kysteiiniä jne. Jakamalla DNA-molekyyli kolmoisiksi voidaan kuvitella, mitkä aminohapot ja missä järjestyksessä proteiinimolekyylissä sijaitsevat. Triplettien joukko muodostaa geenien aineellisen perustan ja jokainen geeni sisältää tietoa tietyn proteiinin rakenteesta (geeni on perinnöllisyyden biologinen perusyksikkö; kemiallisesti geeni on DNA-segmentti, joka sisältää useita satoja emäksiä paria).

geneettinen koodi - DNA- ja RNA-molekyylien historiallinen järjestys, jossa niissä olevien nukleotidien sekvenssi kuljettaa tietoa proteiinimolekyylien aminohapposekvenssistä. Koodin ominaisuudet: tripletti (kodoni), ei-päällekkäinen (kodonit seuraavat toisiaan), spesifisyys (yksi kodoni voi määrittää vain yhden aminohapon polypeptidiketjussa), universaalisuus (kaikissa elävissä organismeissa sama kodoni määrää saman aminohapon sisällyttämisen polypeptidi), redundanssi (useimmilla aminohapoilla on useita kodoneja). Tripletit, jotka eivät sisällä tietoa aminohapoista, ovat lopetustriplettejä, jotka osoittavat synteesin alkamista i-RNA.(V.B. Zakharov. Biology. Viitemateriaalit. M., 1997)

Koska DNA sijaitsee solun ytimessä ja proteiinisynteesi tapahtuu sytoplasmassa, siellä on välittäjä, joka välittää tietoa DNA:sta ribosomeihin. RNA toimii myös sellaisena välittäjänä, jolle nukleotidisekvenssi kirjoitetaan uudelleen täsmälleen DNA:n sekvenssin mukaisesti - komplementaarisuuden periaatteen mukaisesti. Tämä prosessi on nimetty transkriptioita ja etenee matriisisynteesireaktiona. Se on ominaista vain eläville rakenteille ja on elävien olentojen tärkeimmän ominaisuuden - itsensä lisääntymisen - taustalla. Proteiinin biosynteesiä edeltää mRNA:n templaattisynteesi DNA-säikeissä. Tuloksena oleva mRNA poistuu soluytimestä sytoplasmaan, jossa siihen kiinnitetään ribosomit ja aminohapot toimitetaan tänne TRJK:n avulla.

Proteiinisynteesi on monimutkainen monivaiheinen prosessi, joka sisältää DNA:ta, mRNA:ta, tRNA:ta, ribosomeja, ATP:tä ja erilaisia ​​entsyymejä. Ensinnäkin entsyymit aktivoivat sytoplasman aminohapot ja kiinnittyvät tRNA:han (kohtaan, jossa CCA-nukleotidi sijaitsee). Seuraava vaihe on aminohappojen yhdistäminen siinä järjestyksessä, jossa nukleotidien vuorottelu DNA:sta siirretään mRNA:han. Tätä vaihetta kutsutaan lähettää. mRNA-juosteeseen ei aseteta yhtä ribosomia, vaan ryhmää niitä - tällaista kompleksia kutsutaan polysomeiksi (N.E. Kovalev, L.D. Shevchuk, O.I. Shchurenko. Biology for preparatory Departments of Medical Institutes).

Kaavio Proteiinin biosynteesi

Proteiinisynteesi koostuu kahdesta vaiheesta - transkriptiosta ja translaatiosta.

I. Transkriptio (uudelleenkirjoitus) - RNA-molekyylien biosynteesi, joka suoritetaan DNA-molekyylien kromosomeissa matriisisynteesin periaatteen mukaisesti. Entsyymien avulla syntetisoidaan kaikentyyppisiä RNA:ta (mRNA, rRNA, tRNA) vastaavissa DNA-molekyylin osissa (geeneissä). 20 erilaista tRNA:ta syntetisoidaan, koska 20 aminohappoa osallistuu proteiinien biosynteesiin. Sitten mRNA ja tRNA poistuvat sytoplasmaan, rRNA integroituu ribosomin alayksiköihin, jotka myös poistuvat sytoplasmaan.

II. Translaatio (transmissio) - proteiinien polypeptidiketjujen synteesi suoritetaan ribosomeissa. Siihen liittyy seuraavat tapahtumat:

1. MRNA:sta ja kahdesta ribosomien alayksiköstä koostuvan ribosomin toiminnallisen keskuksen muodostuminen - FCR. PCR:ssä on aina kaksi mRNA-triplettiä (kuusi nukleotidia), jotka muodostavat kaksi aktiivista keskusta: A (aminohappo) - aminohapon tunnistuskeskus ja P (peptidi) - keskus aminohapon kiinnittämiseksi peptidiketjuun.

2. tRNA:han kiinnittyneiden aminohappojen kuljetus sytoplasmasta PCR:ään. Aktiivisessa keskustassa A tRNA:n antikodoni luetaan mRNA-kodonin kanssa; komplementaarisuuden tapauksessa syntyy sidos, joka toimii signaalina edetä (hyppää) pitkin ribosomin mRNA:ta yhden tripletin verran. Tämän seurauksena monimutkainen "rRNA:n ja tRNA:n kodoni aminohapon kanssa" siirtyy P:n aktiiviseen keskustaan, jossa aminohappo kiinnittyy peptidiketjuun (proteiinimolekyyliin). Sitten tRNA poistuu ribosomista.

3. Peptidiketju pitenee, kunnes translaatio päättyy ja ribosomi hyppää pois mRNA:sta. Yhdelle mRNA:lle voi mahtua useita ribosomeja (polysomeja) samanaikaisesti. Polypeptidiketju upotetaan endoplasmisen retikulumin kanavaan ja siellä se saa sekundaarisen, tertiaarisen tai kvaternaarisen rakenteen. Yhden 200-300 aminohaposta koostuvan proteiinimolekyylin kokoamisnopeus on 1-2 minuuttia. Proteiinin biosynteesin kaava: DNA (transkriptio) --> RNA (translaatio) --> proteiini.

Yhden syklin jälkeen polysomit voivat osallistua uusien proteiinimolekyylien synteesiin.

Ribosomista erotettu proteiinimolekyyli on muodoltaan biologisesti inaktiivinen lanka. Siitä tulee biologisesti toiminnallinen sen jälkeen, kun molekyyli on saanut sekundaarisen, tertiäärisen ja kvaternaarisen rakenteen, eli tietyn spatiaalisesti spesifisen konfiguraation. Proteiinimolekyylin sekundääri- ja myöhemmät rakenteet määräytyvät ennalta tiedossa, joka on upotettu aminohappojen vuorotteluun, eli proteiinin primäärirakenteeseen. Toisin sanoen pallopallon muodostusohjelma, sen ainutlaatuinen konfiguraatio, määräytyy molekyylin primäärirakenteen mukaan, joka puolestaan ​​rakentuu vastaavan geenin ohjauksessa.

Proteiinisynteesin nopeuden määräävät monet tekijät: ympäristön lämpötila, vetyionien pitoisuus, synteesin lopputuotteen määrä, vapaiden aminohappojen läsnäolo, magnesium-ionit, ribosomien tila jne.

Jokaisella tieteenalalla on oma "sininen lintu"; kyberneetikot haaveilevat "ajattelevista" koneista, fyysikot - kontrolloiduista lämpöydinreaktioista, kemistit - "elävän aineen" - proteiinin - synteesistä. Proteiinisynteesi on pitkään ollut tieteiskirjallisuuden aiheena, symboli kemian tulevasta voimasta. Tämä selittyy valtavalla roolilla, joka proteiinilla on elävässä maailmassa, ja vaikeuksilla, joita väistämättä kohtasi jokainen rohkea, joka uskalsi "koota" monimutkaisen proteiinimosaiikin yksittäisistä aminohapoista. Eikä edes itse proteiini, vaan vain peptidit.

Ero proteiinien ja peptidien välillä ei ole vain terminologinen, vaikka molempien molekyyliketjut koostuvat aminohappotähteistä. Jossain vaiheessa määrä muuttuu laaduksi: peptidiketju - primäärirakenne - saa kyvyn kiertyä spiraaleiksi ja palloiksi muodostaen sekundäärisiä ja tertiäärisiä rakenteita, jotka ovat jo tyypillisiä elävälle aineelle. Ja sitten peptidistä tulee proteiini. Tässä ei ole selkeää rajaa - polymeeriketjuun ei voida laittaa demarkaatiomerkkiä: tähän asti - peptidi, täältä - proteiini. Mutta tiedetään esimerkiksi, että adranokortikotrooppinen hormoni, joka koostuu 39 aminohappotähteestä, on polypeptidi, ja hormoni insuliini, joka koostuu 51 tähteestä kahden ketjun muodossa, on jo proteiini. Yksinkertaisin, mutta silti proteiini.

Menetelmän aminohappojen yhdistämiseksi peptideiksi keksi viime vuosisadan alussa saksalainen kemisti Emil Fischer. Mutta pitkään aikaan sen jälkeen kemistit eivät voineet vakavasti ajatella vain proteiinien tai 39-jäsenisten peptidien synteesiä, vaan jopa paljon lyhyempiä ketjuja.

Proteiinisynteesin prosessi

Kahden aminohapon yhdistämiseksi on voitettava monia vaikeuksia. Jokaisella aminohapolla, kuten kaksipuolisella Januksella, on kaksi kemiallista pintaa: karboksyylihapporyhmä toisessa päässä ja amiiniemäksinen ryhmä toisessa. Jos OH-ryhmä otetaan pois yhden aminohapon karboksyylistä ja atomi otetaan pois toisen aminohapon amiiniryhmästä, niin tässä tapauksessa muodostuneet kaksi aminohappotähdettä voidaan yhdistää toisiinsa peptidisidoksella, ja sen seurauksena syntyy yksinkertaisin peptideistä, dipeptidi. Ja vesimolekyyli hajoaa. Toistamalla tämä toimenpide voidaan pidentää peptidin pituutta.

Tämä näennäisesti yksinkertainen toimenpide on kuitenkin käytännössä vaikea toteuttaa: aminohapot ovat hyvin haluttomia yhdistämään keskenään. Meidän on aktivoitava ne kemiallisesti ja "lämmitettävä" yksi ketjun päistä (useimmiten karboksyylihappo) ja suoritettava reaktio noudattaen tiukasti tarvittavia olosuhteita. Mutta se ei ole vielä kaikki: toinen vaikeus on, että ei vain eri aminohappojen tähteet, vaan myös kaksi saman hapon molekyyliä voivat yhdistyä keskenään. Tässä tapauksessa syntetisoidun peptidin rakenne eroaa jo halutusta. Lisäksi jokaisella aminohapolla ei voi olla kaksi, vaan useita "akilleksen kantapää" - sivuryhmiä kemiallisesti aktiivisia, jotka pystyvät kiinnittämään aminohappotähteitä.

Jotta reaktio ei poikkea annetulta tieltä, on tarpeen naamioida nämä väärät kohteet - "sulkea" kaikki aminohapon reaktiiviset ryhmät yhtä lukuun ottamatta reaktion ajaksi kiinnittämällä - kutsuivat heitä suojaryhmiksi. Jos tätä ei tehdä, kohde ei kasva vain molemmista päistä, vaan myös sivuttain, eikä aminohappoja enää voida yhdistää tietyssä sekvenssissä. Mutta juuri tämä on minkä tahansa suunnatun synteesin tarkoitus.

Mutta päästäessään eroon yhdestä ongelmasta tällä tavalla, kemistit kohtaavat toisen: synteesin päätyttyä suojaryhmät on poistettava. Fischerin aikana ryhmiä, jotka irrotettiin hydrolyysillä, käytettiin "suojana". Hydrolyysireaktio osoittautui kuitenkin tavallisesti liian voimakkaaksi "sokiksi" syntyneelle peptidille: sen vaikeasti rakennettava "rakenne" hajosi heti, kun "teline" - suojaryhmät - poistettiin siitä. Vasta vuonna 1932 Fischerin opiskelija M. Bergmann löysi tien ulos tästä tilanteesta: hän ehdotti aminohapon aminoryhmän suojaamista karbobentsoksiryhmällä, joka voidaan poistaa vahingoittamatta peptidiketjua.

Proteiinin synteesi aminohapoista

Vuosien varrella on ehdotettu useita niin kutsuttuja pehmeitä menetelmiä aminohappojen "silloittamiseksi" toisiinsa. Ne kaikki olivat kuitenkin itse asiassa vain muunnelmia Fisherin menetelmän teemasta. Muunnelmia, joissa alkuperäistä melodiaa oli joskus jopa vaikea saada kiinni. Mutta itse periaate pysyi samana. Silti haavoittuvien ryhmien suojeluun liittyvät vaikeudet säilyivät ennallaan. Näiden vaikeuksien voittaminen joutui maksamaan lisäämällä reaktiovaiheiden määrää: yksi alkeistoimi - kahden aminohapon yhdistelmä - jaettiin neljään vaiheeseen. Ja jokainen ylimääräinen vaihe on väistämätön menetys.

Vaikka oletetaan, että jokaisessa vaiheessa on 80 %:n hyödyllinen saanto (ja tämä on hyvä saanto), niin neljän vaiheen jälkeen nämä 80 % "sulavat" 40 %:iin. Ja tämä tapahtuu vain dipeptidin synteesillä! Entä jos aminohappoja on 8? Ja jos 51, kuten insuliinissa? Kun tähän lisätään vaikeudet, jotka liittyvät aminohappomolekyylien kahden optisen "peilimuodon" olemassaoloon, joista vain yksi tarvitaan reaktiossa, lisätään tuloksena olevien peptidien erottamiseen sivutuotteista liittyvät ongelmat, erityisesti tapauksissa, joissa ne ovat yhtä liukoisia. Mitä tapahtuu yhteensä: Tie ei minnekään?

Ja silti nämä vaikeudet eivät pysäyttäneet kemistejä. "Sinisen linnun" takaa-ajo jatkui. Vuonna 1954 syntetisoitiin ensimmäiset biologisesti aktiiviset polypeptidihormonit, vasopressiini ja oksitosiini. Niissä oli kahdeksan aminohappoa. Vuonna 1963 syntetisoitiin 39-meerinen ACTH-polypeptidi, adrenokortikotrooppinen hormoni. Lopuksi kemistit Yhdysvalloissa, Saksassa ja Kiinassa syntetisoivat ensimmäisen proteiinin - hormonin insuliinin.

Kuinka on, lukija sanoo, että vaikea tie, osoittautuu, ei johtanut minnekään tai minnekään, vaan useiden kemistien sukupolvien unelman toteuttamiseen! Tämä on virstanpylvästapahtuma! Todellakin, tämä on maamerkkitapahtuma. Mutta arvioikaamme sitä hillitysti, luopumalla sensaatiomaisuudesta, huutomerkeistä ja liiallisista tunteista.

Kukaan ei kiistä: insuliinin synteesi on valtava voitto kemisteille. Tämä on valtava, titaaninen teos, joka ansaitsee kaiken ihailun. Mutta samaan aikaan ego on pohjimmiltaan vanhan polypeptidikemian katto. Tämä on voitto tappion partaalla.

Proteiinisynteesi ja insuliini

Insuliinissa on 51 aminohappoa. Yhdistääkseen ne oikeassa järjestyksessä kemistien piti suorittaa 223 reaktiota. Kun kolme vuotta ensimmäisen alkamisen jälkeen viimeinen valmistui, tuotteen saanto oli alle prosentin sadasosa. Kolme vuotta, 223 vaihetta, prosentin sadasosa - sinun on myönnettävä, että voitto on puhtaasti symbolinen. Tämän menetelmän käytännön soveltamisesta on erittäin vaikea puhua: sen toteuttamiseen liittyvät kustannukset ovat liian korkeat. Mutta loppujen lopuksi emme puhu orgaanisen kemian loiston arvokkaiden jäänteiden synteesistä, vaan tärkeän lääkkeen vapauttamisesta, jota tuhannet ihmiset ympäri maailmaa tarvitsevat. Klassinen polypeptidisynteesimenetelmä on siis käyttänyt itsensä loppuun aivan ensimmäisellä, yksinkertaisimmalla proteiinilla. Joten, "sininen lintu" liukastui jälleen kemistien käsistä?

Uusi menetelmä proteiinisynteesiin

Noin puolitoista vuotta ennen kuin maailma sai tietää insuliinin synteesistä, lehdistössä välähti toinen viesti, joka ei aluksi herättänyt paljon huomiota: amerikkalainen tiedemies R. Maryfield ehdotti uutta menetelmää peptidien synteesille. Koska kirjoittaja itse ei aluksi antanut menetelmälle kunnollista arviota ja siinä oli monia puutteita, se näytti ensimmäisessä likimäärässä vielä pahemmalta kuin nykyiset. Kuitenkin jo vuoden 1964 alussa, kun Maryfield onnistui käyttämään menetelmäään 9-jäsenisen hormonin synteesin saattamiseksi päätökseen 70 prosentin hyödyllisellä saannolla, tutkijat hämmästyivät: 70 prosenttia kaikkien vaiheiden jälkeen on 9 prosenttia hyödyllistä saantoa jokaisessa vaiheessa. synteesi.

Uuden menetelmän perusideana on, että kasvavat peptidiketjut, jotka aiemmin jätettiin liuoksessa kaoottisen liikkeen armoille, sidottiin nyt toisesta päästään kiinteään kantajaan - ne ikään kuin pakotettiin. ankkuroimaan liuokseen. Maryfield otti kiinteän hartsin ja "liitti" ensimmäisen peptidiksi kootun aminohapon aktiivisiin ryhmiinsä karbonyylipäästä. Reaktiot tapahtuivat yksittäisten hartsihiukkasten sisällä. Sen molekyylien "labyrinteissä" tulevan peptidin ensimmäiset lyhyet versot ilmestyivät. Sitten toinen aminohappo vietiin astiaan, sen karbonyylipäät liitettiin "kiinnittyneen" aminohapon vapaisiin aminopäihin, ja hiukkasissa kasvoi toinen "lattia" peptidin tulevasta "rakennuksesta". Joten vaihe vaiheelta koko peptidipolymeeri rakennettiin vähitellen.

Uudella menetelmällä oli kiistattomia etuja: ensinnäkin se ratkaisi tarpeettomien tuotteiden erotteluongelman jokaisen aminohapon lisäämisen jälkeen - nämä tuotteet pestiin helposti pois ja peptidi pysyi kiinnittyneenä hartsirakeiden päälle. Samanaikaisesti suljettiin pois kasvavien peptidien liukoisuusongelma, joka oli yksi vanhan menetelmän suurimmista vitsauksista; aikaisemmin ne usein saostuivat ja käytännössä lakkasivat osallistumasta kasvuprosessiin. Kiinteästä kantajasta synteesin päätyttyä "poistetut" peptidit saatiin lähes kaikki samankokoisina ja -rakenteisina, joka tapauksessa hajoaminen rakenteessa oli pienempi kuin klassisella menetelmällä. Ja vastaavasti hyödyllisempi tulos. Tämän menetelmän ansiosta peptidisynteesi - huolellinen ja aikaa vievä synteesi - on helposti automatisoitu.

Maryfield rakensi yksinkertaisen koneen, joka itse teki tietyn ohjelman mukaan kaikki tarvittavat toimenpiteet - syötti reagenssit, sekoitti, tyhjensi, pesee, mittasi annoksen, lisäsi uuden annoksen ja niin edelleen. Jos vanhan menetelmän mukaan yhden aminohapon lisääminen kesti 2-3 päivää, niin Maryfield liitti koneellaan 5 aminohappoa päivässä. Ero on 15 kertaa.

Mitkä ovat proteiinisynteesin vaikeudet

Maryfieldin menetelmä, jota kutsutaan kiinteäfaasiksi tai heterogeeniseksi, otettiin välittömästi käyttöön kemistissä ympäri maailmaa. Kuitenkin lyhyen ajan kuluttua kävi selväksi, että uudella menetelmällä on suurien etujen ohella myös useita vakavia haittoja.

Peptidiketjujen kasvaessa saattaa käydä niin, että joistakin niistä puuttuu esimerkiksi kolmas "kerros" - kolmas aminohappo peräkkäin: sen molekyyli ei saavuta risteystä, vaan juuttuu jonnekin tien varrella rakenteeseen. "villi" kiinteä polymeeri. Ja sitten, vaikka kaikki muut aminohapot, alkaen neljännestä, olisivat oikeassa järjestyksessä, tämä ei enää pelasta tilannetta. Tuloksena olevalla polypeptidillä sen koostumuksessa ja siten sen ominaisuuksissa ei ole mitään tekemistä saadun aineen kanssa. Sama asia tapahtuu kuin puhelinnumeroa valittaessa; kannattaa ohittaa yksi numero - ja se, että olemme kirjoittaneet kaikki loput oikein, ei enää auta meitä. Tällaisia ​​vääriä ketjuja on käytännössä mahdotonta erottaa "oikeista", ja lääke osoittautuu epäpuhtauksien tukkeutuneeksi. Lisäksi käy ilmi, että synteesiä ei voida suorittaa millään hartsilla - se on valittava huolellisesti, koska kasvavan peptidin ominaisuudet riippuvat jossain määrin hartsin ominaisuuksista. Siksi kaikki proteiinisynteesin vaiheet on lähestyttävä mahdollisimman huolellisesti.

DNA-proteiinisynteesi, video

Ja lopuksi tuomme huomiosi opetusvideon siitä, kuinka proteiinisynteesi tapahtuu DNA-molekyyleissä.

Proteiinin biosynteesi on yksi plastisen vaihdon tyypeistä, jonka aikana DNA-geeneihin koodattu perinnöllinen informaatio realisoituu tietyksi aminohapposekvenssiksi proteiinimolekyyleissä.

Yhden tyyppisen proteiinin biosynteesin vaiheet solussa

■ Ensinnäkin mRNA syntetisoidaan tietyllä alueella DNA-molekyylin yhden ketjun alueella.

■ mRNA poistuu tumakalvon huokosten kautta sytoplasmaan ja kiinnittyy ribosomien pieneen alayksikköön.

■ Initiaattori-tRNA on kiinnittynyt samaan ribosomin alayksikköön. Sen antikodoni on vuorovaikutuksessa mRNA-aloituskodonin AUG kanssa. Sen jälkeen pienistä ja suurista hiukkasista muodostuu toimiva ribosomi.

■ Kun mukana on uusi aminohappo, ribosomi liikkuu kolme nukleotidia eteenpäin. Ribosomi liikkuu mRNA:ta pitkin, kunnes se saavuttaa yhden kolmesta lopetuskodonistaan ​​- UAA, UAG tai UGA.

Sen jälkeen polypeptidi poistuu ribosomista ja menee sytoplasmaan. Yhdessä mRNA-molekyylissä on useita ribosomeja, jotka muodostavat polysomin. Useiden identtisten polypeptidiketjujen samanaikainen synteesi tapahtuu polysomeissa.

■ Jokaisen biosynteesin vaiheen katalysoi sopiva entsyymi, ja se saa ATP:n energiaa.

■ Biosynteesi tapahtuu soluissa valtavalla nopeudella. Korkeampien eläinten kehossa muodostuu jopa 60 tuhatta peptidisidosta minuutissa.

Proteiinisynteesin tarkkuus varmistetaan seuraavilla mekanismeilla:

ja Tietty entsyymi varmistaa tiukasti määritellyn aminohapon sitoutumisen vastaaviin siirto-RNA-molekyyleihin.

■ Siirto-RNA, joka on kiinnittänyt aminohapon, sitoutuu antikodonillaan lähetti-RNA:n kodoniin ribosomin kiinnityskohdassa. Vasta sen jälkeen, kun tRNA-molekyyli tunnistaa "oman" kodoninsa, aminohappo sisällytetään kasvavaan polypeptidiketjuun.

ESIMERKKEJÄ tehtävistä №9

Luettele kaikki proteiinien biosynteesin vaiheet. Miten mRNA-synteesin alku ja loppu määritetään?

2. Yksi DNA-tripletti sisältää tietoa

a) proteiinin aminohapposekvenssistä;

b) noin yksi organismin merkki;

c) noin yksi aminohappo, joka sisältyy proteiiniketjuun;

d) synteesin ja RNA:n alusta.

3. Missä transkriptioprosessi tapahtuu?

4. Mikä periaate takaa proteiinien biosynteesin tarkkuuden?

ENERGIAN aineenvaihdunta SOLUSSA (DISsimILaatio)

Energia-aineenvaihdunta on joukko kemiallisia reaktioita orgaanisten yhdisteiden asteittaisesta hajoamisesta, johon liittyy energian vapautuminen, josta osa käytetään ATP:n synteesiin.

Orgaanisten yhdisteiden hajoamisprosessit aerobisissa organismeissa tapahtuvat kolmessa vaiheessa, joista jokaiseen liittyy useita entsymaattisia reaktioita. Entsyymien osallistuminen vähentää kemiallisten reaktioiden aktivointienergiaa, minkä vuoksi energiaa ei vapaudu välittömästi (kuten tulitikkua sytytessä), vaan vähitellen.

Ensimmäinen vaihe on valmistelu. Monisoluisten organismien maha-suolikanavassa sen suorittavat ruoansulatusentsyymit. Yksisoluisissa organismeissa - lysosomien entsyymit. Ensimmäisessä vaiheessa proteiinit hajotetaan aminohapoiksi, rasvat glyseroliksi ja rasvahapoiksi, polysakkaridit monosakkarideiksi, nukleiinihapot nukleotideiksi.

Tätä prosessia kutsutaan ruoansulatukseksi.

Toinen vaihe on hapeton (glykolyysi). Esiintyy solujen sytoplasmassa. Se koostuu yhdeksästä peräkkäisestä reaktiosta, joissa glukoosimolekyyli muuttuu kahdeksi palorypälehappomolekyyliksi (PVA), 2ATP, H 2 0 ja NADP * H:

C 6 H 12 0 6 + 2ADP + 2P + 2NAD + -> 2C 3 H 4 0 3 + 2ATP +

2Н 2 0+2NADP*Н (PVC)

ATP ja NADP * H ovat yhdisteitä, joihin osa glykolyysin aikana vapautuvasta energiasta on varastoitunut.

Loput energiasta haihtuu lämpönä.

Hiiva- ja kasvisoluissa (joissa on hapenpuutetta) palorypälehappo hajoaa etyylialkoholiksi ja hapeksi. Tätä prosessia kutsutaan alkoholikäymiseksi.

Suurin kuormituksen ja hapen puutteen omaavien eläinten lihaksissa muodostuu maitohappoa, joka kerääntyy laktaatin muodossa.

Kolmas vaihe on happi. Se päättyy glukoosin ja välituotteiden täydelliseen hapettumiseen hiilidioksidiksi ja vedeksi. Tässä tapauksessa, kun yksi glukoosimolekyyli hajoaa, muodostuu 38 ATP-molekyyliä. Tätä prosessia kutsutaan biologiseksi hapetukseksi. Se tuli mahdolliseksi sen jälkeen, kun ilmakehään oli kertynyt riittävä määrä molekyylistä happea.

Soluhengitys tapahtuu mitokondrioiden sisäkalvoilla, jotka ovat upotettuja molekyylejä - elektronien kantajia. Tässä vaiheessa suurin osa aineenvaihduntaenergiasta vapautuu. Kantajamolekyylit kuljettavat elektroneja molekyylihapelle. Osa energiasta haihtuu lämmön muodossa ja osa kuluu ATP:n muodostukseen.

Energianvaihdon kokonaisreaktio: C 6 H 12 0 6 + 60 2 -> 6C0 2 + 6H 2 0 + 38ATP.

ESIMERKKEJÄ tehtävistä M10

1. Heterotrofisen ravinnon ydin on

a) omien orgaanisten yhdisteiden synteesissä epäorgaanisista;

b) epäorgaanisten yhdisteiden kulutuksessa;

c) ruoasta saatavien orgaanisten yhdisteiden käytössä oman kehon rakentamiseen;

d) ATP:n synteesissä.

2. Orgaanisten aineiden hapettumisen lopputuotteet ovat

a) ATP ja vesi;

b) happi ja hiilidioksidi;

c) vesi, hiilidioksidi, ammoniakki;

d) ATP ja happi.

3. Glukoosimolekyyli pilkkomisen ensimmäisessä vaiheessa

a) hapettuu hiilidioksidiksi ja vedeksi;

b) ei muutu;

c) muuttuu ATP-molekyyliksi;

d) hajoaa kahdeksi kolmihiilimolekyyliksi (PVC).

4. Mikä on universaali energian lähde solussa?

5. Mikä muodostaa energia-aineenvaihdunnan aikana saadun ATP:n kokonaismäärän?

6. Kerro meille glykolyysin prosesseista.

7. Miten ATP:hen varastoitunutta energiaa käytetään?

ENERGIAN JA MUOVIN SUHDE

AINEENVAIHTO ELÄIN- JA KASVISOLUISSA

Aineenvaihdunta (aineenvaihdunta) on joukko toisiinsa liittyviä synteesi- ja jakautumisprosesseja, joihin liittyy energian imeytyminen ja vapautuminen sekä solukemikaalien muuntuminen. Joskus se jaetaan muovi- ja energiavaihtoihin, jotka ovat yhteydessä toisiinsa. Kaikki synteettiset prosessit vaativat fissioprosessien tuottamia aineita ja energiaa. Halkeamisprosesseja katalysoivat plastisen aineenvaihdunnan aikana syntetisoidut entsyymit energia-aineenvaihdunnan tuotteita ja energiaa käyttämällä.

Organismissa esiintyvistä yksittäisistä prosesseista käytetään seuraavia termejä:

Assimilaatio on polymeerien synteesi monomeereistä.

Dissimilaatio on polymeerien hajoamista monomeereiksi.

Anabolia on monimutkaisempien monomeerien synteesi yksinkertaisemmista monomeereistä.

Katabolismi on monimutkaisempien monomeerien hajoamista yksinkertaisemmiksi.

Elävät olennot käyttävät valoa ja kemiallista energiaa. Autotrofit käyttävät hiilidioksidia hiilen lähteenä. Heterotrofit käyttävät orgaanisia hiilen lähteitä. Poikkeuksena ovat jotkut protistit, esimerkiksi vihreä euglena, joka kykenee autotrofiseen ja heterotrofiseen ravitsemustyyppiin.

Autotrofit syntetisoivat orgaanisia yhdisteitä fotosynteesin tai kemosynteesin aikana. Heterotrofit saavat orgaanista ainetta ruoan mukana.

Autotrofeissa hallitsevat plastisen aineenvaihdunnan (assimilaatio) prosessit - fotosynteesi tai kemosynteesi, heterotrofeissa - energian aineenvaihdunnan prosessit (dissimilaatio) - ruoansulatus + soluissa tapahtuva biologinen hajoaminen.

ESIMERKKEJÄ tehtävistä №11

1. Mitä yhteistä on fotosynteesin ja glukoosin hapettumisprosessin välillä?

a) molemmat prosessit tapahtuvat mitokondrioissa;

b) molemmat prosessit tapahtuvat kloroplasteissa;

c) näiden prosessien seurauksena muodostuu happea;

d) näiden prosessien seurauksena muodostuu ATP:tä.

2. Mitkä fotosynteesin tuotteet osallistuvat nisäkkäiden energia-aineenvaihduntaan?

3. Mikä on hiilihydraattien rooli aminohappojen, rasvahappojen muodostumisessa?

SOUN ELINKAARI. KROMOSOMET

Solun elinkaari on sen elinaika jakautumisesta jakautumiseen.

Solut lisääntyvät kaksinkertaistamalla sisältönsä ja jakautumalla sitten puoliksi.

Solunjako on monisoluisen organismin kudosten kasvun, kehityksen ja uusiutumisen taustalla.

Solusykli on jaettu kromosomaaliseen ja sytoplasmiseen. Kromosomiin liittyy geneettisen materiaalin tarkka kopiointi ja jakautuminen. Sytoplasma koostuu solujen kasvusta ja sitä seuraavasta sytokineesistä - solun jakautumisesta muiden solukomponenttien kaksinkertaistamisen jälkeen.

Solusyklien kesto eri lajeissa, eri kudoksissa ja eri vaiheissa vaihtelee suuresti tunnista (alkiossa) vuoteen (aikuisten maksasoluissa).

Solusyklin vaiheet

Välivaihe on kahden jaon välinen ajanjakso. Se on jaettu esisynteettiseen - 01, synteettiseen - in, postsynteettiseen 02.

01-vaihe - pisin ajanjakso (10 tunnista useisiin päiviin). Se koostuu solujen valmistelemisesta kromosomien monistamista varten. Proteiinien, RNA:n synteesin mukana, ribosomien ja mitokondrioiden määrä lisääntyy. Tässä vaiheessa tapahtuu solujen kasvua.

vaiheessa (6-10 tuntia). Mukana on kromosomien kaksinkertaistuminen. Jotkut proteiinit syntetisoidaan.

C2-faasi (3-6 tuntia). Mukana kromosomien kondensaatio. Syntetisoidaan mikrotubulusten proteiineja, jotka muodostavat jakautumiskaran.

Mitoosi on soluytimen jakautumisen muoto. Mitoosin seurauksena jokainen tuloksena olevista tytärytimistä saa saman joukon geenejä, jotka emosolulla oli. Sekä diploidiset että haploidiset ytimet voivat päästä mitoosiin. Mitoosin aikana saadaan saman ploidisuuden ytimiä kuin alkuperäinen. Käsite "mitoosi" koskee vain eukaryootteja.

Mitoosin vaiheet

■ Profaasi - siihen liittyy jakautumiskaran muodostuminen solun sytoplasmisen luuston mikrotubuluksista ja siihen liittyvistä proteiineista. Kromosomit ovat selvästi näkyvissä ja koostuvat kahdesta kromatidista.

■ Prometafaasi - mukana ydinkalvon hajoaminen. Jotkut karan mikrotubulukset kiinnittyvät kinetokoreihin (proteiini-sentromeerikompleksit).

■ Metafaasi – kaikki kromosomit asettuvat linjaan solun päiväntasaajaa pitkin muodostaen metafaasilevyn.

■ Anafaasi - kromatidit hajoavat solun napoihin samalla nopeudella. Mikrotubulukset lyhenevät.

■ Telofaasi - tytärkromatidit lähestyvät solun napoja. Mikrotubulukset katoavat. Kondensoituneiden kromatidien ympärille muodostuu ydinkalvo.

■ Sytokineesi - sytoplasman jakautumisprosessi. Solun keskiosassa oleva solukalvo vedetään sisäänpäin. Fissioura muodostuu, kun se syvenee, solu haarautuu.

■ Mitoosin seurauksena muodostuu kaksi uutta ydintä, joissa on identtiset kromosomisarjat, jotka kopioivat täsmälleen alkuperäisen ytimen geneettistä tietoa.

■ Kasvainsoluissa mitoosin kulku häiriintyy.

ESIMERKKEJÄ tehtävistä №12

1. Kuvaile mitoosin kunkin vaiheen piirteitä.

2. Mitä ovat kromatidit, sentromeerit, karafissio?

3. Miten somaattiset solut eroavat sukusoluista?

4. Mikä on mitoosin biologinen merkitys?

5. Pisin solusyklissä on:

a) välivaihe; b) profaasi; c) metafaasi; d) telofaasi.

6. Kuinka monta kromatidia mitoosin metafaasissa homologinen kromosomipari sisältää?

a) neljä; b) kaksi; c) kahdeksan d) yksi.

7. Mitoosi ei tarjoa

a) ihmisen ihosolujen muodostuminen; b) säilytetään lajin kromosomien vakiomäärä; c) lajien geneettinen monimuotoisuus; d) suvuton lisääntyminen.

Meioosi on soluytimien jakautumisprosessi, joka johtaa kromosomien lukumäärän puolittumiseen. Meioosi koostuu kahdesta peräkkäisestä jakautumisesta (pelkistys ja yhtälö), joita edeltää yksi DNA:n replikaatio. Meioosin interfaasi on samanlainen kuin mitoosin interfaasi.

Vähennysjako

Ensinnäkin replikoituneet kromosomit tiivistyvät.

Sitten alkaa homologisten kromosomien konjugaatio. Muodostuu kaksiarvoisia tai tetradeja, jotka koostuvat 4 sisarkromatidista.

Seuraava vaihe on risteytys homologisten kromosomien välillä. Konjugoidut kromosomit erottuvat, kaksiarvoiset kromosomit siirtyvät poispäin toisistaan, mutta ovat edelleen yhteydessä paikoissa, joissa risteytys on tapahtunut.

Ydinkalvo ja nukleolit ​​katoavat.

Ensimmäisen jakautumisen lopussa muodostuu soluja, joissa on haploidinen kromosomisarja ja kaksinkertainen määrä DNA:ta. Ydinvaippa muodostuu. Kara katkeaa. Jokainen solu sisältää 2 sisarkromatidia, jotka on yhdistetty sentromeerillä.

Yhtälön jako

Meioosin biologinen merkitys on sukupuoliseen lisääntymiseen osallistuvien solujen muodostumisessa, lajien geneettisen pysyvyyden ylläpitämisessä. Meioosi on organismien kombinatiivisen vaihtelun perusta. Ihmisten meioosin rikkomukset voivat johtaa sairauksiin, kuten Downin tautiin, idioottisuuteen jne.

ESIMERKKEJÄ tehtävistä №13

1. Kuvaile meioosin kunkin vaiheen piirteitä.

2. Mikä on konjugaatio, jako, bivalentti?

3. Mikä on meioosin biologinen merkitys?

4. Ne voivat lisääntyä aseksuaalisesti

a) sammakkoeläimet; b) suolisto; c) hyönteiset; d) äyriäiset.

5. Meioosin ensimmäinen jakautuminen päättyy muodostumiseen

a) sukusolut; b) solut, joissa on haploidinen kromosomisarja; c) diploidisolut; d) eri ploidisia soluja.

6. Meioosin seurauksena muodostuu: a) saniaisten itiöitä; b) saniaisen anteridiumin seinämien solut; c) saniaisen arkegoniumin seinämien solut; d) drone-mehiläisten somaattiset solut.

Kromosomien rakenne ja toiminta

Kromosomit ovat solurakenteita, jotka tallentavat ja välittävät perinnöllistä tietoa. Kromosomi koostuu DNA:sta ja proteiineista. DNA:han liittyvä proteiinikompleksi muodostaa kromatiinia. Proteiineilla on tärkeä rooli DNA-molekyylien pakkaamisessa ytimeen.

Kromosomien DNA on pakattu siten, että se sopii ytimeen, jonka halkaisija ei yleensä ylitä 5 mikronia (5 x 10 ~ 4 cm).

Kromosomi on sauvan muotoinen rakenne ja koostuu kahdesta sisarkromatidista, joita sentromeeri pitää ensisijaisen supistumisen alueella. Kromatiini ei replikoidu. Vain DNA replikoituu. Kun DNA:n replikaatio alkaa, RNA-synteesi pysähtyy.

Diploidista kromosomijoukkoa organismissa kutsutaan karyotyypiksi. Nykyaikaiset tutkimusmenetelmät mahdollistavat jokaisen karyotyypin kromosomin määrittämisen. Tätä varten on otettava huomioon mikroskoopilla näkyvä vaaleiden ja tummien vyöhykkeiden jakautuminen (AT- ja GC-parien vuorottelu) erityisillä väriaineilla käsitellyissä kromosomeissa. Eri lajien edustajien kromosomeissa on poikittaisjuovaisuus. Sukulaislajeissa, esimerkiksi ihmisissä ja simpansseissa, kromosomien vyöhykkeiden vuorottelumalli on hyvin samanlainen.

Jokaisella organismilajilla on vakio kromosomien lukumäärä, muoto ja koostumus. Ihmisen karyotyypissä on 46 kromosomia - 44 autosomia ja 2 sukupuolikromosomia. Urokset ovat heterogameettisia (XY) ja naaraat homogameettisia (XX). Y-kromosomi eroaa X-kromosomista joidenkin alleelien puuttuessa (esimerkiksi veren hyytymisalleeli). Yhden parin kromosomeja kutsutaan homologisiksi. Saman lokuksen homologiset kromosomit kantavat alleelisia geenejä.

ESIMERKKEJÄ tehtävistä №14

1. Mitä kromosomeille tapahtuu mitoosin välivaiheessa?

2. Mitä kromosomeja kutsutaan homologisiksi?

3. Mikä on kromatiini?

4. Ovatko kaikki kromosomit aina läsnä solussa?

5. Mitä voit oppia organismista, kun tiedät sen solujen kromosomien lukumäärän ja muodon?

2.2. eliöiden merkkejä. Perinnöllisyys ja vaihtelevuus ovat organismien ominaisuuksia. Yksisoluiset ja monisoluiset organismit. Kasvien ja eläinten kudokset, elimet, elinjärjestelmät, organismien vaihtelun tunnistaminen. Kasvien ja kotieläinten kasvatus- ja lisäystekniikat, niiden hoito

proteiinien biosynteesi.

Plastinen aineenvaihdunta (assimilaatio tai anabolismi) on joukko biologisen synteesin reaktioita. Tämän tyyppisen vaihdon nimi heijastaa sen olemusta: solun ulkopuolelta tulevista aineista muodostuu solun aineita vastaavia aineita.

Harkitse yhtä plastisen aineenvaihdunnan tärkeimmistä muodoista - proteiinien biosynteesiä. Proteiinien biosynteesi suoritetaan kaikissa pro- ja eukaryoottisoluissa. Tietoa proteiinimolekyylin primaarisesta rakenteesta (aminohappojen järjestyksestä) koodaa nukleotidisekvenssi DNA-molekyylin vastaavassa osassa - geenissä.

Geeni on DNA-molekyylin osa, joka määrittää aminohappojen järjestyksen proteiinimolekyylissä. Siksi aminohappojen järjestys polypeptidissä riippuu geenin nukleotidien järjestyksestä, ts. sen primäärirakenne, josta kaikki muut proteiinimolekyylin rakenteet, ominaisuudet ja toiminnot vuorostaan ​​riippuvat.

Järjestelmää, joka tallentaa geneettistä tietoa DNA:han (ja -RNA:han) tietyn nukleotidisekvenssin muodossa, kutsutaan geneettiseksi koodiksi. Nuo. geneettisen koodin yksikkö (kodoni) on DNA:ssa tai RNA:ssa oleva nukleotiditripletti, joka koodaa yhtä aminohappoa.

Kaikkiaan geneettinen koodi sisältää 64 kodonia, joista 61 on koodaavia ja 3 ei-koodaavia (terminaattorikodonit osoittavat translaatioprosessin päättymistä).

Terminaattorikodonit ja - RNA:ssa: UAA, UAG, UGA, DNA:ssa: ATT, ATC, ACT.

Translaatioprosessin alun määrää initiaattorikodoni (AUG, DNA:ssa - TAC), joka koodaa aminohappoa metioniinia. Tämä kodoni on ensimmäinen, joka tulee ribosomiin. Myöhemmin metioniini, jos se ei ole tämän proteiinin ensimmäinen aminohappo, pilkotaan pois.

Geneettisellä koodilla on ominaispiirteitä.

1. Yleismaailmallisuus - koodi on sama kaikille organismeille. Sama tripletti (kodoni) missä tahansa organismissa koodaa samaa aminohappoa.

2. Spesifisyys - jokainen kodoni koodaa vain yhtä aminohappoa.

3. Degeneraatio - useimmat aminohapot voivat olla koodattuja useilla kodoneilla. Poikkeuksen muodostavat 2 aminohappoa - metioniini ja tryptofaani, joilla kummallakin on vain yksi kodonivariantti.

4. Geenien välissä on "välimerkit" - kolme erityistä triplettiä (UAA, UAG, UGA), joista jokainen osoittaa polypeptidiketjun synteesin päättymisen.

5. Geenin sisällä ei ole "välimerkkejä".

Proteiinin syntetisoimiseksi tiedot sen primäärirakenteen nukleotidisekvenssistä on toimitettava ribosomeihin. Tämä prosessi sisältää kaksi vaihetta - transkription ja kääntämisen.

Transkriptio Tiedon (uudelleenkirjoittaminen) tapahtuu syntetisoimalla yksijuosteisen RNA-molekyylin yhdessä DNA-molekyyliketjussa, jonka nukleotidisekvenssi vastaa tarkasti matriisin - DNA-polynukleotidiketjun - nukleotidisekvenssiä.

Hän (ja - RNA) on välittäjä, joka välittää tietoa DNA:sta ribosomin proteiinimolekyylien kokoontumiskohtaan. Synteesi ja -RNA (transkriptio) tapahtuu seuraavasti. Entsyymi (RNA-polymeraasi) katkaisee DNA:n kaksoisjuosteen, ja yhdessä sen juosteista (koodaa) RNA-nukleotidit asettuvat riviin komplementaarisuuden periaatteen mukaisesti. Tällä tavalla syntetisoitu i-RNA-molekyyli (matriisisynteesi) menee sytoplasmaan ja sen toiseen päähän kietoutuu pienet ribosomien alayksiköt.

Proteiinisynteesin toinen vaihe on lähettää- tämä on molekyylin nukleotidisekvenssin ja - RNA:n translaatio polypeptidin aminohapposekvenssiksi. Prokaryooteissa, joilla ei ole hyvin muodostunutta ydintä, ribosomit voivat sitoutua äskettäin syntetisoituun i-RNA-molekyyliin välittömästi sen erottamisen jälkeen DNA:sta tai jopa ennen kuin sen synteesi on valmis. Eukaryooteissa u-RNA on ensin toimitettava ydinvaipan kautta sytoplasmaan. Siirron suorittavat erityiset proteiinit, jotka muodostavat kompleksin i-RNA-molekyylin kanssa. Kuljetustoimintojensa lisäksi nämä proteiinit suojaavat i-RNA:ta sytoplasmisten entsyymien haitallisilta vaikutuksilta.

Sytoplasmassa ribosomi tulee yhteen i-RNA:n päistä (eli siihen, josta molekyylin synteesi ytimessä alkaa) ja polypeptidin synteesi alkaa. Liikkuessaan RNA-molekyyliä pitkin ribosomi siirtyy tripletin perään ja lisää peräkkäin aminohappoja polypeptidiketjun kasvavaan päähän. Aminohapon tarkka vastaavuus triplettikoodille ja -RNA:lle saadaan t-RNA:sta.

Siirto-RNA:t (t - RNA) "tuovat" aminohappoja ribosomin suureen alayksikköön. t-RNA-molekyylillä on monimutkainen konfiguraatio. Joissakin sen osissa komplementaaristen nukleotidien välille muodostuu vetysidoksia, ja molekyyli on apilan lehden muotoinen. Sen yläosassa on vapaiden nukleotidien tripletti (antikodoni), joka vastaa tiettyä aminohappoa, ja emäs toimii tämän aminohapon kiinnityskohtana (kuvio 1).

Riisi. yksi. Siirto-RNA:n rakenteen kaavio: 1 - vetysidokset; 2 - antikodoni; 3 - aminohapon kiinnityspaikka.

Jokainen t-RNA voi kuljettaa vain omaa aminohappoaan. T-RNA aktivoituu erityisillä entsyymeillä, kiinnittää aminohapponsa ja kuljettaa sen ribosomiin. Ribosomin sisällä on kullakin hetkellä vain kaksi mRNA:n kodonia. Jos tRNA-antikodoni on komplementaarinen mRNA-kodonille, tRNA, jossa on aminohappo, on väliaikaisesti kiinnittynyt mRNA:han. Toinen t-RNA on kiinnittynyt toiseen kodoniin, joka kantaa omaa aminohappoaan. Aminohapot sijaitsevat vierekkäin ribosomin suuressa alayksikössä ja niiden välille muodostuu entsyymien avulla peptidisidos. Samanaikaisesti ensimmäisen aminohapon ja sen tRNA:n välinen sidos katkeaa ja tRNA poistuu ribosomista seuraavan aminohapon jälkeen. Ribosomi siirtää yhden tripletin ja prosessi toistuu. Näin vähitellen muodostuu polypeptidimolekyyli, jossa aminohapot järjestetään tiukasti koodaavien triplettiensä järjestyksen mukaisesti (matriisisynteesi) (kuvio 2).

Riisi. 2. Proteiinibisynteesikaavio: 1 - mRNA; 2 - ribosomin alayksiköt; 3 - t-RNA, jossa on aminohappoja; 4 - t-RNA ilman aminohappoja; 5 - polypeptidi; 6 - kodoni i-RNA; 7- tRNA-antikodoni.

Yksi ribosomi pystyy syntetisoimaan täydellisen polypeptidiketjun. Usein kuitenkin useita ribosomeja liikkuu yhtä mRNA-molekyyliä pitkin. Tällaisia ​​komplekseja kutsutaan polyribosomeiksi. Synteesin päätyttyä polypeptidiketju erotetaan matriisista - mRNA-molekyylistä, kierretään spiraaliksi ja se saa tyypillisen (sekundaarisen, tertiäärisen tai kvaternaarisen) rakenteensa. Ribosomit toimivat erittäin tehokkaasti: 1 sekunnissa bakteerien ribosomi muodostaa 20 aminohapon polypeptidiketjun.